[日本語] English
万見
- PDB-2alb: NMR structure of the N-terminal domain a of the glycoprotein chap... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2alb
タイトルNMR structure of the N-terminal domain a of the glycoprotein chaperone ERp57
要素Protein disulfide-isomerase A3
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / Thioredoxin fold
機能・相同性
機能・相同性情報


Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / protein folding in endoplasmic reticulum / disulfide oxidoreductase activity / phospholipase C activity / cellular response to interleukin-7 / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity ...Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / protein folding in endoplasmic reticulum / disulfide oxidoreductase activity / phospholipase C activity / cellular response to interleukin-7 / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / phagocytic vesicle / extrinsic apoptotic signaling pathway / response to endoplasmic reticulum stress / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / MHC class I peptide loading complex / 血小板 / recycling endosome membrane / メラノソーム / フォールディング / ER-Phagosome pathway / 獲得免疫系 / 小胞体 / cysteine-type endopeptidase activity / focal adhesion / 細胞膜 / 小胞体 / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Protein disulfide-isomerase A3, first redox inactive TRX-like domain b / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / チオレドキシン / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin ...Protein disulfide-isomerase A3, first redox inactive TRX-like domain b / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / チオレドキシン / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein disulfide-isomerase A3
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Silvennoinen, L. / Tossavainen, H. / Myllyharju, J. / Permi, P.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: NMR structure of the N-terminal domain a of the glycoprotein chaperone ERp57
著者: Silvennoinen, L. / Tossavainen, H. / Myllyharju, J. / Permi, P.
履歴
登録2005年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein disulfide-isomerase A3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0831
ポリマ－12,0831
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 30structures with acceptable covalent geometry
代表モデルモデル #1closest to the average

-
要素

#1: タンパク質 Protein disulfide-isomerase A3 / Disulfide isomerase ER-60 / ERp60 / 58 kDa microsomal protein / p58 / ERp57 / 58 kDa glucose regulated protein


分子量: 12082.556 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans
参照: UniProt: P30101, プロテインジスルフィドイソメラーゼ

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR

-
試料調製

試料状態イオン強度: 0.8-2.5 mM / pH: 6.3 / 温度: 298 K

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA6002

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1BVarian Associates Inc.解析
Sparky3.11Koddard and Knellerデータ解析
CYANA2Guentert構造決定
Amber8Case精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る