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- PDB-1o3p: Elaborate Manifold of Short Hydrogen Bond Arrays Mediating Bindin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o3p
タイトルElaborate Manifold of Short Hydrogen Bond Arrays Mediating Binding of Active Site-Directed Serine Protease Inhibitors
要素(Urokinase-type plasminogen activatorウロキナーゼ) x 2
キーワードBLOOD CLOTTING (凝固・線溶系) / hydrolase (加水分解酵素) / serine protease (セリンプロテアーゼ) / short hydrogen bond / inhibition mechanism / shift of pKa / trypsin (トリプシン) / thrombin (トロンビン) / urokinase (ウロキナーゼ) / factor Xa (第X因子)
機能・相同性
機能・相同性情報


ウロキナーゼ / regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / urokinase plasminogen activator signaling pathway / regulation of plasminogen activation / regulation of fibrinolysis / regulation of wound healing / protein complex involved in cell-matrix adhesion / negative regulation of plasminogen activation / regulation of smooth muscle cell migration / regulation of signaling receptor activity ...ウロキナーゼ / regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / urokinase plasminogen activator signaling pathway / regulation of plasminogen activation / regulation of fibrinolysis / regulation of wound healing / protein complex involved in cell-matrix adhesion / negative regulation of plasminogen activation / regulation of smooth muscle cell migration / regulation of signaling receptor activity / serine-type endopeptidase complex / Dissolution of Fibrin Clot / smooth muscle cell migration / plasminogen activation / tertiary granule membrane / regulation of cell adhesion mediated by integrin / negative regulation of fibrinolysis / specific granule membrane / regulation of cell adhesion / serine protease inhibitor complex / fibrinolysis / 走化性 / 凝固・線溶系 / regulation of cell population proliferation / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / Neutrophil degranulation / 細胞膜 / シグナル伝達 / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. ...Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF様ドメイン / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-655 / クエン酸 / ウロキナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Katz, B.A. / Elrod, K. / Verner, E. / Mackman, R.L. / Luong, C. / Shrader, W.D. / Sendzik, M. / Spencer, J.R. / Sprengeler, P.A. / Kolesnikov, A. ...Katz, B.A. / Elrod, K. / Verner, E. / Mackman, R.L. / Luong, C. / Shrader, W.D. / Sendzik, M. / Spencer, J.R. / Sprengeler, P.A. / Kolesnikov, A. / Tai, V.W. / Hui, H.C. / Breitenbucher, J.G. / Allen, D. / Janc, J.W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Elaborate manifold of short hydrogen bond arrays mediating binding of active site-directed serine protease inhibitors.
著者: Katz, B.A. / Elrod, K. / Verner, E. / Mackman, R.L. / Luong, C. / Shrader, W.D. / Sendzik, M. / Spencer, J.R. / Sprengeler, P.A. / Kolesnikov, A. / Tai, V.W. / Hui, H.C. / Breitenbucher, J.G. ...著者: Katz, B.A. / Elrod, K. / Verner, E. / Mackman, R.L. / Luong, C. / Shrader, W.D. / Sendzik, M. / Spencer, J.R. / Sprengeler, P.A. / Kolesnikov, A. / Tai, V.W. / Hui, H.C. / Breitenbucher, J.G. / Allen, D. / Janc, J.W.
履歴
登録2003年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_special_symmetry ...database_2 / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Urokinase-type plasminogen activator
B: Urokinase-type plasminogen activator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8645
ポリマ－31,1442
非ポリマー7213
水6,143341
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1530 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area12040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.54, 50.17, 66.44
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 113.49, 90.0
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-455-

HOH

21B-582-

HOH

31B-582-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Urokinase-type plasminogen activator / ウロキナーゼ / UPA / U-PLASMINOGEN ACTIVATOR / UROKINASE-PLASMINOGEN ACTIVATOR


分子量: 2708.183 Da / 分子数: 1 / 断片: SHORT CHAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLAU / プラスミド: PPIC9LMWUPA / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P00749, ウロキナーゼ
#2: タンパク質 Urokinase-type plasminogen activator / ウロキナーゼ / E.C.3.4.21.73 / UPA / U-PLASMINOGEN ACTIVATOR / UROKINASE-PLASMINOGEN ACTIVATOR


分子量: 28435.428 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / Mutation: N145A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLAU / プラスミド: PPIC9LMWUPA / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P00749, ウロキナーゼ
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸 / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 化合物 ChemComp-655 / 2-{5-[AMINO(IMINIO)METHYL]-1H-BENZIMIDAZOL-2-YL}-6-(CYCLOPENTYLOXY)BENZENOLATE / CRA_10655 / 2-[2-ヒドロキシ-3-(シクロペンチルオキシ)フェニル]-1H-ベンゾイミダゾ-ル-5-カルボアミジン


分子量: 336.388 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H20N4O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 341 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 2-propanol, PEG 4000, pH 6.5, vapor diffusion at 298 K, pH 6.50

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→41.66 Å / Num. all: 22960 / Num. obs: 15430 / % possible obs: 67.2 % / Observed criterion σ(I): 0.8 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 1.81→1.89 Å / % possible obs: 36.6 % / Rmerge(I) obs: 0.215 / Num. unique all: 2749

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
bioteX1.2データ収集
bioteX1.2データ削減
X-PLOR3.851精密化
bioteXデータスケーリング
Quantaモデル構築
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.81→7 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.6 / 立体化学のターゲット値: X-PLOR force field
詳細: Only Leu_A9 to Lys_A16 are included for the A-chain. Residues prior and after these residues are not visible (disordered). Residues after Lys_B243 are not visible (disordered). Residues ...詳細: Only Leu_A9 to Lys_A16 are included for the A-chain. Residues prior and after these residues are not visible (disordered). Residues after Lys_B243 are not visible (disordered). Residues simultaneously refined in two or more conformations are: Lys_A10, Met_B47, Glu_B84, Glu_B86, Leu_B123, Thr_B139, Gln_B192, Arg_B217, Leu_B235. HIS_H57 IS doubly protonated. HIS_H91 and His_H119 are MONOPROTONATED ON the epsilon nitrogen Disordered waters are: HOH382 which is close to conformation 1 of Arg_B217; HOH582 which is close to a symmetry-related equivalent of itself; HOH721 which is close to conformation 1 of Lys_A10; HOH1010 which is close to a symmetry-related equivalent of itself; Some of the waters may correspond to the disordered or mobile termini of the light chain. No energy terms between citrate 1 and 2 are included because they are hydrogen-bonded to one another via an unusually short hydrogen bond between carboxylate / hydroxyl groups. No energy terms are included among HOH_849, and OgSer195, and O6' of the inhibitor. These atoms form a very short multi-centered hydrogen-bonding network.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 1531 10 %
Rwork0.191 --
obs0.195 15319 69.02 %
all-22196 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4084 0 81 1029 5194
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg4.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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