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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2br7 | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of Acetylcholine-binding Protein (AChBP) from Aplysia californica in complex with HEPES | ||||||
要素 | SOLUBLE ACETYLCHOLINE RECEPTOR | ||||||
キーワード | RECEPTOR PROTEIN (受容体) / GLYCOPROTEIN (糖タンパク質) / IGG-FOLD / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN (免疫グロブリンフォールド) / PENTAMER / NICOTINIC RECEPTOR | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / transmembrane signaling receptor activity / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | APLYSIA CALIFORNICA (ジャンボアメフラシ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å | ||||||
データ登録者 | Celie, P.H.N. / Kasheverov, I.E. / Mordvintsev, D.Y. / Hogg, R.C. / Van Nierop, P. / Van Elk, R. / Van Rossum-Fikkert, S.E. / Zhmak, M.N. / Bertrand, D. / Tsetlin, V. ...Celie, P.H.N. / Kasheverov, I.E. / Mordvintsev, D.Y. / Hogg, R.C. / Van Nierop, P. / Van Elk, R. / Van Rossum-Fikkert, S.E. / Zhmak, M.N. / Bertrand, D. / Tsetlin, V. / Sixma, T.K. / Smit, A.B. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2005 タイトル: Crystal Structure of Nicotinic Acetylcholine Receptor Homolog Achbp in Complex with an Alpha- Conotoxin Pnia Variant 著者: Celie, P.H.N. / Kasheverov, I.E. / Mordvintsev, D.Y. / Hogg, R.C. / Van Nierop, P. / Van Elk, R. / Van Rossum-Fikkert, S.E. / Zhmak, M.N. / Bertrand, D. / Tsetlin, V. / Sixma, T.K. / Smit, A.B. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2br7.cif.gz | 210.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2br7.ent.gz | 170.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2br7.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/br/2br7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/br/2br7 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24688.578 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: HEPES BUFFER MOLECULE IDENTIFIED IN 4 OUT OF FIVE BINDING SITES 由来: (組換発現) APLYSIA CALIFORNICA (ジャンボアメフラシ) Cell: GLIAL CELL / プラスミド: PFASTBACI / 細胞株 (発現宿主): SF9 発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q8WSF8 #2: 化合物 | ChemComp-EPE / #3: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | PROTEIN CONTAINS SIGNAL SEQUENCE MLVSVYLALLVACVGQAHS THAT IS CLEAVED UPON SECRETION AND IS NOT ...PROTEIN CONTAINS SIGNAL SEQUENCE MLVSVYLALL | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.1 % |
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結晶化 | pH: 7 / 詳細: 100 MM HEPES 1.15 M SODIUM MALONATE, pH 7.00 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年9月30日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.933 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3→50 Å / Num. obs: 28431 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 4.5 |
反射 シェル | 解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1UX2 解像度: 3→19.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.86 / SU B: 37.622 / SU ML: 0.321 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.422 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 34.87 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3→19.84 Å
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拘束条件 |
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