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- PDB-2dyl: Crystal structure of human mitogen-activated protein kinase kinas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dyl
タイトルCrystal structure of human mitogen-activated protein kinase kinase 7 activated mutant (S287D, T291D)
要素Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 7
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / MKK7 / kinase (キナーゼ) / activated mutant / ATP-binding / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


JUN kinase kinase activity / regulation of motor neuron apoptotic process / MAPキナーゼキナーゼ / response to osmotic stress / Fc-epsilon receptor signaling pathway / positive regulation of telomere capping / MAP kinase kinase activity / Uptake and function of anthrax toxins / MAP kinase activity / cellular response to interleukin-1 ...JUN kinase kinase activity / regulation of motor neuron apoptotic process / MAPキナーゼキナーゼ / response to osmotic stress / Fc-epsilon receptor signaling pathway / positive regulation of telomere capping / MAP kinase kinase activity / Uptake and function of anthrax toxins / MAP kinase activity / cellular response to interleukin-1 / response to tumor necrosis factor / stress-activated MAPK cascade / response to UV / positive regulation of JUN kinase activity / JNK cascade / positive regulation of telomerase activity / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / molecular function activator activity / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / response to wounding / 細胞老化 / response to heat / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / Oxidative Stress Induced Senescence / cellular response to lipopolysaccharide / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / リン酸化 / protein serine kinase activity / apoptotic process / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / enzyme binding / シグナル伝達 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain ...Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Kukimoto-Niino, M. / Takagi, T. / Kaminishi, T. / Uchikubo-Kamo, T. / Terada, T. / Matsuzaki, O. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of human mitogen-activated protein kinase kinase 7 activated mutant (S287D, T291D)
著者: Kukimoto-Niino, M. / Takagi, T. / Kaminishi, T. / Uchikubo-Kamo, T. / Terada, T. / Matsuzaki, O. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S.
履歴
登録2006年9月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7601
ポリマ－35,7601
非ポリマー00
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.552, 69.635, 84.035
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a monomer.

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 7 / mitogen-activated protein kinase kinase 7 gamma 1 / MAP kinase kinase 7 / MAPKK 7 / MAPK/ERK kinase ...mitogen-activated protein kinase kinase 7 gamma 1 / MAP kinase kinase 7 / MAPKK 7 / MAPK/ERK kinase 7 / JNK-activating kinase 2 / c-Jun N-terminal kinase kinase 2 / JNK kinase 2 / JNKK 2


分子量: 35760.262 Da / 分子数: 1 / 断片: Kinase domain, residues 101-405 / 変異: S287D, T291D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Cell free protein synthesis / プラスミド: PX060911-21 / 参照: UniProt: O14733, MAPキナーゼキナーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.13 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris, 0.2M ammonium acetate, 25% PEG 3350, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→50 Å / Num. obs: 13708 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.77064 % / Biso Wilson estimate: 35.1 Å2 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 26.0099
反射 シェル解像度: 2.45→2.54 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.95349 / Rsym value: 0.477 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換
開始モデル: PDB ENTRY 1S9J

1s9j


解像度: 2.45→46.12 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1155116.85 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2826 1391 10.2 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.217 13670 99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.5177 Å2 / ksol: 0.358748 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.86 Å20 Å20 Å2
2--8.55 Å20 Å2
3----5.69 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→46.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2196 0 0 37 2233
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.6 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 247 11.3 %
Rwork0.277 1947 -
obs--97.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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