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万見
- PDB-1h8u: Crystal Structure of the Eosinophil Major Basic Protein at 1.8A: ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h8u
タイトルCrystal Structure of the Eosinophil Major Basic Protein at 1.8A: An Atypical Lectin with a Paradigm Shift in Specificity
要素EOSINOPHIL GRANULE MAJOR BASIC PROTEIN 1
キーワードLECTIN (レクチン) / EOSINOPHIL GRANULE PROTEIN / EMBP
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular matrix structural constituent conferring compression resistance / defense response to nematode / negative regulation of macrophage cytokine production / negative regulation of interleukin-10 production / positive regulation of interleukin-4 production / 小胞 / heparin binding / carbohydrate binding / collagen-containing extracellular matrix / ficolin-1-rich granule lumen ...extracellular matrix structural constituent conferring compression resistance / defense response to nematode / negative regulation of macrophage cytokine production / negative regulation of interleukin-10 production / positive regulation of interleukin-4 production / 小胞 / heparin binding / carbohydrate binding / collagen-containing extracellular matrix / ficolin-1-rich granule lumen / defense response to bacterium / 免疫応答 / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Eosinophil major basic protein / Eosinophil major basic protein, C-type lectin-like domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) ...Eosinophil major basic protein / Eosinophil major basic protein, C-type lectin-like domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bone marrow proteoglycan
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Swaminathan, G.J. / Weaver, A.J. / Loegering, D.A. / Checkel, J.L. / Leonidas, D.D. / Gleich, G.J. / Acharya, K.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of the Eosinophil Major Basic Protein at 1.8A. An Atypical Lectin with a Paradigm Shift in Specificity
著者: Swaminathan, G.J. / Weaver, A.J. / Loegering, D.A. / Checkel, J.L. / Leonidas, D.D. / Gleich, G.J. / Acharya, K.R.
履歴
登録2001年2月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EOSINOPHIL GRANULE MAJOR BASIC PROTEIN 1
B: EOSINOPHIL GRANULE MAJOR BASIC PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,59412
ポリマ－27,6422
非ポリマー95310
水2,846158
1
A: EOSINOPHIL GRANULE MAJOR BASIC PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4858
ポリマ－13,8211
非ポリマー6657
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: EOSINOPHIL GRANULE MAJOR BASIC PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1094
ポリマ－13,8211
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)74.328, 57.487, 60.961
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.717976, -0.022182, 0.695715), (-0.024788, -0.999673, -0.006293), (0.695627, -0.012728, -0.718291)
ベクター: -29.556, 18.169, 71.51)

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要素

#1: タンパク質 EOSINOPHIL GRANULE MAJOR BASIC PROTEIN 1 / MBP


分子量: 13820.900 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / Cell: EOSINOPHIL / 細胞内の位置: SECRETORY GRANULES / Organelle: PRIMARY GRANULE / 組織: BLOOD血液 / 参照: UniProt: P13727
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細INVOLVED IN ANTIPARASITIC DEFENSE MECHANISMS AND IMMUNE HYPERSENSITIVITY REACTIONS. INDUCES ...INVOLVED IN ANTIPARASITIC DEFENSE MECHANISMS AND IMMUNE HYPERSENSITIVITY REACTIONS. INDUCES NONCYTOLYTIC HISTAMINE RELEASE FROM HUMAN BASOPHILS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 6
詳細: 100MM MALONIC ACID PH6, 140MM POTTASIUM DIHYDROGEN PHOSPHATE., pH 6.00
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
116 mg/mlprotein1drop
2100 mMmalonic acid1reservoir
3160 mMpotassium phosphate1reservoir
45 mML-DTT1reservoir
5160 mMsodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.1 / 波長: 1.244
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2000年5月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.244 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→40 Å / Num. obs: 21127 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 10.27 % / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.18 / Rsym value: 0.229 / % possible all: 91.8
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Num. measured all: 217030 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.8 % / Rmerge(I) obs: 0.229

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LIT

1lit


解像度: 1.8→36.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 905624.99 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: N-TERMINAL RESIDUES THR A1 AND CYS A2 WERE NOT SEEN IN ELECTRON DENSITY MAPS N-TERMINAL RESIDUE THR B1 WERE NOT SEEN IN ELECTRON DENSITY MAPS. NO SIDE CHAIN DENSITY SEEN FOR RESIDUES ARG B3 ...詳細: N-TERMINAL RESIDUES THR A1 AND CYS A2 WERE NOT SEEN IN ELECTRON DENSITY MAPS N-TERMINAL RESIDUE THR B1 WERE NOT SEEN IN ELECTRON DENSITY MAPS. NO SIDE CHAIN DENSITY SEEN FOR RESIDUES ARG B3 AND ARG B98 WHICH WERE MODELED AS ALANINES IN THE FINAL STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 1001 4.7 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.234 21127 95.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.0733 Å2 / ksol: 0.386404 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-17.08 Å20 Å210.16 Å2
2---9.14 Å20 Å2
3----7.95 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.34 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→36.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1914 0 52 158 2124
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.91.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.552
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.062
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.632.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.387 153 4.5 %
Rwork0.36 3224 -
obs--92.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4GLYCEROL.PARGLYCEROL.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.78
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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