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- PDB-1g63: PEPTIDYL-CYSTEINE DECARBOXYLASE EPID -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g63
タイトルPEPTIDYL-CYSTEINE DECARBOXYLASE EPID
要素EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / alpha / beta protein / Rossmann like fold
機能・相同性
機能・相同性情報


付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; カルボキシル基の付加脱離 / lyase activity
類似検索 - 分子機能
Flavin prenyltransferase-like / フラボタンパク質 / Flavin prenyltransferase-like / フラボタンパク質 / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンモノヌクレオチド / Epidermin decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus epidermidis (表皮ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Blaesse, M. / Kupke, T. / Huber, R. / Steinbac, S.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of the peptidyl-cysteine decarboxylase EpiD complexed with a pentapeptide substrate.
著者: Blaesse, M. / Kupke, T. / Huber, R. / Steinbacher, S.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Molecular characterization of lantibiotic-synthesizing enzyme EpiD reveals a function for bacterial Dfp proteins in coenzyme A biosynthesis
著者: Kupke, T. / Uebele, M. / Schmid, D. / Jung, G. / Blaesse, M. / Steinbacher, S.
履歴
登録2000年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
B: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
C: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
D: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
E: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
F: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
G: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
H: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
I: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
J: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
K: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
L: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)255,61724
ポリマ－250,14012
非ポリマー5,47612
水7,494416
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area39140 Å2
ΔGint-305 kcal/mol
Surface area69870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)164.680, 110.030, 152.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.35, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID


分子量: 20845.031 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus epidermidis (表皮ブドウ球菌)
株: TUE3298 / 遺伝子: EPID / プラスミド: PQE12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: P30197
#2: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN / フラビンモノヌクレオチド


分子量: 456.344 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 416 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 100 mM MES/NaOH 30% MPD , pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
112 %MPD1reservoir
210 mM1reservoirMgCl2
30.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.09 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年1月25日 / 詳細: Double focussing X-ray optics
放射モノクロメーター: double crystal monochromator, Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.09 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 213488 / Num. obs: 213488 / % possible obs: 87.1 % / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 28.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rsym value: 5.8 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.248 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Rsym value: 24.8 / % possible all: 73.3
反射
*PLUS
Num. obs: 81936 / Num. measured all: 213488
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 73.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4モデル構築
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.5→14.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2538485.57 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: maximum likelihood procedure
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 4087 5 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.23 81936 87.1 %-
all-81936 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.65 Å2 / ksol: 0.354 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 39.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.35 Å20 Å2-3.71 Å2
2--5.84 Å20 Å2
3----11.19 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.35 Å
Luzzati d res low-25 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→14.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15972 0 372 416 16760
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.62.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 343 5 %
Rwork0.294 6560 -
obs--73.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2FMN_XPLOR_PARAMFMN_XPLOR_TOP.TXT
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.23 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 39.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.369 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.294

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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