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- PDB-1iql: Human coagulation factor Xa in complex with M54476 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iql
タイトルHuman coagulation factor Xa in complex with M54476
要素(coagulation Factor Xa第X因子) x 2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / SERINE PROTEASE (セリンプロテアーゼ) / BLOOD COAGULATION FACTOR / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


第X因子 / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of TOR signaling / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins ...第X因子 / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of TOR signaling / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / phospholipid binding / Golgi lumen / 凝固・線溶系 / positive regulation of cell migration / external side of plasma membrane / 小胞体 / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / ラミニン / ラミニン / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF様ドメイン / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. ...Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / ラミニン / ラミニン / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF様ドメイン / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF様ドメイン / リボン / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-XMJ / 第X因子
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Shiromizu, I. / Matsusue, T.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Factor Xa Specific Inhibitor that Induces the Novel Binding Model in Complex with Human Fxa
著者: Matsusue, T. / Shiromizu, I. / Okamoto, A. / Nakayama, K. / Nishida, H. / Mukaihira, T. / Miyazaki, Y. / Saitou, F. / Morishita, H. / Ohnishi, S. / Mochizuki, H.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Structure of Human Des(1-45) Factor Xa at 2.2 A Resolution
著者: Padmanabhan, K. / Padmanabhan, K.P. / Tulinsky, A. / Park, C.H. / Bode, W. / Huber, R. / Blankenship, D.T. / Cardin, A.D. / Kisiel, W.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: X-Ray Structure of Active Site-Inhibited Clotting Factor Xa. Implications for Drug Design and Substrate Recognition
著者: Brandstetter, H. / Kuhne, A. / Bode, W. / Huber, R. / Von Der Saal, W. / Wirthensohn, K. / Engh, R.A.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Autoproteolysis or Plasmin-Mediated Cleavage of Factor Xaalpha Exposes a Plasminogen Binding Site and Inhibits Coagulation
著者: Pryzdial, E.L. / Kessler, G.E.
履歴
登録2001年7月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年11月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: coagulation Factor Xa
L: coagulation Factor Xa
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6534
ポリマ－37,1382
非ポリマー5152
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.880, 78.670, 55.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 coagulation Factor Xa / 第X因子


分子量: 26604.297 Da / 分子数: 1 / 断片: heavy chain, catalytic domain (residues 235-469) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00742, 第X因子
#2: タンパク質 coagulation Factor Xa / 第X因子


分子量: 10533.713 Da / 分子数: 1
断片: light chain, epidermal growth factor like domain (residues 84-179)
由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00742, 第X因子
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-XMJ / 4-[[(1E)-2-(4-CHLOROPHENYL)ETHENYL]SULFONYL]-1-[[1-(4-PYRIDINYL)-4-PIPERIDINYL]METHYL]PIPERAZINONE


分子量: 475.003 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H27ClN4O3S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: PEG1500, calcium chloride, M54476, tris-HCl, pH 7.20, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年6月4日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.7 Å / Num. obs: 7552 / % possible obs: 82.2 % / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 22.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.121 / % possible all: 63.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GLRF位相決定
CNX2000精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 13771.66 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.304 744 10.4 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs-7178 82 %-
溶媒の処理Bsol: 61.5625 Å2 / ksol: 0.515516 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.59 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2239 0 33 0 2272
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.081.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.482
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.082.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.04 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.389 95 10.3 %
Rwork0.283 825 -
obs-920 64.1 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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