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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1v2g | ||||||
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タイトル | The L109P mutant of E. coli Thioesterase I/Protease I/Lysophospholipase L1 (TAP) in complexed with octanoic acid | ||||||
要素 | Acyl-CoA thioesterase I | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / SGNH-hydrolase fold | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 アリールエステラーゼ / phosphatidyl phospholipase B activity / lysophospholipase / : / パルミトイルCoAヒドロラーゼ / : / : / : / : / fatty acyl-CoA hydrolase activity ...アリールエステラーゼ / phosphatidyl phospholipase B activity / lysophospholipase / : / パルミトイルCoAヒドロラーゼ / : / : / : / : / fatty acyl-CoA hydrolase activity / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase / lysophospholipase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / arylesterase activity / lipid metabolic process / outer membrane-bounded periplasmic space / peptidase activity / ペリプラズム / タンパク質分解 / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Lo, Y.-C. / Lin, S.-C. / Liaw, Y.-C. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005 タイトル: Substrate specificities of Escherichia coli thioesterase I/protease I/lysophospholipase L1 are governed by its switch loop movement 著者: Lo, Y.-C. / Lin, S.-C. / Shaw, J.-F. / Liaw, Y.-C. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003 タイトル: Crystal structure of Escherichia coli thioesterase I/protease I/lysophospholipase L1: consensus sequence blocks constitute the catalytic center of SGNH-hydrolases through a conserved hydrogen bond network 著者: Lo, Y.-C. / Lin, S.-C. / Shaw, J.-F. / Liaw, Y.-C. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1v2g.cif.gz | 52.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1v2g.ent.gz | 36.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1v2g.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v2/1v2g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v2/1v2g | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 21545.371 Da / 分子数: 1 / 変異: L109P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: tesA, apeA, pldC / プラスミド: pET-20b(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: P29679, UniProt: P0ADA1*PLUS, lysophospholipase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 |
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#2: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
#3: 化合物 | ChemComp-IMD / |
#4: 化合物 | ChemComp-OCA / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.18 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 2-[N-morpholino]ethanesulfonic acid, PEGMME5K, Ammonium sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 133 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL17B2 / 波長: 1.1272 Å |
検出器 | タイプ: MAC Science DIP-2030 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年5月30日 |
放射 | モノクロメーター: Si111 Channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.1272 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→24.81 Å / Num. all: 15163 / Num. obs: 14724 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 32.7 Å2 / Limit h max: 24 / Limit h min: 0 / Limit k max: 17 / Limit k min: 0 / Limit l max: 85 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 1110446.57 / Observed criterion F min: 0.77 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 12.1 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.03 Å / Rmerge(I) obs: 0.458 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 97.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 1JRL 解像度: 2→24.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 54.3254 Å2 / ksol: 0.338479 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 118.63 Å2 / Biso mean: 51.16 Å2 / Biso min: 27.53 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→24.81 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8
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Xplor file |
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