[日本語] English
万見
- PDB-1mu5: Structure of topoisomerase subunit -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mu5
タイトルStructure of topoisomerase subunit
要素Type II DNA topoisomerase VI Subunit BType II topoisomerase
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / GHKL ATPase / helix two-turns helix
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) complex / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA unwinding involved in DNA replication / DNA topological change / DNA binding / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
DNA topoisomerase VI, subunit B / DNA topoisomerase VI, subunit B, transducer / Topoisomerase VI B subunit, transducer / NFACT N-terminal and middle domains / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #50 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Hsp90 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 ...DNA topoisomerase VI, subunit B / DNA topoisomerase VI, subunit B, transducer / Topoisomerase VI B subunit, transducer / NFACT N-terminal and middle domains / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #50 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Hsp90 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Type 2 DNA topoisomerase 6 subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus shibatae (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Corbett, K.D. / Berger, J.M.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: Structure of the topoisomerase VI-B subunit: implications for type II topoisomerase mechanism and evolution
著者: Corbett, K.D. / Berger, J.M.
履歴
登録2002年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE The Authors state the residues Y303D and D435N are apparently caused by strain-specific ...SEQUENCE The Authors state the residues Y303D and D435N are apparently caused by strain-specific differences between the strain of S. shibatae and that used for genomic sequencing. The authors state they have cloned the gene several times independently, and the residues are consistently different from the database entry.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Type II DNA topoisomerase VI Subunit B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7193
ポリマ－53,6381
非ポリマー802
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.091, 110.968, 54.544
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 Type II DNA topoisomerase VI Subunit B / Type II topoisomerase


分子量: 53638.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus shibatae (古細菌) / 遺伝子: top6b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O05207, EC: 5.99.1.3
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 7
詳細: PEG 3000, Tris, calcium acetate, pH 7.0, Microbatch, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mMTris-HCl11pH7.0
2100 mM11NaCl
312 mg/mlprotein11
420 %PEG300012
5100 mMTris-HCl12pH7.0
6200 mM12Ca(OAc)2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.127 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月20日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 39380 / Num. obs: 37738 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 4 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.65 / Rsym value: 0.405 / % possible all: 90.6
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 284447 / Rmerge(I) obs: 0.058
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.07 Å / % possible obs: 90.6 % / Rmerge(I) obs: 0.405 / Mean I/σ(I) obs: 2.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
REFMAC5精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 4.541 / SU ML: 0.128 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.203 / ESU R Free: 0.167 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23809 3130 8.3 %RANDOM
Rwork0.21375 ---
all0.21579 37738 --
obs0.21579 34608 95.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.944 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.01 Å20 Å20 Å2
2---1.62 Å20 Å2
3---2.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3684 0 2 237 3923
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223762
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3111.9735091
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.283458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.84115737
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2567
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022811
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.260.31839
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1670.5370
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3380.358
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2470.510
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7341.52303
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4323756
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.55831459
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4754.51335
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.304 224
Rwork0.26 2342
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4568-0.04050.00730.71450.04750.22230.02630.01540.0041-0.0313-0.0178-0.03090.02220.0286-0.00850.15510.0021-0.00370.1570.00480.134617.473555.579817.3587
25.2598-0.7335-3.07712.56061.26185.1089-0.34960.1221-0.3608-0.13430.1186-0.20130.10390.11370.23090.1689-0.03380.11450.07970.01950.102236.699476.7733-6.4591
30.7291-0.5749-0.28220.71390.31770.2624-0.0058-0.05230.0838-0.02380.017-0.0441-0.0023-0.0079-0.01120.1509-0.014-0.00470.1554-0.00930.155812.92983.524724.5945
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA10 - 22911 - 230
2X-RAY DIFFRACTION2AA230 - 310231 - 311
3X-RAY DIFFRACTION3AA311 - 470312 - 471
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.239 / Rfactor Rwork: 0.214
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.313
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Rfactor Rfree: 0.302 / Rfactor Rwork: 0.26

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る