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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1iyy | ||||||
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タイトル | NMR STRUCTURE OF Gln25-RIBONUCLEASE T1, 24 STRUCTURES | ||||||
要素 | RIBONUCLEASE T1 | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / RIBONUCLEASE (リボヌクレアーゼ) / ENDONUCLEASE (エンドヌクレアーゼ) / ENDORIBONUCLEASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 hyphal tip / ribonuclease T1 activity / ribonuclease T1 / cell septum / RNA endonuclease activity / endonuclease activity / lyase activity / RNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Aspergillus oryzae (米麹菌) | ||||||
手法 | 溶液NMR / distance geometry, simulated annealing | ||||||
データ登録者 | Hatano, K. / Kojima, M. / Suzuki, E. / Tanokura, M. / Takahashi, K. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biol. Chem. / 年: 2003 タイトル: Determination of the NMR structure of Gln25-ribonuclease T1. 著者: Hatano, K. / Kojima, M. / Suzuki, E. / Tanokura, M. / Takahashi, K. #1: ジャーナル: J. Biochem. / 年: 1995 タイトル: Effects of replacement of Lys25 with Gln on the conformation of ribonuclease T1: sequence-specific 1H NMR resonance assignments of Gln25 ribonuclease T1 by two-dimensional NMR spectroscopy. 著者: Kojima, M. / Miyano, H. / Suzuki, E. / Tanokura, M. / Takahashi, K. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1iyy.cif.gz | 679.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1iyy.ent.gz | 564.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1iyy.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iy/1iyy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iy/1iyy | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11093.644 Da / 分子数: 1 / 変異: K25Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus oryzae (米麹菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A2NUJ9, UniProt: P00651*PLUS, EC: 3.1.27.3 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR |
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NMR実験の詳細 | Text: Structures were refined by 1340 NOES (392 INTRARESIDUE, 384 SEQUENTIAL AND 564 LONG-RANGE NOES) using A DG/SA protocol. 37 assignments for 14 CHI-1 ANGLE, 21 PHI ANGLE AND 2 OMEGA ANGLE ...Text: Structures were refined by 1340 NOES (392 INTRARESIDUE, 384 SEQUENTIAL AND 564 LONG-RANGE NOES) using A DG/SA protocol. 37 assignments for 14 CHI-1 ANGLE, 21 PHI ANGLE AND 2 OMEGA ANGLE constraints were included during the course of the refinement. |
-試料調製
詳細 | 内容: 2mM Ribonuclease T1 / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O |
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試料状態 | pH: 5.5 / 圧: 1 atm / 温度: 313 K |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M |
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放射波長 | 相対比: 1 |
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker AMX / 製造業者: Bruker / モデル: AMX / 磁場強度: 600 MHz |
-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1 | |||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 24 |