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- PDB-2clq: Structure of mitogen-activated protein kinase kinase kinase 5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2clq
タイトルStructure of mitogen-activated protein kinase kinase kinase 5
要素MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE KINASE 5
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / METAL-BINDING / APOPTOSIS (アポトーシス)
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to reactive nitrogen species / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / protein kinase complex / MAPキナーゼキナーゼキナーゼ / programmed necrotic cell death / JUN kinase kinase kinase activity / endothelial cell apoptotic process / positive regulation of p38MAPK cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress ...cellular response to reactive nitrogen species / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / protein kinase complex / MAPキナーゼキナーゼキナーゼ / programmed necrotic cell death / JUN kinase kinase kinase activity / endothelial cell apoptotic process / positive regulation of p38MAPK cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / p38MAPK cascade / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / MAP kinase kinase kinase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of protein kinase activity / positive regulation of myoblast differentiation / stress-activated MAPK cascade / positive regulation of JUN kinase activity / JNK cascade / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cellular response to amino acid starvation / response to endoplasmic reticulum stress / response to ischemia / apoptotic signaling pathway / positive regulation of JNK cascade / cellular response to hydrogen peroxide / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / 細胞老化 / cellular response to tumor necrosis factor / protein phosphatase binding / neuron apoptotic process / Oxidative Stress Induced Senescence / protein kinase activity / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / 自然免疫系 / protein serine/threonine kinase activity / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
MAP3K, deoxyribohydrolase domain / MAP3K, HisK-N-like globin domain / HisK-N-like globin domain of the ASK signalosome / Deoxyribohydrolase (DRHyd) domain of the ASK signalosome / MAP3K, TRAFs-binding domain / MAP3K, PH domain / MAP3K TRAFs-binding domain / ASK kinase PH domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...MAP3K, deoxyribohydrolase domain / MAP3K, HisK-N-like globin domain / HisK-N-like globin domain of the ASK signalosome / Deoxyribohydrolase (DRHyd) domain of the ASK signalosome / MAP3K, TRAFs-binding domain / MAP3K, PH domain / MAP3K TRAFs-binding domain / ASK kinase PH domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
スタウロスポリン / Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 5
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Bunkoczi, G. / Salah, E. / Fedorov, O. / Pike, A. / Gileadi, O. / von Delft, F. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Sundstrom, M. / Weigelt, J. / Knapp, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: Structural and Functional Characterization of the Human Protein Kinase Ask1.
著者: Bunkoczi, G. / Salah, E. / Filippakopoulos, P. / Fedorov, O. / Muller, S. / Sobott, F. / Parker, S.A. / Zhang, H. / Min, W. / Turk, B.E. / Knapp, S.
履歴
登録2006年4月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Refinement description / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE KINASE 5
B: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE KINASE 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3294
ポリマ－66,3962
非ポリマー9332
水2,684149
1
A: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE KINASE 5
ヘテロ分子

A: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE KINASE 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3294
ポリマ－66,3962
非ポリマー9332
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_554x,x-y,-z-1/61
Buried area2060 Å2
ΔGint-11.7 kcal/mol
Surface area28270 Å2
手法PISA
2
B: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE KINASE 5
ヘテロ分子

B: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE KINASE 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3294
ポリマ－66,3962
非ポリマー9332
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
Buried area2210 Å2
ΔGint-9.6 kcal/mol
Surface area27980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.606, 78.606, 423.279
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111LEULEUGLYGLY2AA670 - 87714 - 221
211LEULEUGLYGLY2BB670 - 87714 - 221
121ILEILEVALVAL2AA903 - 940247 - 284
221ILEILEVALVAL2BB903 - 940247 - 284
112LYSLYSGLUGLU5AA878 - 902222 - 246
212LYSLYSGLUGLU5BB878 - 902222 - 246

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.84211, -0.53475, -0.07004), (-0.49413, 0.71299, 0.49747), (-0.21608, 0.45353, -0.86465)
ベクター: -50.41666, 17.52401, -30.29933)
詳細THERE IS CURRENTLY NO BIOCHEMICAL EVIDENCE TO SUPPORT THE OLIGOMERIC STATE INDICATED INREMARK 350 BELOW.

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要素

#1: タンパク質 MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE KINASE 5 / MAP3K5 / MAPK/ERK KINASE KINASE 5 / MEK KINASE 5 / MEKK 5 / APOPTOSIS SIGNAL-REGULATING KINASE 1 / ASK-1


分子量: 33197.887 Da / 分子数: 2 / 断片: KINASE DOMAIN RESIDUES 659-951 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PLIC-SGC1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q99683, MAPキナーゼキナーゼキナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-STU / STAUROSPORINE / スタウロスポリン / スタウロスポリン


分子量: 466.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H26N4O3
コメント: 抗がん剤, 抗真菌剤, 抗生剤, alkaloid*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.8 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 25% PEG3350 0.17M, (NH4)2SO4 15% GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9718
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月23日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9718 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→47 Å / Num. obs: 35817 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.9 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.39 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 93.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HOMOLOGY MODEL

解像度: 2.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 14.01 / SU ML: 0.179 / TLS residual ADP flag: UNVERIFIED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.235 / ESU R Free: 0.212 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. UNINTERPRETABLE DENSITY NEAR ACTIVE SITE RESIDUES ASP 822 AND PHE 823
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 1778 5 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.204 33893 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4 Å20.2 Å20 Å2
2--0.4 Å20 Å2
3----0.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3989 0 70 149 4208
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0224161
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022759
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5261.9955655
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01736758
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0815516
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.33625.056178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.83615673
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.1441514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2616
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024624
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02808
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.2852
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1910.22759
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.22065
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.22173
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1680.2143
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1660.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2320.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1490.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.89932644
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.99554128
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.7682071
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.936111527
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11373tight positional0.070.05
11583medium positional0.370.5
2144medium positional0.660.5
2166loose positional1.35
11373tight thermal0.180.5
11583medium thermal1.232
2144medium thermal1.362
2166loose thermal4.6610
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.317 114
Rwork0.288 2252
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.3564-0.8722.14863.2477-0.74365.0857-0.1656-0.7948-0.17070.56520.25920.27430.0377-0.3492-0.0935-0.11050.17910.1025-0.3105-0.0139-0.2752-0.67080.1921-18.008
22.218-1.58540.33614.74340.13264.4557-0.1352-0.3156-0.15190.28620.14670.2764-0.5428-0.8542-0.0115-0.14750.26320.0507-0.1341-0.0107-0.1833-16.07417.7435-28.5542
33.58390.16281.76263.08950.66424.6368-0.0430.41550.3533-0.8208-0.0044-0.0878-0.70310.57410.04740.06-0.030.0694-0.1874-0.0663-0.2123-48.75058.4545-14.5045
42.14690.3356-0.78986.17851.29855.91710.14530.08450.39230.0377-0.0521-0.3307-1.50290.3632-0.09320.2034-0.20930.015-0.1003-0.136-0.0206-44.192323.55426.3569
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A670 - 758
2X-RAY DIFFRACTION2A759 - 940
3X-RAY DIFFRACTION3B670 - 758
4X-RAY DIFFRACTION4B759 - 940

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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