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万見
- PDB-1o0c: CRYSTAL STRUCTURE OF L-GLUTAMATE AND AMPCPP BOUND TO GLUTAMINE AM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o0c
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF L-GLUTAMATE AND AMPCPP BOUND TO GLUTAMINE AMINOACYL TRNA SYNTHETASE
要素
  • Glutaminyl tRNA
  • Glutaminyl-tRNA synthetaseQARS
キーワードLIGASE/RNA / ENGINEERED TRNA / TRNA-PROTEIN COMPLEX / amino acid specificity / LIGASE-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


グルタミンtRNAリガーゼ / glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / glutamyl-tRNA aminoacylation / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutamine-tRNA ligase, bacterial / Glutamine-tRNA synthetase / Glutamine-tRNA ligase, alpha-bundle domain superfamily / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Glutamyl-trna Synthetase; Domain 2 / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 3 / Glutamyl-tRNA Synthetase; Domain 3 / Ribosomal Protein L25; Chain P / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain ...Glutamine-tRNA ligase, bacterial / Glutamine-tRNA synthetase / Glutamine-tRNA ligase, alpha-bundle domain superfamily / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Glutamyl-trna Synthetase; Domain 2 / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 3 / Glutamyl-tRNA Synthetase; Domain 3 / Ribosomal Protein L25; Chain P / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Ribosomal Protein L25; Chain P / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Βバレル / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
アデニル酸 / グルタミン酸 / : / リボ核酸 / RNA (> 10) / Glutamine--tRNA ligase / Glutamine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Bullock, T.L. / Perona, J.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Amino Acid Discrimination by a class I aminoacyl-tRNA synthetase specified by negative determinants
著者: Bullock, T.L. / Uter, N. / Nissan, T.A. / Perona, J.J.
履歴
登録2003年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32015年1月21日Group: Refinement description
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Glutaminyl tRNA
A: Glutaminyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,3136
ポリマ－87,6262
非ポリマー6864
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)241.1, 94.58, 116.08
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number20
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MC2221

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要素

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RNA鎖 / タンパク質 , 2種, 2分子 BA

#1: RNA鎖 Glutaminyl tRNA / TRNA(GLN) / transfer RNA-Gln II


分子量: 24060.287 Da / 分子数: 1 / 変異: U1G to facilitate in vitro transcription / 由来タイプ: 合成
詳細: PRODUCT OF RUNOFF T7 POLYMERASE TRANSCRIPTION FROM A DOUBLE HELICAL DNA TEMPLATE
参照: EMBL: 43058
#2: タンパク質 Glutaminyl-tRNA synthetase / QARS / E.C.6.1.1.18 / Glutamine--tRNA ligase / glutamine tRNA synthetase / GlnRS /


分子量: 63565.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: complexed with AMPCPP, see REMARK 600 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: GLNS / プラスミド: pSJW1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21-DE3 (PlysS)
参照: UniProt: P00962, UniProt: A0A140NAB7*PLUS, グルタミンtRNAリガーゼ

-
非ポリマー , 4種, 148分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸 / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#5: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / アデニル酸


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.41 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Ammonium Sulfate, pH 7.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1(NH4)2SO411
2(NH4)2SO412
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
12 Mammonium sulfate1reservoir
220 mMPIPES1reservoirpH7.0
310 mM1reservoirMgSO4
420 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir
52.25 Mammonium sulfate1drop
620 mMPIPES1droppH7.0
710 mM1dropMgSO4
820 mMbeta-mercaptoethanol1drop
960 mMglutamine1drop
105 mg/mlprotein1drop
112 mMAMPCPP1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: UCSD MARK II / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2000年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→41 Å / Num. all: 46224 / Num. obs: 45855 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 55.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2.5→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.529 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 41.2 Å / Num. measured all: 159330 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR98精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.7→6 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 2292 5 %RANDOM
Rwork0.213 ---
all0.215 45855 --
obs0.215 45855 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4279 1570 43 144 6036
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.54
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 6 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.279 / Rfactor Rwork: 0.221
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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