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- PDB-1isq: Pyrococcus furiosus PCNA complexed with RFCL PIP-box peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1isq
タイトルPyrococcus furiosus PCNA complexed with RFCL PIP-box peptide
要素
  • Proliferating Cell Nuclear Antigen増殖細胞核抗原
  • replication factor C large subunit
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / Toroidal trimer
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA clamp loader activity / DNA polymerase processivity factor activity / regulation of DNA replication / DNA複製 / DNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Replication factor C, large subunit / Box / 増殖細胞核抗原 / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain ...Replication factor C, large subunit / Box / 増殖細胞核抗原 / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNAクランプ / Replication factor C large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Matsumiya, S. / Ishino, S. / Ishino, Y. / Morikawa, K.
引用ジャーナル: Genes Cells / 年: 2002
タイトル: Physical interaction between proliferating cell nuclear antigen and replication factor C from Pyrococcus furiosus
著者: Matsumiya, S. / Ishino, S. / Ishino, Y. / Morikawa, K.
履歴
登録2001年12月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating Cell Nuclear Antigen
B: replication factor C large subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3862
ポリマ－29,3862
非ポリマー00
水57632
1
A: Proliferating Cell Nuclear Antigen
B: replication factor C large subunit

A: Proliferating Cell Nuclear Antigen
B: replication factor C large subunit

A: Proliferating Cell Nuclear Antigen
B: replication factor C large subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,1586
ポリマ－88,1586
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.847, 91.847, 64.144
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
詳細The second and third parts of the biological assembly are generated by the three-fold axis: -y, x-y, z and y-x+1, -x+1, z.

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要素

#1: タンパク質 Proliferating Cell Nuclear Antigen / 増殖細胞核抗原 / DNA POLYMERASE SLIDING CLAMP


分子量: 28018.215 Da / 分子数: 1 / 変異: M73L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
プラスミド: pET-21a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O73947
#2: タンパク質・ペプチド replication factor C large subunit /


分子量: 1367.654 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-terminal PIP-box region / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence corresponds to the residues 469-479 of Pyrococcus furiosus replication factor C large subunit.
参照: GenBank: 6539526, UniProt: Q9UWR2*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: ammonium sulfate, sodium citrate, glycerol, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
11.8 mMpeptide1drop
2100 mMsodium citrate1reservoirpH5.5
32.4 Mammonium sulfate1reservoir
410 %(v/v)glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 104 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 2001年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 13871 / Num. obs: 13871 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 41.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 19.32
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.351 / Mean I/σ(I) obs: 2.24 / Num. unique all: 1377 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å / Num. obs: 13867 / 冗長度: 4.4 % / Num. measured all: 60038 / Rmerge(I) obs: 0.078
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.345 / Mean I/σ(I) obs: 2.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1GE8

1ge8


解像度: 2.3→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2913 1342 9.73 %random
Rwork0.2348 ---
all-13806 --
obs-13793 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 38.192 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.287 Å2-5.475 Å20 Å2
2---3.287 Å20 Å2
3---6.574 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.34 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1959 0 0 32 1991
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.2733
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.6853
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7361
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3119 118 -
Rwork0.2575 --
obs-1355 99.8 %
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.2913 / Rfactor Rwork: 0.2348
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.74
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.3119 / Rfactor Rwork: 0.2575

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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