[日本語] English
万見
- PDB-1fyr: DIMER FORMATION THROUGH DOMAIN SWAPPING IN THE CRYSTAL STRUCTURE ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fyr
タイトルDIMER FORMATION THROUGH DOMAIN SWAPPING IN THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE GRB2-SH2 AC-PYVNV COMPLEX
要素
  • GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2GRB2
  • HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / Grb2 / SH2 domain (SH2ドメイン) / phosphopeptide / Met / domain swapping / dimerization / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Signaling by FGFR3 fusions in cancer / : / anatomical structure formation involved in morphogenesis / guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / : / hepatocyte growth factor receptor activity / negative regulation of guanyl-nucleotide exchange factor activity / Drug-mediated inhibition of MET activation ...: / Signaling by FGFR3 fusions in cancer / : / anatomical structure formation involved in morphogenesis / guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / : / hepatocyte growth factor receptor activity / negative regulation of guanyl-nucleotide exchange factor activity / Drug-mediated inhibition of MET activation / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / endothelial cell morphogenesis / MET activates STAT3 / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / MET interacts with TNS proteins / MET Receptor Activation / STAT5 Activation / COP9 signalosome / vesicle membrane / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / semaphorin receptor activity / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / MET receptor recycling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / 膵臓 / Interleukin-15 signaling / MET activates PTPN11 / MET activates RAP1 and RAC1 / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / CD28 dependent Vav1 pathway / Costimulation by the CD28 family / MET activates PI3K/AKT signaling / Signal regulatory protein family interactions / negative regulation of stress fiber assembly / negative regulation of Rho protein signal transduction / MET activates PTK2 signaling / Regulation of KIT signaling / epidermal growth factor receptor binding / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive chemotaxis / positive regulation of actin filament polymerization / PI-3K cascade:FGFR3 / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / endodermal cell differentiation / regulation of MAPK cascade / semaphorin-plexin signaling pathway / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / RHOU GTPase cycle / PI3K events in ERBB2 signaling / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / RET signaling / Activated NTRK2 signals through RAS / insulin receptor substrate binding / PI3K Cascade / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / SHC1 events in ERBB4 signaling / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Signalling to RAS / establishment of skin barrier / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / GAB1 signalosome / SHC-related events triggered by IGF1R / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Signal attenuation / Interleukin receptor SHC signaling / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Schwann cell development / 食作用 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / Erythropoietin activates RAS / signal transduction in response to DNA damage / FRS-mediated FGFR3 signaling / positive regulation of microtubule polymerization / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / 髄鞘
類似検索 - 分子機能
GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / Tyrosine-protein kinase, HGF/MSP receptor / Plexin family / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain ...GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / Tyrosine-protein kinase, HGF/MSP receptor / Plexin family / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Sema domain superfamily / Sema domain profile. / IPT/TIG domain / ig-like, plexins, transcription factors / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / SH2ドメイン / SHC Adaptor Protein / IPT domain / SH3ドメイン / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Immunoglobulin E-set / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hepatocyte growth factor receptor / Growth factor receptor-bound protein 2 / Growth factor receptor-bound protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Schiering, N. / Casale, E. / Caccia, P. / Giordano, P. / Battistini, C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Dimer formation through domain swapping in the crystal structure of the Grb2-SH2-Ac-pYVNV complex.
著者: Schiering, N. / Casale, E. / Caccia, P. / Giordano, P. / Battistini, C.
履歴
登録2000年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
Remark 300 BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 8 ... BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 8 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). Please note it has not been proven that the domain- swapped dimer has biological significance.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
B: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
C: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
D: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
I: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE
J: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE
K: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE
L: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,5228
ポリマ－55,5228
非ポリマー00
水3,279182
1
A: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
B: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
I: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE
J: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7614
ポリマ－27,7614
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6680 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area11260 Å2
手法PISA
2
C: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
D: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
K: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE
L: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7614
ポリマ－27,7614
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7010 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area10810 Å2
手法PISA
3
C: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
K: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE

D: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
L: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE

A: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
B: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
I: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE
J: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,5228
ポリマ－55,5228
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation3_544-y+1/2,x-1/2,z-1/41
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z+1/41
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10490 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area25260 Å2
手法PISA
4
A: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
B: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
I: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE
J: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE

C: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
D: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
K: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE
L: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,5228
ポリマ－55,5228
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_546y,x-1,-z+11
Buried area16100 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area19640 Å2
手法PISA
5
C: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
K: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE

A: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
B: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
I: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE
J: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6426
ポリマ－41,6426
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation7_546y,x-1,-z+11
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9560 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area17460 Å2
手法PISA
6
B: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
J: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE

C: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
D: GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2
K: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE
L: HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6426
ポリマ－41,6426
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation7_656y+1,x,-z+11
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9890 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area17100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.610, 77.610, 183.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細Dimer 1 is formed from chain I and chain J related by NCS (physiological role not demonstrated) / Dimer 2 is formed from chain K and chain L related by NCS (physiological role not demonstrated)

-
要素

#1: タンパク質
GROWTH FACTOR RECEPTOR-BOUND PROTEIN 2 / GRB2


分子量: 13281.041 Da / 分子数: 4 / 断片: SH2 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29354, UniProt: P62993*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド
HEPATOCYTE GROWTH FACTOR RECEPTOR PEPTIDE


分子量: 599.570 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 1356-1359 (RESIDUES 0-3 IN COORDINATES) / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence occurs naturally in humans.
参照: UniProt: P08581
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: 11% PEG 3350, 0.5M NaCL, 0.1M MES/NaOH pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mMTris-HCl1drop
2300 mM1dropNaCl
311 %PEG33501reservoir
4100 mMMES-NaOH1reservoir
50.5 M1reservoirNaCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. all: 22423 / Num. obs: 22423 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 32.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.58 Å / Rmerge(I) obs: 0.252 / % possible all: 97.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 140468
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.7 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNX精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GRI

1gri


解像度: 2.4→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 1100 5 %RANDOM
Rwork0.217 ---
all0.22 22403 --
obs0.22 22403 98.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: mask / Bsol: 30.84 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.75 Å2--
2--4.75 Å2-
3----9.49 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3356 0 0 182 3538
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.29
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.81.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.462
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.422.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 174 4.8 %
Rwork0.248 3432 -
obs-2030 97.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNX / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.76

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る