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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2bkr | ||||||
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タイトル | NEDD8 NEDP1 complex | ||||||
要素 |
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キーワード | PROTEIN-BINDING/HYDROLASE / PROTEIN-BINDING-HYDROLASE COMPLEX / UBIQUITIN (ユビキチン) / HYDROLASE (加水分解酵素) / PROTEASE (プロテアーゼ) / THIOL PROTEASE (システインプロテアーゼ) / UBL CONJUGATION PATHWAY / UBIQUITIN-HYDROLASE COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 deNEDDylase activity / protein deneddylation / regulation of proteolysis / protein neddylation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / anatomical structure morphogenesis / cysteine-type peptidase activity / post-translational protein modification / Iron uptake and transport / protein modification process ...deNEDDylase activity / protein deneddylation / regulation of proteolysis / protein neddylation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / anatomical structure morphogenesis / cysteine-type peptidase activity / post-translational protein modification / Iron uptake and transport / protein modification process / modification-dependent protein catabolic process / protein localization / protein tag activity / UCH proteinases / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / タンパク質分解 / extracellular exosome / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Shen, L.N. / Liu, H. / Dong, C. / Xirodimas, D. / Naismith, J.H. / Hay, R.T. | ||||||
引用 | ジャーナル: Embo J. / 年: 2005 タイトル: Structural Basis of Nedd8 Ubiquitin Discrimination by the Deneddylating Enzyme Nedp1 著者: Shen, L.N. / Liu, H. / Dong, C. / Xirodimas, D. / Naismith, J.H. / Hay, R.T. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2bkr.cif.gz | 73.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2bkr.ent.gz | 55.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2bkr.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bk/2bkr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bk/2bkr | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24073.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: Q96LD8, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ |
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#2: タンパク質 | 分子量: 8661.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15843 |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | FUNCTION: POSSIBLE INVOLVEMENT IN THE RELEASE OF SENTRINS. POSSIBLE ROLE DURING THE EMBRYONIC ...FUNCTION: POSSIBLE INVOLVEMEN |
配列の詳細 | EXTRA N-TERMINAL RESIDUE FROM CLONING SER FOR CHAIN B. THE ORIGINAL SAMPLE FOR CHAIN B CONTAINS 82 ...EXTRA N-TERMINAL RESIDUE FROM CLONING SER FOR CHAIN B. THE ORIGINAL SAMPLE FOR CHAIN B CONTAINS 82 RESIDUES INCLUDING GLY GLY LEU ARG GLN (77-81) BUT THESE RESIDUES ARE CLEAVED OFF BY THE PROTEASE DURING THE COMPLEX FORMATION. THESE RESIDUES ARE NOT THEREFORE PART OF OF THE CRYSTALLIZ |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.1 % |
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結晶化 | pH: 4.5 詳細: CRYSTALS WERE GROWN BY SETTING-DROP METHOD BY MIXING THE NEDP1-NEDD8 COMPLEX (20MG/ML) WITH EQUAL VOLUME OF RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 20%PEG8000, 200MM NACL, 100MM PHOSPHATE CITRATE PH4.5, pH 4.50 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1.008 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.008 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→54 Å / Num. obs: 25411 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 5.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 83.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→54.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 6.177 / SU ML: 0.092 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.137 / ESU R Free: 0.13 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 23.91 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→54.23 Å
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拘束条件 |
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