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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2e6v | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of VIP36 exoplasmic/lumenal domain, Ca2+/Man3GlcNAc-bound form | |||||||||
要素 | Vesicular integral-membrane protein VIP36 | |||||||||
キーワード | PROTEIN TRANSPORT / BETA SANDWICH / CARBOHYDRATE BINDING PROTEIN / CARGO RECEPTOR | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 COPII-mediated vesicle transport / Cargo concentration in the ER / COPI-coated vesicle / exocytic vesicle / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / D-mannose binding / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / positive regulation of phagocytosis ...COPII-mediated vesicle transport / Cargo concentration in the ER / COPI-coated vesicle / exocytic vesicle / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / D-mannose binding / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / positive regulation of phagocytosis / heat shock protein binding / protein transport / cytoplasmic vesicle / ゴルジ体 / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 / 細胞膜 / extracellular space / metal ion binding / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Canis lupus familiaris (イヌ) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Satoh, T. / Kato, R. / Wakatsuki, S. | |||||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007 タイトル: Structural basis for recognition of high mannose type glycoproteins by mammalian transport lectin VIP36 著者: Satoh, T. / Cowieson, N.P. / Hakamata, W. / Ideo, H. / Fukushima, K. / Kurihara, M. / Kato, R. / Yamashita, K. / Wakatsuki, S. | |||||||||
履歴 |
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Remark 650 | HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED | |||||||||
Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2e6v.cif.gz | 246 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2e6v.ent.gz | 197.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2e6v.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e6/2e6v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e6/2e6v | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28931.318 Da / 分子数: 5 / 断片: RESIDUES 51-301 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 生物種: Canis lupus / 株: familiaris / 遺伝子: LMAN2 / プラスミド: pGEX4T-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49256 #2: 多糖 | #3: 化合物 | ChemComp-CA / #4: 糖 | ChemComp-MAN / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.52 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 詳細: 10% PEG4000, 0.4M Imidazole malate (pH6.0), 3.4mM Man3GlcNAc, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 95 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月24日 |
放射 | モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 54228 / Num. obs: 54152 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 44.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 8.8 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.376 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / Num. unique all: 5317 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 2DUR 解像度: 2.5→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / SU B: 9.34 / SU ML: 0.216 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.503 / ESU R Free: 0.31 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 27.96 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 最高解像度: 2.5 Å / Num. reflection Rwork: 3666 / Total num. of bins used: 20 |