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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1rf5 | ||||||
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タイトル | Structural Studies of Streptococcus pneumoniae EPSP Synthase in Unliganded State | ||||||
要素 | 5-enolpyruvylshikimate-3-phosphate synthase | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / shikimate pathway (シキミ酸経路) / EPSP synthase (3-ホスホシキミ酸-1-カルボキシビニルトランスフェラーゼ) / S3P / Glyphosate / PEP / S. pneumoniae (肺炎レンサ球菌) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 3-ホスホシキミ酸-1-カルボキシビニルトランスフェラーゼ / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase activity / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Park, H. / Hilsenbeck, J.L. / Kim, H.J. / Shuttleworth, W.A. / Park, Y.H. / Evans, J.N. / Kang, C. | ||||||
引用 | ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2004 タイトル: Structural studies of Streptococcus pneumoniae EPSP synthase in unliganded state, tetrahedral intermediate-bound state and S3P-GLP-bound state. 著者: Park, H. / Hilsenbeck, J.L. / Kim, H.J. / Shuttleworth, W.A. / Park, Y.H. / Evans, J.N. / Kang, C. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1rf5.cif.gz | 334.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1rf5.ent.gz | 274.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1rf5.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rf/1rf5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rf/1rf5 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a monomer |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 45878.820 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌) 遺伝子: aroA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q9S400, 3-ホスホシキミ酸-1-カルボキシビニルトランスフェラーゼ #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.95 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: ammonium sulfate, NaCl, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.992, 0.980, 0.9183 | ||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月5日 | ||||||||||||
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 102641 / Num. obs: 102641 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 | ||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.3 Å / % possible all: 96.5 | ||||||||||||
反射 | *PLUS Num. measured all: 982621 / Rmerge(I) obs: 0.036 | ||||||||||||
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 96.5 % / Rmerge(I) obs: 0.128 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→10 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: The peptide bond distance between GLU 340 and THR 341 of chains A and C, and between GLU 334 and GLU 335 of chain C, are slightly longer than typical peptide bond distance. Residues 335-340 ...詳細: The peptide bond distance between GLU 340 and THR 341 of chains A and C, and between GLU 334 and GLU 335 of chain C, are slightly longer than typical peptide bond distance. Residues 335-340 were set to 0 occupancy and was not included in refinement.
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→10 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS Num. reflection all: 95252 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.254 | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 2.49 | ||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.272 / Rfactor Rwork: 0.219 |