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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1xcj | ||||||
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タイトル | Guanidinoacetate methyltransferase containing S-adenosylhomocysteine and guanidinoacetate | ||||||
要素 | Guanidinoacetate N-methyltransferaseグアニジノ酢酸-N-メチルトランスフェラーゼ | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / Guanidinoacetate methyltransferase (グアニジノ酢酸-N-メチルトランスフェラーゼ) / Methyltransferase (メチルトランスフェラーゼ) / S-adenosylhomocysteine (S-アデノシル-L-ホモシステイン) / guanidinoacetate | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Creatine metabolism / グアニジノ酢酸-N-メチルトランスフェラーゼ / guanidinoacetate N-methyltransferase activity / creatine biosynthetic process / embryonic liver development / S-adenosylhomocysteine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / regulation of multicellular organism growth / animal organ morphogenesis ...Creatine metabolism / グアニジノ酢酸-N-メチルトランスフェラーゼ / guanidinoacetate N-methyltransferase activity / creatine biosynthetic process / embryonic liver development / S-adenosylhomocysteine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / regulation of multicellular organism growth / animal organ morphogenesis / メチル化 / 精子形成 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Komoto, J. / Yamada, T. / Takata, Y. / Takusagawa, F. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004 タイトル: Catalytic mechanism of guanidinoacetate methyltransferase: crystal structures of guanidinoacetate methyltransferase ternary complexes. 著者: Komoto, J. / Yamada, T. / Takata, Y. / Konishi, K. / Ogawa, H. / Gomi, T. / Fujioka, M. / Takusagawa, F. | ||||||
履歴 |
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Remark 999 | SEQUENCE The author states that residue 119 is indeed a Val instead of Glu. There is an error in ...SEQUENCE The author states that residue 119 is indeed a Val instead of Glu. There is an error in the original published sequence (Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85, 694-698 (1988)). |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1xcj.cif.gz | 59.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1xcj.ent.gz | 42.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1xcj.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xc/1xcj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xc/1xcj | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 26274.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 組織: Liver肝臓 / 遺伝子: gamt / プラスミド: pUCGAT9-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 参照: UniProt: P10868, グアニジノ酢酸-N-メチルトランスフェラーゼ |
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#2: 化合物 | ChemComp-SAH / |
#3: 化合物 | ChemComp-NMG / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8 詳細: 8% PEG8000, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 93 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年1月1日 / 詳細: Confocal |
放射 | モノクロメーター: None / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→20 Å / Num. obs: 12785 / % possible obs: 93.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Rsym value: 0.038 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.07 Å / % possible all: 74 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→10 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
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