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- PDB-1kzp: PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE COMPLEXED WITH A FARNESYLATED K-RAS4B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kzp
タイトルPROTEIN FARNESYLTRANSFERASE COMPLEXED WITH A FARNESYLATED K-RAS4B PEPTIDE PRODUCT
要素
  • (Protein Farnesyltransferase ...Farnesyltransferase) x 2
  • Farnesylated K-Ras4B peptide product
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE SUBSTRATE / FTASE / PFT / PFTASE / FT / FPT / FARNESYLTRANSFERASE / FARNESYL TRANSFERASE / FARNESYL PROTEIN TRANSFERASE (ファルネソール) / CAAX / RAS CANCER / TRANSFERASE-TRANSFERASE SUBSTRATE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Apoptotic cleavage of cellular proteins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / RAS processing / protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesylation / protein geranylgeranyltransferase type I / regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of tubulin deacetylation ...Apoptotic cleavage of cellular proteins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / RAS processing / protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesylation / protein geranylgeranyltransferase type I / regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of tubulin deacetylation / protein farnesyltransferase / protein farnesyltransferase activity / protein farnesyltransferase complex / Rab geranylgeranyltransferase activity / protein geranylgeranylation / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / farnesyltranstransferase activity / negative regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / microtubule associated complex / forebrain astrocyte development / regulation of synaptic transmission, GABAergic / negative regulation of epithelial cell differentiation / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / type I pneumocyte differentiation / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / positive regulation of Rac protein signal transduction / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / alpha-tubulin binding / RUNX3 regulates p14-ARF / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / response to inorganic substance / Signalling to RAS / glial cell proliferation / SHC-related events triggered by IGF1R / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of cell cycle / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / protein-membrane adaptor activity / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Erythropoietin activates RAS / homeostasis of number of cells within a tissue / positive regulation of glial cell proliferation / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / GRB2 events in EGFR signaling / striated muscle cell differentiation / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FLT3 fusion proteins / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / GRB2 events in ERBB2 signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Insulin receptor signalling cascade / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / 低分子量GTPアーゼ / G protein activity / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / VEGFR2 mediated cell proliferation / response to cytokine / FCERI mediated MAPK activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / RAF activation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / visual learning / wound healing / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / lipid metabolic process
類似検索 - 分子機能
Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase and squalene oxidase repeat / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid ...Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase and squalene oxidase repeat / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / グリコシルトランスフェラーゼ / Alpha/alpha barrel / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / 低分子量GTPアーゼ / 低分子量GTPアーゼ / Rab subfamily of small GTPases / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸 / ファルネソール / GTPase KRas / GTPase KRas / Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type-1 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Long, S.B. / Casey, P.J. / Beese, L.S.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Reaction path of protein farnesyltransferase at atomic resolution
著者: Long, S.B. / Casey, P.J. / Beese, L.S.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: The Basis for K-Ras4B Binding Specificity to Protein Farnesyltransferase Revealed by 2 A Resolution Ternary Complex Structures
著者: Long, S.B. / Casey, P.J. / Beese, L.S.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of Protein Farnesyltransferase at 2.25 A Resolution
著者: Park, H.W. / Boduluri, S.R. / Moomaw, J.F. / Casey, P.J. / Beese, L.S.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Co-Crystal Structure of Protein Farnesyltransferase Complexed with a Farnesyl Diphosphate Substrate
著者: Long, S.B. / Casey, P.J. / Beese, L.S.
履歴
登録2002年2月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Farnesyltransferase alpha subunit
B: Protein Farnesyltransferase beta subunit
C: Farnesylated K-Ras4B peptide product
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,5117
ポリマ－94,1193
非ポリマー3924
水7,584421
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8390 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area29470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)171.239, 171.239, 69.361
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
詳細The biological unit of protein farnesyltransferase (FTase) is a heterodimer of alpha and beta subunits. There is one FTase heterodimer per asymmetric unit.

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要素

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Protein Farnesyltransferase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Protein Farnesyltransferase alpha subunit / CAAX FARNESYLTRANSFERASE ALPHA SUBUNIT / RAS PROTEINS PRENYLTRANSFERASE ALPHA / FTASE-ALPHA


分子量: 44098.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q04631, squalene synthase
#2: タンパク質 Protein Farnesyltransferase beta subunit / CAAX FARNESYLTRANSFERASE BETA SUBUNIT / RAS PROTEINS PRENYLTRANSFERASE BETA / FTASE-BETA


分子量: 48722.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q02293, squalene synthase

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド Farnesylated K-Ras4B peptide product / TRANSFORMING PROTEIN P21B


分子量: 1298.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PROTEIN WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THE PROTEIN IS NATURALLY FOUND IN HOMO SAPIENS.
参照: UniProt: P01118, UniProt: P01116*PLUS

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非ポリマー , 4種, 425分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸 / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#6: 化合物 ChemComp-FAR / FARNESYL / (6E)-3,7,11-トリメチル-2,6,10-ドデカトリエン / ファルネソール


分子量: 206.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H26
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 421 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.54 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: PEG 8000, Ammonium Acetate, Magnesium Chloride, DTT, Tris-HCl, pH 5.70, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / pH: 7 / 詳細: Park, H.W., (1997) Science, 275, 1800.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
116 mg/mlFTase1drop
220 mM1dropKCl
310 mM1dropZnCl
410 mMdithiothreitol1drop
520 mMTris-HCl1drop
613-15 %(w/v)PEG80001drop
7200 mMammonium acetate1drop
813-15 %(w/v)PEG80001reservoir
9200 mMammonium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年7月26日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Ni Filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 67840 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.93 % / Biso Wilson estimate: 28.9 Å2 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2.1→2.12 Å / 冗長度: 5.62 % / Mean I/σ(I) obs: 2.47 / Num. unique all: 2216 / Rsym value: 0.637 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 50 Å / % possible obs: 100 % / Num. measured all: 402441 / Rmerge(I) obs: 0.086
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 2.2 Å / Rmerge(I) obs: 0.569 / Mean I/σ(I) obs: 2.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1D8D

1d8d


解像度: 2.1→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.202 3073 5 %FROM STARTING MODEL: PDB ENTRY 1D8D
Rwork0.164 ---
all0.1659 67840 --
obs0.164 61433 90.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 34.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.364 Å2-0.03 Å20 Å2
2---1.364 Å20 Å2
3---6.841 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5983 0 24 421 6428
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.34
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.651.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.612
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.952
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.512.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 334 5.2 %
Rwork0.235 6119 -
obs-6453 76.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1parhcsdx.protophcsdx.pro
X-RAY DIFFRACTION2param19.soltoph19.sol
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.1659 / Rfactor obs: 0.164 / Rfactor Rfree: 0.202 / Rfactor Rwork: 0.164
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.34
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 2.2 Å / Rfactor Rfree: 0.273 / Rfactor Rwork: 0.235

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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