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- PDB-1trn: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN TRYPSIN 1: UNEXPECTED PHOSPHORYLATION ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1trn
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN TRYPSIN 1: UNEXPECTED PHOSPHORYLATION OF TYROSINE 151
要素TRYPSINトリプシン
キーワードHYDROLASE (SERINE PROTEINASE) / HUMAN TRYPSIN (トリプシン) / DFP INHIBITED
機能・相同性
機能・相同性情報


Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / Activation of Matrix Metalloproteinases / extracellular matrix disassembly / トリプシン / 消化 / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / extracellular space ...Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / Activation of Matrix Metalloproteinases / extracellular matrix disassembly / トリプシン / 消化 / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHORYLISOPROPANE / Serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Gaboriaud, C. / Fontecilla-Camps, J.C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of human trypsin 1: unexpected phosphorylation of Tyr151.
著者: Gaboriaud, C. / Serre, L. / Guy-Crotte, O. / Forest, E. / Fontecilla-Camps, J.C.
履歴
登録1995年3月16日処理サイト: BNL
改定 1.01995年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRYPSIN
B: TRYPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7154
ポリマ－48,4342
非ポリマー2802
水5,423301
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.120, 107.120, 39.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number75
Space group name H-MP4
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.683235, -0.730181, 0.005026), (-0.730173, -0.683252, -0.003589), (0.006055, -0.001218, -0.999981)
ベクター: 2.4711, 75.8229, 24.0978)
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 B 16 .. B 302 A 16 .. A 302 0.311

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要素

#1: タンパク質 TRYPSIN / トリプシン


分子量: 24217.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07477, トリプシン
#2: 化合物 ChemComp-ISP / PHOSPHORYLISOPROPANE / りん酸イソプロピル


分子量: 140.075 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H9O4P
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 301 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.96 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 50 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
141 mg/mlprotein1drop
214-16 %PEG60001reservoir
32-3 %(v/v)dioxane1reservoir
450 mMTAPS1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.9
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1992年10月1日
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 22989 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.044
反射
*PLUS
最高解像度: 2.18 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. measured all: 63716 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Biso Wilson estimate: 30.6 Å2
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 2.23 Å / % possible obs: 91.7 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOSFLMデータ削減
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.2→10 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.177 --
obs0.177 22613 97.6 %
原子変位パラメータBiso mean: 32.5 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3382 0 22 301 3705
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.34
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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