[日本語] English
万見
- PDB-1k3a: Structure of the Insulin-like Growth Factor 1 Receptor Kinase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k3a
タイトルStructure of the Insulin-like Growth Factor 1 Receptor Kinase
要素
  • insulin receptor substrate 1IRS1
  • insulin-like growth factor 1 receptorインスリン様成長因子1受容体
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / protein kinase (プロテインキナーゼ) / tyrosine kinase (プロテインチロシンキナーゼ) / tyrosine phosphorylation / protein-substrate complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cardiac atrium development / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / insulin-like growth factor receptor activity / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / protein kinase complex / protein transporter activity / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / IRS-related events triggered by IGF1R / insulin-like growth factor binding / negative regulation of muscle cell apoptotic process ...cardiac atrium development / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / insulin-like growth factor receptor activity / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / protein kinase complex / protein transporter activity / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / IRS-related events triggered by IGF1R / insulin-like growth factor binding / negative regulation of muscle cell apoptotic process / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of DNA metabolic process / cellular response to zinc ion starvation / cellular response to aldosterone / IRS-mediated signalling / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / insulin receptor complex / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / cellular response to testosterone stimulus / insulin-like growth factor I binding / positive regulation of glucose metabolic process / insulin receptor activity / transcytosis / Activated NTRK3 signals through PI3K / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / response to alkaloid / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / positive regulation of protein-containing complex disassembly / Signaling by Leptin / cellular response to angiotensin / PI3K/AKT activation / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / response to L-glutamate / dendritic spine maintenance / cellular response to fatty acid / insulin binding / Signaling by ALK / establishment of cell polarity / negative regulation of MAPK cascade / IRS activation / positive regulation of axon regeneration / amyloid-beta clearance / positive regulation of cytokinesis / positive regulation of osteoblast proliferation / regulation of JNK cascade / estrous cycle / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / SOS-mediated signalling / insulin receptor substrate binding / PI3K Cascade / G-protein alpha-subunit binding / negative regulation of insulin secretion / response to vitamin E / positive regulation of glycogen biosynthetic process / SHC-related events triggered by IGF1R / Signal attenuation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Growth hormone receptor signaling / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / 横行小管 / insulin-like growth factor receptor binding / Interleukin-7 signaling / SH2 domain binding / cerebellum development / phosphotyrosine residue binding / cellular response to dexamethasone stimulus / 軸索誘導 / protein kinase C binding / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / response to nicotine / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to estradiol stimulus / カベオラ / hippocampus development / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of glucose import / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / response to insulin / insulin receptor binding / 受容体型チロシンキナーゼ / cytokine-mediated signaling pathway / cellular response to mechanical stimulus / cellular response to insulin stimulus / cellular response to amyloid-beta / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / 細胞老化 / signaling receptor complex adaptor activity / glucose homeostasis / PIP3 activates AKT signaling / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of cold-induced thermogenesis / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / response to ethanol / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of MAPK cascade
類似検索 - 分子機能
インスリン受容体基質 / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Phosphotyrosine-binding domain / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain ...インスリン受容体基質 / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Phosphotyrosine-binding domain / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / PH domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / インスリン様成長因子1受容体 / Insulin receptor substrate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Favelyukis, S. / Till, J.H. / Hubbard, S.R. / Miller, W.T.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Structure and autoregulation of the insulin-like growth factor 1 receptor kinase.
著者: Favelyukis, S. / Till, J.H. / Hubbard, S.R. / Miller, W.T.
履歴
登録2001年10月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
Remark 999SEQUENCE THE RESIDUE CORRESPONDS TO RESIDUE FROM A SYNTHETIC PEPTIDE. IT WAS ADDED TO MODIFY THE ...SEQUENCE THE RESIDUE CORRESPONDS TO RESIDUE FROM A SYNTHETIC PEPTIDE. IT WAS ADDED TO MODIFY THE SEQUENCE TO BE SUITABLE FOR ACTIVITY ASSAYS

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: insulin-like growth factor 1 receptor
B: insulin receptor substrate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5143
ポリマ－36,0092
非ポリマー5051
水2,846158
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area14630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.624, 111.018, 93.297
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細tetramer of 2 alpha and 2 beta chains linked by disulfide bonds.

-
要素

#1: タンパク質 insulin-like growth factor 1 receptor / インスリン様成長因子1受容体


分子量: 34410.199 Da / 分子数: 1 / 断片: beta chain, kinase domain (residues 988-1286) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pFast-Bac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: P08069, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質・ペプチド insulin receptor substrate 1 / IRS1 / IRS-1


分子量: 1598.818 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized / 参照: UniProt: P35568
#3: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.55 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 8000, sodium chloride, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
21 mMMg AMP-PCP1drop
31 mMpeptide1drop
416 %(w/v)PEG80001reservoir
5100 mMHEPES1reservoirpH7.5
60.15 M1reservoirNaCl
72 %(v/v)ethylene glycol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9725 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年5月22日
放射モノクロメーター: silicon crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9725 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→28.07 Å / Num. all: 24941 / Num. obs: 24941 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 22.3 Å2 / Rsym value: 0.048
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Rsym value: 0.254 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. measured all: 279673 / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.254

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ir3

1ir3


解像度: 2.1→28.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 387254.78 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 2381 9.8 %RANDOM
Rwork0.212 ---
all0.212 24265 --
obs0.212 24265 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.8196 Å2 / ksol: 0.357892 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2 Å20 Å20 Å2
2--3.88 Å20 Å2
3----5.88 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→28.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2359 0 31 158 2548
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.991.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.682
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.692.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 390 9.9 %
Rwork0.231 3533 -
obs-3533 96.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_1
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_2
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_3
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAM&_1_TOPOLOGY_INFILE_4
X-RAY DIFFRACTION5PARAMCSDX.MISC&_1_TOPOLOGY_INFILE_5
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 25 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9.8 % / Rfactor Rfree: 0.248
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 33.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.991.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.112
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.682
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.692.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.275 / % reflection Rfree: 9.9 % / Rfactor Rwork: 0.231

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る