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- PDB-1rke: Human vinculin head (1-258) in complex with human vinculin tail (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rke
タイトルHuman vinculin head (1-258) in complex with human vinculin tail (879-1066)
要素
  • VCL protein
  • Vinculin
キーワードcell adhesion / structural protein / cytoskeleton / actin-binding / x-ray crystallography
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein localization to adherens junction / podosome ring / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / terminal web / cell-substrate junction / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / dystroglycan binding / alpha-catenin binding ...regulation of protein localization to adherens junction / podosome ring / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / terminal web / cell-substrate junction / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / dystroglycan binding / alpha-catenin binding / fascia adherens / cell-cell contact zone / apical junction assembly / adherens junction assembly / costamere / regulation of establishment of endothelial barrier / axon extension / protein localization to cell surface / lamellipodium assembly / regulation of focal adhesion assembly / maintenance of blood-brain barrier / brush border / Smooth Muscle Contraction / cell-matrix adhesion / negative regulation of cell migration / cell projection / morphogenesis of an epithelium / adherens junction / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / sarcolemma / platelet aggregation / beta-catenin binding / specific granule lumen / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell-cell junction / extracellular vesicle / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Platelet degranulation / actin binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / molecular adaptor activity / cytoskeleton / cell adhesion / cadherin binding / membrane raft / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / structural molecule activity / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Izard, T. / Evans, G. / Borgon, R.A. / Rush, C.L. / Bricogne, G. / Bois, P.R.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Vinculin activation by talin through helical bundle conversion
著者: Izard, T. / Evans, G. / Borgon, R.A. / Rush, C.L. / Bricogne, G. / Bois, P.R.
履歴
登録2003年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vinculin
B: VCL protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3252
ポリマ－50,3252
非ポリマー00
水3,675204
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2620 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area21240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.603, 161.648, 36.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Vinculin


分子量: 29489.982 Da / 分子数: 1 / 断片: vinculin head (residues 1-258) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18206
#2: タンパク質 VCL protein


分子量: 20835.076 Da / 分子数: 1 / 断片: vinculin tail (residues 879-1066) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18206
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化温度: 293 K / pH: 8
詳細: 15% PEG 3350; 50 mM NaCl; 100 mM Tris (pH 8); 10 mM DTT, pH 8.0, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
115 %PEG33501reservoir
250 mM1reservoirNaCl
3100 mMTris1reservoirpH8
410 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9797 Å
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→99.8 Å / Num. all: 21798 / Num. obs: 21798 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 37.5 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREKデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
BUSTER-TNT精密化
d*TREKデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.35→15 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 1118 5.1 %RANDOM
Rwork0.206 ---
all-21798 --
obs-21798 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 56.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13 Å20 Å20 Å2
2---5.4 Å20 Å2
3----7.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3456 0 0 204 3660
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.979
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.42 Å / Rfactor Rfree: 0.277 / Rfactor Rwork: 0.205 / Total num. of bins used: 9
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Num. reflection all: 20680 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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