[日本語] English
万見
- PDB-1g5q: EPID H67N COMPLEXED WITH SUBSTRATE PEPTIDE DSYTC -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g5q
タイトルEPID H67N COMPLEXED WITH SUBSTRATE PEPTIDE DSYTC
要素
  • EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
  • LANTIBIOTIC EPIDERMIN
キーワードOXIDOREDUCTASE / alpha / beta protein / Rossman like fold
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphopantothenoylcysteine decarboxylase complex / phosphopantothenoylcysteine decarboxylase activity / 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; カルボキシル基の付加脱離 / coenzyme A biosynthetic process / FMN binding / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / signaling receptor binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Lantibiotic, Type A, Bacillales-type / Gallidermin / Flavin prenyltransferase-like / Flavoprotein / Flavin prenyltransferase-like / Flavoprotein / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Lantibiotic epidermin / Epidermin decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus epidermidis (表皮ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Blaesse, M. / Kupke, T. / Huber, R. / Steinbacher, S.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of the peptidyl-cysteine decarboxylase EpiD complexed with a pentapeptide substrate.
著者: Blaesse, M. / Kupke, T. / Huber, R. / Steinbacher, S.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Molecular characterization of lantibiotic synthesizing enzyme EpiD reveals a function for bacterial Dfp proteins in coenzyme A biosynthesis
著者: Kupke, T. / Uebele, M. / Schmid, D. / Jung, G. / Blaesse, M. / Steinbacher, S.
履歴
登録2000年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_special_symmetry ...database_2 / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
M: LANTIBIOTIC EPIDERMIN
D: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
N: LANTIBIOTIC EPIDERMIN
G: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
O: LANTIBIOTIC EPIDERMIN
L: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
P: LANTIBIOTIC EPIDERMIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,70414
ポリマ－85,6348
非ポリマー2,0706
水2,450136
1
A: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
M: LANTIBIOTIC EPIDERMIN
D: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
N: LANTIBIOTIC EPIDERMIN
G: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
O: LANTIBIOTIC EPIDERMIN
L: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
P: LANTIBIOTIC EPIDERMIN
ヘテロ分子

A: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
M: LANTIBIOTIC EPIDERMIN
D: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
N: LANTIBIOTIC EPIDERMIN
G: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
O: LANTIBIOTIC EPIDERMIN
L: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
P: LANTIBIOTIC EPIDERMIN
ヘテロ分子

A: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
M: LANTIBIOTIC EPIDERMIN
D: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
N: LANTIBIOTIC EPIDERMIN
G: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
O: LANTIBIOTIC EPIDERMIN
L: EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID
P: LANTIBIOTIC EPIDERMIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)263,11242
ポリマ－256,90324
非ポリマー6,20918
水32418
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_645-z+1,x-1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation11_556y+1/2,-z+1/2,-x+11
Buried area62120 Å2
ΔGint-352 kcal/mol
Surface area66170 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)223.552, 223.552, 223.552
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-402-

TRS

21A-402-

TRS

詳細The biological assembly is a dodecamer generated from the tetramer in the asymmetric unit by the operations: -z+1, x-1/2, -y+1/2 and y+1/2, -z+1/2, -x+1.

-
要素

#1: タンパク質
EPIDERMIN MODIFYING ENZYME EPID


分子量: 20820.986 Da / 分子数: 4 / 変異: H67N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus epidermidis (表皮ブドウ球菌)
株: TUE3298 / 遺伝子: EPID / プラスミド: PQE12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: P30197
#2: タンパク質・ペプチド
LANTIBIOTIC EPIDERMIN


分子量: 587.601 Da / 分子数: 4 / Fragment: C-TERMINUS / 変異: N401D C404T / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The pentapeptide was chemically sythesized. / 参照: UniProt: P08136
#3: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 79 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM MES/NaOH, 30 % MPD, 10 mM Peptide DSYTC, 3 mM DTT, 120 mM Glycine, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
112 %MPD1reservoir
210 mM1reservoirMgCl2
30.1 MTris-HCl1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.0499 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月12日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator, Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0499 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.57→20 Å / Num. all: 151692 / Num. obs: 151692 / % possible obs: 93.2 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 47.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 6.8 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.57→2.68 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.349 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 5205 / % possible all: 59.4
反射
*PLUS
Num. obs: 56352 / Num. measured all: 151692
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 59.4 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: tetramer from EpiD

解像度: 2.57→19.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 3587123.43 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: used maximum likelihood procedure
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 2881 5.1 %RANDOM
Rwork0.209 ---
all-56352 --
obs-56352 95.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 50 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.33 Å
Luzzati d res low-25 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.57→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5764 0 140 136 6040
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it1.221.5
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it2.062
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it2.062
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it3.122.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 2.57→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 189 4.8 %
Rwork0.311 3761 -
obs--67.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2FMN_XPLOR_PARAMFMN_XPLOR_TOP.TXT
X-RAY DIFFRACTION3TRIS_XPLOR_PARAMTRIS_XPLOR_TOP.TXT
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5.1 % / Rfactor obs: 0.209
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 50 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.328 / % reflection Rfree: 4.8 % / Rfactor Rwork: 0.311

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る