+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2dmm | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | The solution structure of the second thioredoxin domain of human Protein disulfide-isomerase A3 | ||||||
要素 | Protein disulfide-isomerase A3 | ||||||
キーワード | ISOMERASE (異性化酵素) / Disulfide isomerase ER-60 / ERp60 / 58 kDa microsomal protein / p58 / ERp57 / 58 kDa glucose-regulated protein / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / protein folding in endoplasmic reticulum / disulfide oxidoreductase activity / phospholipase C activity / cellular response to interleukin-7 / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity ...Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / protein folding in endoplasmic reticulum / disulfide oxidoreductase activity / phospholipase C activity / cellular response to interleukin-7 / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / phagocytic vesicle / extrinsic apoptotic signaling pathway / response to endoplasmic reticulum stress / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / MHC class I peptide loading complex / 血小板 / recycling endosome membrane / メラノソーム / フォールディング / ER-Phagosome pathway / 獲得免疫系 / 小胞体 / cysteine-type endopeptidase activity / focal adhesion / 細胞膜 / 小胞体 / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 溶液NMR / torsion angle dynamics | ||||||
データ登録者 | Tochio, N. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI) | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: The solution structure of the second thioredoxin domain of human Protein disulfide-isomerase A3 著者: Tochio, N. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Yokoyama, S. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2dmm.cif.gz | 840.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb2dmm.ent.gz | 730.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2dmm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dm/2dmm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dm/2dmm | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
類似構造データ | |
---|---|
その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||
NMR アンサンブル |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15697.501 Da / 分子数: 1 / 断片: thioredoxin domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: cell-free protein synthesis / 遺伝子: PDIA3, ERP60, GRP58 / プラスミド: P050627-10 / 発現宿主: Cell free synthesis 参照: UniProt: P30101, プロテインジスルフィドイソメラーゼ |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
NMR実験 |
|
-試料調製
詳細 | 内容: 1.3mM thioredoxin domain U-15N,13C; 20mM d-Tris-HCl; 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 10% D2O 溶媒系: 90% H2O/10% D2O |
---|---|
試料状態 | イオン強度: 120mM / pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 296 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 900 MHz |
---|
-解析
NMR software |
| ||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: target function,structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |