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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1nty | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the first DH/PH domain of Trio to 1.7 A | ||||||
要素 | Triple functional domain protein | ||||||
キーワード | SIGNALING PROTEIN / Dbl / Pleckstrin / GEF / Rho / GTPase (GTPアーゼ) / Guanine-nucleotide releasing factor / Phosphorylation (リン酸化) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cell surface receptor protein tyrosine phosphatase signaling pathway / DCC mediated attractive signaling / regulation of small GTPase mediated signal transduction / negative regulation of fat cell differentiation / extrinsic component of membrane / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / presynaptic active zone / NRAGE signals death through JNK / RHOJ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle ...cell surface receptor protein tyrosine phosphatase signaling pathway / DCC mediated attractive signaling / regulation of small GTPase mediated signal transduction / negative regulation of fat cell differentiation / extrinsic component of membrane / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / presynaptic active zone / NRAGE signals death through JNK / RHOJ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / guanyl-nucleotide exchange factor activity / neuron projection morphogenesis / cell projection / 軸索誘導 / G alpha (12/13) signalling events / postsynapse / G alpha (q) signalling events / non-specific serine/threonine protein kinase / リン酸化 / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / glutamatergic synapse / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / Molecular Replacement followed by ARP/wARP / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Skowronek, K.R. / Zheng, Y. / Nassar, N. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004 タイトル: The C-terminal basic tail of RhoG assists the guanine nucleotide exchange factor trio in binding to phospholipids. 著者: Skowronek, K.R. / Guo, F. / Zheng, Y. / Nassar, N. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1nty.cif.gz | 84.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1nty.ent.gz | 64 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1nty.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nt/1nty ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nt/1nty | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36431.746 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal DH/PH domains, residues 1225-1535 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIO / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O75962 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.12 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: batch method. / pH: 7.5 / 詳細: DTT, pH 7.5, Batch Method., temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.92 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月22日 / 詳細: Monochromator |
放射 | モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.92 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→30 Å / Num. obs: 56048 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 24.8 % / Biso Wilson estimate: 23.9 Å2 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 18.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.412 / % possible all: 55.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: Molecular Replacement followed by ARP/wARP 解像度: 1.7→19.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 16641310.83 / Data cutoff high rms absF: 16641310.83 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.0112 Å2 / ksol: 0.406473 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 29.1 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→19.82 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.7→1.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 10
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Xplor file |
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