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万見
- PDB-1ha3: ELONGATION FACTOR TU IN COMPLEX WITH aurodox -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ha3
タイトルELONGATION FACTOR TU IN COMPLEX WITH aurodox
要素ELONGATION FACTOR TUEF-Tu
キーワードTRANSLATION (翻訳 (生物学)) / GTPASE (GTPアーゼ) / AURODOX / N-METHYL-KIRROMYCIN / ANTIBIOTIC (抗生物質) / RIBOSOME (リボソーム)
機能・相同性
機能・相同性情報


translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-メルカプトエタノール / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / N-METHYL KIRROMYCIN / Elongation factor Tu-A / Elongation factor Tu-A
類似検索 - 構成要素
生物種THERMUS THERMOPHILUS (サーマス・サーモフィルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Vogeley, L. / Palm, G.J. / Mesters, J.R. / Hilgenfeld, R.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Conformational Change of Elongation Factor TU Induced by Antibiotic Binding: Crystal Structure of the Complex between EF-TU:Gdp and Aurodox
著者: Vogeley, L. / Palm, G.J. / Mesters, J.R. / Hilgenfeld, R.
#1: ジャーナル: The Ribosome: Structure, Function, Antibiotics, and Cellular Interactions
年: 2000
タイトル: Insights Into the Gtpase Mechanism of EF-TU from Structural Studies
著者: Hilgenfeld, R. / Mesters, J. / Hogg, T.
#2: ジャーナル: Curr.Opin.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: Regulatory Gtpases
著者: Hilgenfeld, R.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of Active Elongation Factor TU Reveals Major Domain Rearrangements
著者: Berchtold, H. / Reshetnikova, L. / Reiser, C.O.A. / Schirmer, N.K. / Sprinzl, M. / Hilgenfeld, R.
#4: ジャーナル: J.Cryst.Growth / 年: 1992
タイトル: Crystals of Intact Elongation Factor TU from Thermus Thermophilus Diffracting to 1.45 Angstrom Resolution
著者: Reshetnikova, L. / Schirmer, N.K. / Reiser, C.O.A. / Berchtold, H. / Storm, R. / Hilgenfeld, R. / Sprinzl, M.
履歴
登録2001年3月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52019年10月23日Group: Data collection / Database references / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "D" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "D" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ELONGATION FACTOR TU
B: ELONGATION FACTOR TU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,13310
ポリマ－89,4202
非ポリマー2,7138
水10,773598
1
A: ELONGATION FACTOR TU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0665
ポリマ－44,7101
非ポリマー1,3574
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: ELONGATION FACTOR TU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0665
ポリマ－44,7101
非ポリマー1,3574
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.000, 101.400, 79.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.60, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.981974, -0.188989, -0.003066), (0.188839, 0.980238, 0.058942), (-0.008134, -0.058458, 0.998257)
ベクター: -0.85358, 43.67351, -12.77729)

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ELONGATION FACTOR TU / EF-Tu / EF-TU


分子量: 44709.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: TERNARY COMPLEX WITH GUANOSINE DIPHOSPHATE AND AURODOX
由来: (組換発現) THERMUS THERMOPHILUS (サーマス・サーモフィルス)
株: HB8 / 遺伝子: TUFB / プラスミド: PEFTU10 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P07157, UniProt: Q5SHN6*PLUS, DGTPアーゼ

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非ポリマー , 5種, 606分子

#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-MAU / N-METHYL KIRROMYCIN / AURODOX / 1-METHYLMOCIMYCIN / ANTIBIOTIC X-5108 / GOLDINODOX / GOLDINOMYCIN


分子量: 810.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H62N2O12 / コメント: 抗生剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル / 2-メルカプトエタノール


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 598 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
解説: DOMAIN 1 AND 2/3 HAD TO BE USED AS SEPARATE SEARCH MODELS
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: HANGING DROP METHOD (PROTEIN SOLUTION:WELL 1:1). PROTEIN CONCENTRATION 10 MG/ML. WELL: 50 MM TRIS, 200 MM NAOAC, 23-25% PEG4000, PH 8.0 MOLAR RATIO EF-TU:GDP:AURODOX = 1:1:5
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mMsodium acetate1drop
2100 mMammonium sulfate1drop
35 mM1dropMgSO4
40.020 mMGDP1drop
59-12 mg/mlprotein1drop
650 mMTris1reservoir
7200 mMsodium acetate1reservoir
823-25 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.913
検出器タイプ: X-RAY RESEARCH, HAMBURG, GERMANY / 検出器: CCD / 日付: 2000年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.913 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→60 Å / Num. obs: 67199 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 24.7 Å2 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 0.263 / % possible all: 98.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 287768 / Rmerge(I) obs: 0.067
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.7 % / Num. unique obs: 3322 / Num. measured obs: 9419 / Rmerge(I) obs: 0.263

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EXM

1exm


解像度: 2→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1000000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 3358 5 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.191 66574 98.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.18 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5976 0 182 598 6756
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.47
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.31.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.982.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.083
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.095
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2892 331 5 %
Rwork0.2428 5701 -
obs--98 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3LIGANDS.PARLIGANDS.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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