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- PDB-1jl3: Crystal Structure of B. subtilis ArsC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jl3
タイトルCrystal Structure of B. subtilis ArsC
要素ARSENATE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / alpha-beta fold / PTP-loop / arsenate reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


arsenate reductase (thioredoxin) / arsenate reductase (thioredoxin) activity / response to arsenic-containing substance / protein tyrosine phosphatase activity / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Arsenate reductase ArsC / Phosphotyrosine protein phosphatase I / Phosphotyrosine protein phosphatase I superfamily / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / Low molecular weight phosphatase family / Response regulator / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Arsenate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Su, X.-D. / Bennett, M.S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Bacillus subtilis arsenate reductase is structurally and functionally similar to low molecular weight protein tyrosine phosphatases.
著者: Bennett, M.S. / Guan, Z. / Laurberg, M. / Su, X.D.
履歴
登録2001年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: diffrn_source / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.name
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARSENATE REDUCTASE
B: ARSENATE REDUCTASE
C: ARSENATE REDUCTASE
D: ARSENATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,8428
ポリマ－62,4584
非ポリマー3844
水4,684260
1
A: ARSENATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7112
ポリマ－15,6141
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ARSENATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7112
ポリマ－15,6141
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: ARSENATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7112
ポリマ－15,6141
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: ARSENATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7112
ポリマ－15,6141
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.940, 94.310, 118.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
ARSENATE REDUCTASE


分子量: 15614.480 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 遺伝子: arsC / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P45947
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.1 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: PEG 4000, ammonium sulfate, sodium acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K
結晶化
*PLUS
PH range low: 4.6 / PH range high: 4.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 Msodium acetate1reservoir
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
330-35 %polyethyleneglycol methyl1reservoir
45 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.9999, 0.9700, 0.9500
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月8日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.99991
20.971
30.951
反射解像度: 1.6→27 Å / Num. all: 76313 / Num. obs: 74177 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 17.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rsym value: 4.2 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / 冗長度: 3.92 % / Rmerge(I) obs: 0.293 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique all: 12202 / Rsym value: 29.3 / % possible all: 97.4
反射
*PLUS
最低解像度: 26.8 Å / % possible obs: 97.3 % / Rmerge(I) obs: 0.044
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 1.7 Å / % possible obs: 97.4 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 4.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→26.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2063791.3 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Chain A and B have complete and correct suqeunces from 3 to 139, however, residues from 39 to 41 are slightly disordered. Chain C only contains 121 residues, the missing ones are disordered, ...詳細: Chain A and B have complete and correct suqeunces from 3 to 139, however, residues from 39 to 41 are slightly disordered. Chain C only contains 121 residues, the missing ones are disordered, not visible from the maps. Chain D only contains 122 residues, the missing ones are disordered, not visible from the maps. The C-term Lys residues have weak densities, thus some of these Lys contain missing atoms.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 3796 5.1 %RANDOM
Rwork0.226 ---
all0.226 74177 --
obs0.226 74177 97.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.6342 Å2 / ksol: 0.399454 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.75 Å20 Å20 Å2
2--1.26 Å20 Å2
3---0.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.09 Å0.05 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→26.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4090 0 20 260 4370
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.64
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.191.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.122.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 622 5.1 %
Rwork0.239 11609 -
obs--97.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAM
精密化
*PLUS
最低解像度: 26.8 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.64

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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