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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1zgk | ||||||
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タイトル | 1.35 angstrom structure of the Kelch domain of Keap1 | ||||||
要素 | Kelch-like ECH-associated protein 1 | ||||||
キーワード | PROTEIN BINDING (タンパク質) / BETA-PROPELLER (Βプロペラドメイン) / KELCH REPEAT MOTIF | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of epidermal cell differentiation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / centriolar satellite / 封入体 / cellular response to interleukin-4 / regulation of autophagy / マイクロフィラメント / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity ...regulation of epidermal cell differentiation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / centriolar satellite / 封入体 / cellular response to interleukin-4 / regulation of autophagy / マイクロフィラメント / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / disordered domain specific binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cellular response to oxidative stress / Neddylation / midbody / ubiquitin-dependent protein catabolic process / in utero embryonic development / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS / protein ubiquitination / Ub-specific processing proteases / 小胞体 / 核質 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.35 Å | ||||||
データ登録者 | Li, X. / Bottoms, C.A. / Hannink, M. / Beamer, L.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2005 タイトル: Conserved solvent and side-chain interactions in the 1.35 Angstrom structure of the Kelch domain of Keap1. 著者: Beamer, L.J. / Li, X. / Bottoms, C.A. / Hannink, M. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004 タイトル: Crystal structure of the Kelch domain of human Keap1 著者: Li, X. / Zhang, D. / Hannink, M. / Beamer, L.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1zgk.cif.gz | 135.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1zgk.ent.gz | 111.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1zgk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zg/1zgk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zg/1zgk | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34021.801 Da / 分子数: 1 / 断片: KELCH domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KEAP1, KIAA0132 / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: Q14145 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.6 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 4% PEG 4000, 100 MM NA HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 / 波長: 0.979 Å |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.35→50 Å / Num. all: 71295 / Num. obs: 71295 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 17.5 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 86.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.35→28.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.974 / SU B: 1.008 / SU ML: 0.019 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.04 / ESU R Free: 0.038 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 9.032 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.35→28.06 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.35→1.385 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 1.9293 Å / Origin y: 31.5486 Å / Origin z: 68.5818 Å
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