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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fst | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF TRUNCATED HUMAN RHOGDI TRIPLE MUTANT | ||||||
要素 | RHO GDP-DISSOCIATION INHIBITOR 1 | ||||||
キーワード | SIGNALING PROTEIN INHIBITOR / immunoglobulin fold / beta sandwich motif / isoprenyl-binding domain / GDP-dissociation inhibitor of Rho GTPases | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Rho GDP-dissociation inhibitor activity / regulation of synaptic vesicle cycle / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / regulation of Rho protein signal transduction / RHOC GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / semaphorin-plexin signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / Rho protein signal transduction ...Rho GDP-dissociation inhibitor activity / regulation of synaptic vesicle cycle / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / regulation of Rho protein signal transduction / RHOC GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / semaphorin-plexin signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / Rho protein signal transduction / 免疫シナプス / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / GTPase activator activity / Schaffer collateral - CA1 synapse / regulation of protein localization / 細胞骨格 / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å | ||||||
データ登録者 | Longenecker, K.L. / Garrard, S.M. / Sheffield, P.J. / Derewenda, Z.S. | ||||||
引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001 タイトル: Protein crystallization by rational mutagenesis of surface residues: Lys to Ala mutations promote crystallization of RhoGDI. 著者: Longenecker, K.L. / Garrard, S.M. / Sheffield, P.J. / Derewenda, Z.S. #1: ジャーナル: Structure / 年: 1997 タイトル: A modulator of rho family G proteins, rhoGDI, binds these G proteins via an immunoglobulin-like domain and a flexible N-terminal arm 著者: Keep, N.H. / Barnes, M. / Barsukov, I. / Badii, R. / Lian, L. / Segal, A.W. / Moody, P.C. / Roberts, G.C. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1fst.cif.gz | 69.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1fst.ent.gz | 52 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1fst.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fs/1fst ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fs/1fst | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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詳細 | The asymmetric unit consists of two monomers. The monomer is the biologically active species. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 20628.340 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 変異: K135A, K138A, K141A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52565 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.29 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: PEG 3400, isopropanol, HEPES buffer, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9091 |
検出器 | タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 1999年12月6日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9091 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.7→20 Å / Num. all: 13241 / Num. obs: 13241 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 17.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.7→2.78 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.267 / Num. unique all: 1129 / % possible all: 99.6 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 49713 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.7→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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