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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2b5z | ||||||
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タイトル | Hen lysozyme chemically glycosylated | ||||||
要素 | Lysozyme C | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / chemical glycosylation | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium ...抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / 小胞体 / extracellular space / identical protein binding / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Gallus gallus (ニワトリ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å | ||||||
データ登録者 | Lopez-Jaramillo, F.J. / Perez-Balderas, F. / Hernandez-Mateo, F. / Santoyo-Gonzalez, F. | ||||||
引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2005 タイトル: Production, crystallization and X-ray characterization of chemically glycosylated hen egg-white lysozyme. 著者: Lopez-Jaramillo, F.J. / Perez-Banderas, F. / Hernandez-Mateo, F. / Santoyo-Gonzalez, F. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2005 タイトル: Production, crystallization and X-ray characterization of chemically glycosylated hen egg-white lysozyme 著者: Lopez-Jaramillo, F.J. / Perez-Balderas, F. / Hernandez-Mateo, F. / Santoyo-Gonzalez, F. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2b5z.cif.gz | 42.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2b5z.ent.gz | 29 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2b5z.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b5/2b5z ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b5/2b5z | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1ieeS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: hen egg / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, リゾチーム | ||||||
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#2: 糖 | ChemComp-BGS / ( #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-GOL / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.8 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9 詳細: Magnesium Sulfate, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM16 / 波長: 0.98 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月22日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.98 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.51→19.57 Å / Num. obs: 19330 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.17 % / Biso Wilson estimate: 19.2 Å2 / Limit h max: 19 / Limit h min: 0 / Limit k max: 21 / Limit k min: 0 / Limit l max: 79 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 939492.49 / Observed criterion F min: 3.804 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 22.19 |
反射 シェル | 解像度: 1.5→1.6 Å / 冗長度: 5.08 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 6.78 / Num. unique all: 2774 / Rsym value: 0.25 / % possible all: 79.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1IEE 解像度: 1.6→9.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.98 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 65.3983 Å2 / ksol: 0.546683 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 50.73 Å2 / Biso mean: 20.58 Å2 / Biso min: 9.38 Å2
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Refine Biso |
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.6→9.88 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10
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Xplor file |
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