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万見
- PDB-2c93: thrombin inhibitors -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c93
タイトルthrombin inhibitors
要素
  • HIRUDIN VARIANT-2
  • THROMBIN HEAVY CHAINトロンビン
  • THROMBIN, LIGHT CHAINトロンビン
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / PROTEASE (プロテアーゼ) / BLOOD COAGULATION (凝固・線溶系) / THROMBIN (トロンビン) / GAMMA-CARBOXYGLUTAMIC ACID (Γ-カルボキシグルタミン酸) / GLYCOPROTEIN (糖タンパク質) / KRINGLE / SERINE PROTEASE (セリンプロテアーゼ) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / トロンビン / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / トロンビン / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / negative regulation of proteolysis / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / 凝固・線溶系 / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / 凝固・線溶系 / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / 小胞体 / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Thrombin inhibitor hirudin / ヒルジン / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle ...Thrombin inhibitor hirudin / ヒルジン / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C4M / トロンビン / Hirudin variant-2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
HIRUDO MEDICINALIS (医用ビル)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Howard, N. / Abell, C. / Blakemore, W. / Carr, R. / Chessari, G. / Congreve, M. / Howard, S. / Jhoti, H. / Murray, C.W. / Seavers, L.C.A. / van Montfort, R.L.M.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2006
タイトル: Application of Fragment Screening and Fragment Linking to the Discovery of Novel Thrombin Inhibitors
著者: Howard, N. / Abell, C. / Blakemore, W. / Chessari, G. / Congreve, M. / Howard, S. / Jhoti, H. / Murray, C.W. / Seavers, L.C.A. / Van Montfort, R.L.M.
履歴
登録2005年12月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22013年8月7日Group: Derived calculations / Other
改定 1.32015年4月15日Group: Source and taxonomy
改定 1.42017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THROMBIN, LIGHT CHAIN
B: THROMBIN HEAVY CHAIN
I: HIRUDIN VARIANT-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9977
ポリマ－35,4253
非ポリマー5724
水5,386299
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3990 Å2
ΔGint-21.8 kcal/mol
Surface area15490 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)70.657, 71.561, 71.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.65, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-75-

ARG

21B-2096-

HOH

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AI

#1: タンパク質・ペプチド THROMBIN, LIGHT CHAIN / トロンビン


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 断片: FRAGMENT ALPHA THROMBIN, RESIDUES 328-363 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BLOOD PLASMA血漿 / 参照: UniProt: P00734, トロンビン
#3: タンパク質・ペプチド HIRUDIN VARIANT-2 / HIRUGEN


分子量: 1548.580 Da / 分子数: 1 / 断片: PEPTIDE FRAGMENT OF HIRUGEN, RESIDUES 61-72 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HIRUDO MEDICINALIS (医用ビル) / 参照: UniProt: P09945

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タンパク質 , 1種, 1分子 B

#2: タンパク質 THROMBIN HEAVY CHAIN / トロンビン


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 断片: FRAGMENT ALPHA THROMBIN, RESIDUES 364-622 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BLOOD PLASMA血漿 / 参照: UniProt: P00734, トロンビン

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非ポリマー , 4種, 303分子

#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド / ジメチルスルホキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-C4M / N-[(2R,3S)-3-AMINO-2-HYDROXY-4-PHENYLBUTYL]-4-METHOXY-2,3,6-TRIMETHYLBENZENESULFONAMIDE / INHIBITOR OF THROMBIN


分子量: 392.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28N2O4S
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 299 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細PROTHROMBIN: CONVERTS FIBRINOGEN TO FIBRIN AND ACTIVATES FACTORS V, VII, VIII, XIII, AND, IN ...PROTHROMBIN: CONVERTS FIBRINOGEN TO FIBRIN AND ACTIVATES FACTORS V, VII, VIII, XIII, AND, IN COMPLEX WITH THROMBOMODULIN. HIRUDIN: IT IS A POTENT THROMBIN-SPECIFIC PROTEASE INHIBITOR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.64 %
結晶化pH: 7.3 / 詳細: PH 7.30

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU CCD / 検出器: CCD / 詳細: CONFOCAL MULTILAYER
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→29.11 Å / Num. obs: 17066 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 1.97 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 1.64 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 92.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019C精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
IN-HOUSESOFTWARE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QJ1

1qj1


解像度: 2.2→29.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 5.687 / SU ML: 0.147 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.252 / ESU R Free: 0.22 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ELECTRON DENSITY PEAKS CLOSE TO PHE 204B AND GLY 193B MODELLED AS DMSO.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 895 5.1 %RANDOM
Rwork0.164 ---
obs0.168 16625 97.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20 Å2-0.75 Å2
2---0.26 Å20 Å2
3----0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→29.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2362 0 36 299 2697
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222456
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021732
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3451.9823317
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8743.0044179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.465286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.35523.521121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.99715.137437
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8421520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2340
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022675
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02503
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.2462
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1940.21852
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.21145
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.21268
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.270
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1660.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2660.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1090.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.10351443
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.13162326
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.14361013
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.1627.5991
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.312 53
Rwork0.2 1163

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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