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- PDB-2doi: The X-ray crystallographic structure of the angiogenesis inhibito... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2doi
タイトルThe X-ray crystallographic structure of the angiogenesis inhibitor, angiostatin, bound to a peptide from the group A streptococcus protein PAM
要素
  • Angiostatinアンギオスタチン
  • Plasminogen-binding group A streptococcal M-like protein PAM
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / plasminogen (プラスミン) / kringle domain / lysine-binding site / pseudo-lysine moiety
機能・相同性
機能・相同性情報


プラスミン / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / protein antigen binding / 再生 (生物学) / mononuclear cell migration / Signaling by PDGF / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / positive regulation of fibrinolysis ...プラスミン / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / protein antigen binding / 再生 (生物学) / mononuclear cell migration / Signaling by PDGF / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / positive regulation of fibrinolysis / Dissolution of Fibrin Clot / negative regulation of cell-substrate adhesion / myoblast differentiation / biological process involved in interaction with symbiont / labyrinthine layer blood vessel development / muscle cell cellular homeostasis / plasminogen activation / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding / extracellular matrix disassembly / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of fibrinolysis / fibrinolysis / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / Schaffer collateral - CA1 synapse / kinase binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / 凝固・線溶系 / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / endopeptidase activity / protease binding / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / glutamatergic synapse / enzyme binding / 細胞膜 / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Streptococcal M proteins C repeat profile. / Streptococcal M proteins D repeats region profile. / Plasminogen ligand, VEK-30 / Plasminogen (Pg) ligand in fibrinolytic pathway / Peptidase S1A, plasmin / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / divergent subfamily of APPLE domains / PAN/Apple domain profile. / PAN domain ...Streptococcal M proteins C repeat profile. / Streptococcal M proteins D repeats region profile. / Plasminogen ligand, VEK-30 / Plasminogen (Pg) ligand in fibrinolytic pathway / Peptidase S1A, plasmin / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / divergent subfamily of APPLE domains / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / YSIRK Gram-positive signal peptide / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
プラスミン / Plasminogen-binding group A streptococcal M-like protein PAM
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Cnudde, S.E. / Prorok, M. / Castellino, F.J. / Geiger, J.H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: X-ray crystallographic structure of the angiogenesis inhibitor, angiostatin, bound to a peptide from the group A streptococcal surface protein PAM
著者: Cnudde, S.E. / Prorok, M. / Castellino, F.J. / Geiger, J.H.
履歴
登録2006年4月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Angiostatin
C: Plasminogen-binding group A streptococcal M-like protein PAM
A: Angiostatin
B: Plasminogen-binding group A streptococcal M-like protein PAM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,7854
ポリマ－60,7854
非ポリマー00
水0
1
X: Angiostatin
C: Plasminogen-binding group A streptococcal M-like protein PAM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3932
ポリマ－30,3932
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Angiostatin
B: Plasminogen-binding group A streptococcal M-like protein PAM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3932
ポリマ－30,3932
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.467, 58.467, 389.146
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Angiostatin / アンギオスタチン


分子量: 26757.619 Da / 分子数: 2 / 断片: Kringle 1,Kringle 2 and Kringle 3 / 変異: N289E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLG / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P00747, プラスミン
#2: タンパク質・ペプチド Plasminogen-binding group A streptococcal M-like protein PAM


分子量: 3635.021 Da / 分子数: 2 / 断片: VEK-30 / 由来タイプ: 合成
詳細: VEK-30 is an internal peptide within the streptococcus protein PAM
参照: UniProt: P49054

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% PEG 8000, 0.1M potassium phophate (dihydrate), 5% dioxane, soaked in 5mM Pt(C5H5N)2Cl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 1.0719 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0719 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 15828 / % possible obs: 85.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Χ2: 1.776 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.507 / Num. unique all: 410 / Χ2: 0.824 / % possible all: 22.2

-
位相決定

Phasing MRRfactor: 0.356 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.661
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å19.96 Å
Translation3.5 Å19.96 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 2DOH

2doh


解像度: 3.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.839 / SU B: 47.539 / SU ML: 0.386 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 2.683 / ESU R Free: 0.468 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 675 5.1 %RANDOM
Rwork0.202 ---
all0.206 ---
obs0.202 13107 97.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.457 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.78 Å20.89 Å20 Å2
2--1.78 Å20 Å2
3----2.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3064 0 0 0 3064
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0213157
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.5931.9494277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.6145375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.81824.217166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg25.16115538
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.71526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1550.2420
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022476
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.380.32119
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3720.52056
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.3350.5237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3580.360
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4570.56
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it15.8271.51969
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it19.52623077
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it30.59131398
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it32.9574.51200
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.179 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.388 48 -
Rwork0.24 823 -
obs-871 91.59 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9476-2.29261.39846.2745-4.02152.62340.0109-0.22980.1965-0.0104-0.0103-0.2917-0.2869-0.1026-0.00050.25320.25520.09830.0744-0.0095-0.033-0.193147.2740.943
22.5072-3.0001-2.40173.94052.82432.3077-0.10140.0465-0.03630.00030.15260.33-0.1023-0.0812-0.05130.2750.18240.06270.00660.07520.015217.892323.8387-26.8743
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11XA81 - 2981 - 218
21CB303 - 3263 - 26
32AC81 - 2441 - 164
42BD304 - 3274 - 27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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