[日本語] English
万見
- PDB-2brr: Complex of the neisserial PorA P1.4 epitope peptide and two Fab- ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2brr
タイトルComplex of the neisserial PorA P1.4 epitope peptide and two Fab- fragments (antibody MN20B9.34)
要素
  • (MN20B9.34 ANTI-P1.4 ANTIBODY, FAB ...) x 2
  • CLASS 1 OUTER MEMBRANE PROTEIN VARIABLE REGION 2
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / FAB FRAGMENT / ANTI-PORA ANTIBODY / P1.4 ANTIBODY / ANTIGEN (抗原) / PORIN (ポリン (タンパク質)) / TRANSMEMBRANE (膜貫通型タンパク質) / ANTIBODY-ANTIGEN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


porin activity / monoatomic ion transmembrane transport / cell outer membrane
類似検索 - 分子機能
Gram-negative porin / Porin, Gram-negative type / 抗体 / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸 / Class 1 outer membrane protein variable region 2
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
NEISSERIA MENINGITIDIS (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Oomen, C.J. / Hoogerhout, P. / Kuipers, B. / Vidarsson, G. / Van Alphen, L. / Gros, P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of an Anti-Meningococcal Subtype P1.4 Pora Antibody Provides Basis for Peptide- Vaccine Design.
著者: Oomen, C.J. / Hoogerhout, P. / Kuipers, B. / Vidarsson, G. / Van Alphen, L. / Gros, P.
履歴
登録2005年5月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年5月16日Group: Other
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
H: MN20B9.34 ANTI-P1.4 ANTIBODY, FAB HEAVY CHAIN
L: MN20B9.34 ANTI-P1.4 ANTIBODY, FAB LIGHT CHAIN
P: CLASS 1 OUTER MEMBRANE PROTEIN VARIABLE REGION 2
X: MN20B9.34 ANTI-P1.4 ANTIBODY, FAB LIGHT CHAIN
Y: MN20B9.34 ANTI-P1.4 ANTIBODY, FAB HEAVY CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,0588
ポリマ－96,8065
非ポリマー2523
水5,170287
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11060 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area46130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.666, 63.833, 124.701
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 86.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11X
21L
12Y
22H
13X
23L
14Y
24H

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1116X109 - 214
2116L109 - 214
1126Y114 - 215
2126H114 - 215
1136X2 - 108
2136L2 - 108
1146Y1 - 113
2146H1 - 113

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
詳細THE PENTAMERIC ASSEMBLY DESCRIBED HERE IS COMPOSED OF TWO HEAVY/LIGHT CHAIN DIMERS, BOTH BOUND TO THE SINGLE CHAIN P.CHAINS H AND L ARE MARGINALLY MORE TIGHTLY BOUND TO THE PEPTIDE THAN CHAINS X AND Y

-
要素

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 P

#3: タンパク質・ペプチド CLASS 1 OUTER MEMBRANE PROTEIN VARIABLE REGION 2


分子量: 1244.445 Da / 分子数: 1
Fragment: EXTRACELLULAR LOOP 4 OF PORA SUBTYPE P1.4, RESIDUES 16-26
由来タイプ: 合成 / 詳細: N-TERMINUS ACETYLATED, C-TERMINUS AMIDATED / 由来: (合成) NEISSERIA MENINGITIDIS (髄膜炎菌) / 参照: UniProt: Q51183

-
抗体 , 2種, 4分子 HYLX

#1: 抗体 MN20B9.34 ANTI-P1.4 ANTIBODY, FAB HEAVY CHAIN


分子量: 24353.113 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 細胞株: MN20B9.34 MURINE HYBRIDOMA / 発現宿主: MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
#2: 抗体 MN20B9.34 ANTI-P1.4 ANTIBODY, FAB LIGHT CHAIN


分子量: 23427.684 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 細胞株: MN20B9.34 MURINE HYBRIDOMA / 発現宿主: MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)

-
非ポリマー , 3種, 290分子

#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸 / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 287 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

配列の詳細THE SEQUENCE OF CHAIN P IS GIVEN BY GENBANK ENTRY CAA78633

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化pH: 4
詳細: 0.2 M AMMONIUM SULPHATE, 0.1 M SODIUM ACETATE/ACETIC ACID (PH 4.0) AND 25% W/V PEG 3000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.9315
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年5月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9315 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→40 Å / Num. obs: 60806 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 92.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CE1

1ce1


解像度: 1.95→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 8.458 / SU ML: 0.121 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.17 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 3002 5.1 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.2 56219 96.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.76 Å20 Å2-0.11 Å2
2--1.14 Å20 Å2
3----0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6757 0 14 287 7058
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0226953
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4081.9459488
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7535882
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.74724.498269
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.671151064
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6811518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.21047
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025276
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.22895
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.24694
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1240.2418
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2210.295
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1630.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7851.54510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.24227146
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.89832877
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7084.52342
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11X811loose positional0.335
12L811loose positional0.335
21Y738loose positional0.445
22H738loose positional0.445
31X809loose positional0.395
32L809loose positional0.395
41Y971loose positional0.515
42H971loose positional0.515
11X811loose thermal1.3810
12L811loose thermal1.3810
21Y738loose thermal2.1910
22H738loose thermal2.1910
31X809loose thermal1.0610
32L809loose thermal1.0610
41Y971loose thermal1.3110
42H971loose thermal1.3110
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.281 180
Rwork0.221 3985
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.13820.03420.1220.39040.11741.26240.0691-0.1509-0.23650.0799-0.0516-0.02880.0768-0.1192-0.0175-0.0196-0.0145-0.0225-0.03910.0371-0.061855.47910.614135.166
22.50980.14280.17690.45770.47292.2736-0.12240.215-0.0569-0.0330.1142-0.0069-0.19310.2510.0082-0.0455-0.0487-0.0118-0.0259-0.0044-0.122470.7899.703173.306
32.0349-0.12330.29460.48750.13951.3979-0.0043-0.00090.05380.0312-0.01570.01360.0448-0.05010.02-0.06550.0072-0.0072-0.05460.014-0.080244.90410.144101.589
41.704-0.2994-0.44490.4238-0.20171.83140.04540.22840.0609-0.0866-0.0083-0.01280.0846-0.0271-0.0371-0.03920.0038-0.0122-0.00540.0107-0.073880.29311.65207.022
50.0869-0.05631.37890.0366-0.917228.93960.01550.5480.18660.04530.1633-0.0492-0.21890.2376-0.17880.0533-0.0888-0.08240.12740.0915-0.088965.15817.68154.614
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1X1 - 108
2X-RAY DIFFRACTION1Y1 - 113
3X-RAY DIFFRACTION2L1 - 108
4X-RAY DIFFRACTION2H1 - 113
5X-RAY DIFFRACTION3X109 - 214
6X-RAY DIFFRACTION3Y114 - 215
7X-RAY DIFFRACTION4L109 - 214
8X-RAY DIFFRACTION4H114 - 215
9X-RAY DIFFRACTION5P3 - 11

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る