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- PDB-1k70: The Structure of Escherichia coli Cytosine Deaminase bound to 4-H... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k70
タイトルThe Structure of Escherichia coli Cytosine Deaminase bound to 4-Hydroxy-3,4-Dihydro-1H-Pyrimidin-2-one
要素Cytosine Deaminaseシトシンデアミナーゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / cytosine deaminase (シトシンデアミナーゼ) / alpha-beta barrel / hexamer (オリゴマー) / conformational change (コンフォメーション変化)
機能・相同性
機能・相同性情報


cytosine catabolic process / isoguanine deaminase activity / シトシンデアミナーゼ / 5-fluorocytosine deaminase activity / cytosine deaminase activity / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 環状アミジンに作用 / ferrous iron binding / zinc ion binding / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Amidohydrolase 3 / Amidohydrolase family / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel ...Amidohydrolase 3 / Amidohydrolase family / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 4-HYDROXY-3,4-DIHYDRO-1H-PYRIMIDIN-2-ONE / シトシンデアミナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ireton, G.C. / McDermott, G. / Black, M.E. / Stoddard, B.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: The structure of Escherichia coli cytosine deaminase.
著者: Ireton, G.C. / McDermott, G. / Black, M.E. / Stoddard, B.L.
履歴
登録2001年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02024年2月7日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytosine Deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6843
ポリマ－47,5141
非ポリマー1702
水6,612367
1
A: Cytosine Deaminase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)286,10118
ポリマ－285,0826
非ポリマー1,02012
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
Buried area30900 Å2
ΔGint-193 kcal/mol
Surface area77040 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)109.500, 109.500, 240.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-922-

HOH

詳細he biological assembly is a hexamer of three domain swapped dimers generated form the monomer in the asymmetric unit by the operations:-y,x-y,z;y-x,-x,z; y,x,-z;x-y,-y,-z and -x,y-x,z.

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要素

#1: タンパク質 Cytosine Deaminase / シトシンデアミナーゼ


分子量: 47513.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P25524, シトシンデアミナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION / 鉄


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-HPY / 4-HYDROXY-3,4-DIHYDRO-1H-PYRIMIDIN-2-ONE


分子量: 114.103 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6N2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 367 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.84 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 8000, magnesium chloride, Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
PH range low: 7.7 / PH range high: 7.3
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
211-14 %(w/v)PEG80001reservoir
30.1 MHEPES1reservoirpH7.3-7.7
40.2 M1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年4月8日
放射モノクロメーター: Yale Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 50003 / Num. obs: 50003 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.174 / Mean I/σ(I) obs: 12.7 / % possible all: 92.2
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 51159 / Num. measured all: 331182 / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.2 % / Mean I/σ(I) obs: 12.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→19.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 710238.17 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.201 2501 5 %RANDOM
Rwork0.176 ---
all0.1782 50003 --
obs0.1782 50003 96.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 57.0446 Å2 / ksol: 0.402847 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 15.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.36 Å20.25 Å20 Å2
2---0.36 Å20 Å2
3---0.73 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3325 0 9 367 3701
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 387 5.1 %
Rwork0.273 7137 -
obs--88.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION42HYDROXYP.PARAM2HYDROXYP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.177
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 15.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.84
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.295 / % reflection Rfree: 5.1 % / Rfactor Rwork: 0.273

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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