[日本語] English
万見
- PDB-1pa7: Crystal structure of amino-terminal microtubule binding domain of EB1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pa7
タイトルCrystal structure of amino-terminal microtubule binding domain of EB1
要素Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / CH domain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to astral microtubule / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / microtubule plus-end / cell projection membrane / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding / non-motile cilium assembly / microtubule bundle formation ...protein localization to astral microtubule / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / microtubule plus-end / cell projection membrane / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding / non-motile cilium assembly / microtubule bundle formation / protein localization to centrosome / 微小管形成中心 / negative regulation of microtubule polymerization / mitotic spindle pole / 微小管 / establishment of mitotic spindle orientation / spindle assembly / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle midzone / cytoplasmic microtubule / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / positive regulation of microtubule polymerization / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / ciliary basal body / RHO GTPases Activate Formins / protein localization / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / 遊走 / 微小管 / molecular adaptor activity / cadherin binding / 細胞分裂 / focal adhesion / 中心体 / protein kinase binding / ゴルジ体 / RNA binding / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily ...EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Hayashi, I. / Ikura, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of the amino-terminal microtubule-binding domain of end-binding protein 1 (EB1)
著者: Hayashi, I. / Ikura, M.
履歴
登録2003年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2433
ポリマ－15,0501
非ポリマー1922
水2,450136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.856, 48.453, 44.968
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.36, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / APC-binding protein EB1


分子量: 15050.383 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain, EB1 microtubule-binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EB1 (amino acids 1-130) / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15691
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.12 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG4K, ammonium sulfate, MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mMTris1droppH8.0
20.1 M1dropNaCl
31 mMdithiothreitol1drop
415 mg/mlprotein1drop
520 %PEG33501reservoir
60.2 Mammonium sulfate1reservoir
70.1 MMES1reservoirpH6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月7日 / 詳細: mirror
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→20 Å / Num. obs: 23798 / Rmerge(I) obs: 0.042
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / Rmerge(I) obs: 0.228 / Num. unique all: 2278
反射
*PLUS
% possible obs: 99 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.8 % / Rmerge(I) obs: 0.192 / Mean I/σ(I) obs: 6.99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.45→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 0.932 / SU ML: 0.037 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.066 / ESU R Free: 0.064 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1886 1211 5.1 %RANDOM
Rwork0.17272 ---
obs0.17358 22304 98.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.199 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.36 Å20 Å20.17 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1058 0 10 136 1204
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0221067
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02943
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2471.9411438
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7832184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1465129
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2154
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021177
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0130.02223
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2290.2222
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2180.21018
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.2578
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0710.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2760.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0540.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7881.5646
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.44621037
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3723421
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5544.5401
LS精密化 シェル解像度: 1.448→1.486 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.205 90
Rwork0.182 1554
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.8131 Å / Origin y: 23.293 Å / Origin z: 32.6876 Å
111213212223313233
T0.0038 Å20.0012 Å20.0007 Å2-0.0033 Å2-0.0013 Å2--0.001 Å2
L0.2538 °2-0.0316 °20.0281 °2-0.109 °20.0767 °2--0.1425 °2
S-0.0045 Å °-0.0235 Å °0.0116 Å °-0.0094 Å °-0.0044 Å °0.0137 Å °0.0069 Å °-0.005 Å °0.0089 Å °
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 21093 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.189 / Rfactor Rwork: 0.173
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.25

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る