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- PDB-1ogy: Crystal structure of the heterodimeric nitrate reductase from Rho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ogy
タイトルCrystal structure of the heterodimeric nitrate reductase from Rhodobacter sphaeroides
要素
  • DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE
  • PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / NITRATE REDUCTASE (硝酸レダクターゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


硝酸レダクターゼ (シトクロム) / nitrate reductase (cytochrome) activity / nitrate reductase activity / molybdenum ion binding / 嫌気呼吸 / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / molybdopterin cofactor binding / nitrate assimilation / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity ...硝酸レダクターゼ (シトクロム) / nitrate reductase (cytochrome) activity / nitrate reductase activity / molybdenum ion binding / 嫌気呼吸 / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / molybdopterin cofactor binding / nitrate assimilation / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / ペリプラズム / iron ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Phosphorylase Kinase; domain 1 - #210 / Nitrate reductase cytochrome c-type subunit NapB / Nitrate reductase cytochrome c-type subunit (NapB) / Periplasmic nitrate reductase, large subunit / Nitrate reductase NapA-like, molybdopterin-binding domain / : / Dimethylsulfoxide Reductase; domain 2 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 2 / Rossmann fold - #740 / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site ...Phosphorylase Kinase; domain 1 - #210 / Nitrate reductase cytochrome c-type subunit NapB / Nitrate reductase cytochrome c-type subunit (NapB) / Periplasmic nitrate reductase, large subunit / Nitrate reductase NapA-like, molybdopterin-binding domain / : / Dimethylsulfoxide Reductase; domain 2 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 2 / Rossmann fold - #740 / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Multiheme cytochrome c family profile. / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / Multiheme cytochrome superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Βバレル / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HEME C / Chem-MGD / MOLYBDENUM ATOM / 鉄・硫黄クラスター / Periplasmic nitrate reductase / Periplasmic nitrate reductase, electron transfer subunit
類似検索 - 構成要素
生物種RHODOBACTER SPHAEROIDES (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Arnoux, P. / Sabaty, M. / Alric, J. / Frangioni, B. / Guigliarelli, B. / Adriano, J.-M. / Pignol, D.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structural and Redox Plasticity in the Heterodimeric Periplasmic Nitrate Reductase
著者: Arnoux, P. / Sabaty, M. / Alric, J. / Frangioni, B. / Guigliarelli, B. / Adriano, J.-M. / Pignol, D.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: The 1.25 A Resolution Structure of the Diheme Napb Subunit of Soluble Nitrate Reductase Reveals a Novel Cytochrome C Fold with a Stacked Heme Arrangement
著者: Brige, A. / Leys, D. / Meyer, T.E. / Cusanovich, M.A. / Van Beeumen, J.J.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1999
タイトル: Crystal Structure of the First Dissimilatory Nitrate Reductase (Nap) at 1.9 A Solved by MAD Methods
著者: Dias, J.M. / Than, M. / Humm, A. / Huber, R. / Bourenkov, G. / Bartunik, H. / Bursakov, S. / Calvete, J. / Caldeira, J. / Carneiro, C. / Moura, J. / Moura, I. / Romao, M.J.
履歴
登録2003年5月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月16日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "EF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "GG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "IG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "KF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "MF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "OG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
B: DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE
C: PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
D: DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE
E: PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
F: DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE
G: PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
H: DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE
I: PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
J: DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE
K: PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
L: DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE
M: PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
N: DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE
O: PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
P: DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)862,96664
ポリマ－837,64016
非ポリマー25,32648
水0
1
A: PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
B: DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,8718
ポリマ－104,7052
非ポリマー3,1666
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
D: DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,8718
ポリマ－104,7052
非ポリマー3,1666
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
E: PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
F: DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,8718
ポリマ－104,7052
非ポリマー3,1666
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
G: PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
H: DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,8718
ポリマ－104,7052
非ポリマー3,1666
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
5
I: PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
J: DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,8718
ポリマ－104,7052
非ポリマー3,1666
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
6
K: PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
L: DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,8718
ポリマ－104,7052
非ポリマー3,1666
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
7
M: PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
N: DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,8718
ポリマ－104,7052
非ポリマー3,1666
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
8
O: PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE
P: DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,8718
ポリマ－104,7052
非ポリマー3,1666
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)123.000, 225.200, 154.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.90068, 0.30378, -0.31063), (0.3149, -0.03618, -0.94844), (-0.29935, -0.95206, -0.06307)26.3558, 141.157, 152.48648
2given(-0.99995, -0.00918, -0.00385), (0.00939, -0.99835, -0.0567), (-0.00332, -0.05673, 0.99838)50.95316, 218.29327, 6.28691
3given(0.90453, -0.27156, -0.32877), (-0.31148, 0.10579, -0.94435), (0.29123, 0.95659, 0.0111)44.40434, 141.14537, -72.44903
4given(-0.90698, 0.27488, 0.31911), (0.29225, -0.13487, 0.94679), (0.30329, 0.95197, 0.04199)4.9496, 78.56278, -73.14667
5given(0.81387, -0.58061, -0.02261), (-0.58065, -0.81414, 0.00541), (-0.02155, 0.00872, -0.99973)68.41241, 210.24144, 77.56707
6given(-0.81028, 0.58564, 0.02153), (0.58601, 0.80934, 0.03937), (0.00563, 0.04451, -0.99899)-19.67288, 4.42967, 73.00153
7given(0.91353, -0.29044, 0.28479), (-0.27623, 0.07097, 0.95847), (-0.29859, -0.95426, -0.01539)22.70364, 70.0268, 150.88237

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要素

-
タンパク質 , 2種, 16分子 ACEGIKMOBDFHJLNP

#1: タンパク質
PERIPLASMIC NITRATE REDUCTASE / NITRATE REDUCTASE


分子量: 90114.625 Da / 分子数: 8 / 断片: CATALYTIC SUBUNIT, RESIDUES 30-831 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) RHODOBACTER SPHAEROIDES (バクテリア)
発現宿主: RHODOBACTER SPHAEROIDES (バクテリア) / 参照: UniProt: Q53176, 硝酸レダクターゼ
#2: タンパク質
DIHEME CYTOCHROME C NAPB MOLECULE: NITRATE REDUCTASE


分子量: 14590.408 Da / 分子数: 8 / 断片: CYTOCHROME SUBUNIT, RESIDUES 25-154 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) RHODOBACTER SPHAEROIDES (バクテリア)
発現宿主: RHODOBACTER SPHAEROIDES (バクテリア) / 参照: UniProt: Q53177

-
非ポリマー , 4種, 48分子

#3: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 351.640 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#4: 化合物
ChemComp-MO / MOLYBDENUM ATOM / モリブデン


分子量: 95.940 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mo
#5: 化合物
ChemComp-MGD / 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE / MOLYBDOPTERIN GUANOSINE DINUCLEOTIDE


分子量: 740.557 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H26N10O13P2S2
#6: 化合物
ChemComp-HEC / HEME C / Heme C


分子量: 618.503 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.2
詳細: VAPOUR-DIFFUSION. MIXING EQUAL AMOUNTS OF PROTEIN 25MG/ML., pH 8.20
結晶化
*PLUS
pH: 8.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 %bis-Tris-propane1reservoirpH8.2
210 %(v/v)glycerol1reservoir
315 %(w/v)PEG40001reservoir
415 mM1reservoirNaN3
525 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→30 Å / Num. obs: 134043 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル解像度: 3.2→3.37 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.411 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 96.1
反射
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / 最低解像度: 30 Å / % possible obs: 96.1 % / Rmerge(I) obs: 0.111
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / % possible obs: 96.1 % / Rmerge(I) obs: 0.411 / Mean I/σ(I) obs: 1.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2NAP, 1JNI

2nap

1jni


解像度: 3.2→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THERE ARE 8 HETERODIMERS IN THE ASU BUT THE PHYSIOLOGICAL UNIT IS ONE HETERODIMER. RESTRAINTS HAD BEEN RELEASED IN THE LAST REFINEMENT STEP. HETERODIMER WITH CHAIN ID A AND B IS THE COMPLEX ...詳細: THERE ARE 8 HETERODIMERS IN THE ASU BUT THE PHYSIOLOGICAL UNIT IS ONE HETERODIMER. RESTRAINTS HAD BEEN RELEASED IN THE LAST REFINEMENT STEP. HETERODIMER WITH CHAIN ID A AND B IS THE COMPLEX HAVING THE LOWEST TEMPERATURE FACTOR.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2687 1347 1 %RANDOM
Rwork0.2504 ---
obs0.2504 134043 97.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 42.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.193 Å20 Å2-1.598 Å2
2--3.831 Å20 Å2
3---4.362 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数57824 0 1512 0 59336
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.86
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.24 Å / Total num. of bins used: 26 /
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 47 1 %
Rwork0.334 5006 -
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.269 / Rfactor Rwork: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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