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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fax | ||||||
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タイトル | COAGULATION FACTOR XA INHIBITOR COMPLEX | ||||||
要素 | (FACTOR XA第X因子) x 2 | ||||||
キーワード | COAGULATION FACTOR (凝固・線溶系) / GLYCOPROTEIN (糖タンパク質) / HYDROLASE (加水分解酵素) / SERINE PROTEASE (セリンプロテアーゼ) / PLASMA / BLOOD COAGULATION FACTOR / GAMMA-CARBOXYGLUTAMIC ACID (Γ-カルボキシグルタミン酸) / CALCIUM-BINDING | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 第X因子 / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of TOR signaling / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins ...第X因子 / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of TOR signaling / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / phospholipid binding / Golgi lumen / 凝固・線溶系 / positive regulation of cell migration / external side of plasma membrane / 小胞体 / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular region / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 3 Å | ||||||
データ登録者 | Brandstetter, H. / Engh, R.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996 タイトル: X-ray structure of active site-inhibited clotting factor Xa. Implications for drug design and substrate recognition. 著者: Brandstetter, H. / Kuhne, A. / Bode, W. / Huber, R. / von der Saal, W. / Wirthensohn, K. / Engh, R.A. #1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1995 タイトル: X-Ray Structure of Clotting Factor Ixa: Active Site and Module Structure Related to Xase Activity and Hemophilia B 著者: Brandstetter, H. / Bauer, M. / Huber, R. / Lollar, P. / Bode, W. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993 タイトル: Structure of Human Des(1-45) Factor Xa at 2.2 A Resolution 著者: Padmanabhan, K. / Padmanabhan, K.P. / Tulinsky, A. / Park, C.H. / Bode, W. / Huber, R. / Blankenship, D.T. / Cardin, A.D. / Kisiel, W. #3: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1993 タイトル: A Novel Factor Xa Inhibitor: Structure-Activity Relationships and Selectivity between Factor Xa and Thrombin 著者: Katakura, S. / Nagahara, T. / Hara, T. / Iwamoto, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1fax.cif.gz | 79.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1fax.ent.gz | 63.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1fax.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fa/1fax ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fa/1fax | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28435.510 Da / 分子数: 1 変異: PROTEOLYTIC CLEAVAGE PRODUCT, GLA DOMAIN, RESIDUES 1 - 44 OF THE LIGHT CHAIN, ARE REMOVED 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD血液 / 参照: UniProt: P00742, 第X因子 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 10490.688 Da / 分子数: 1 変異: PROTEOLYTIC CLEAVAGE PRODUCT, GLA DOMAIN, RESIDUES 1 - 44 OF THE LIGHT CHAIN, ARE REMOVED 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD血液 / 参照: UniProt: P00742, 第X因子 |
#3: 化合物 | ChemComp-CA / |
#4: 化合物 | ChemComp-DX9 / ( |
構成要素の詳細 | EGF1 DOMAIN IS DISORDERED |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.84 % | ||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 5.8 / 手法: unknown | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射光源 | 波長: 1.5418 |
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検出器 | タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年9月15日 |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.118 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 最高解像度: 3 Å / σ(F): 2 /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 3 Å
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拘束条件 |
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