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- PDB-1eep: 2.4 A RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF BORRELIA BURGDORFERI INOSIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eep
タイトル2.4 A RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF BORRELIA BURGDORFERI INOSINE 5'-MONPHOSPHATE DEHYDROGENASE IN COMPLEX WITH A SULFATE ION
要素INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / ALPHA-BETA BARREL / TIM BARREL (TIMバレル) / IMPDH / IMP DEHYDROGENASE (IMPデヒドロゲナーゼ) / LOOP-6 / PURINE BIOSYNTHESIS (プリン代謝)
機能・相同性
機能・相同性情報


IMP dehydrogenase activity / IMPデヒドロゲナーゼ / GMP biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase / IMP dehydrogenase / GMP reductase, conserved site / IMP dehydrogenase / GMP reductase signature. / IMP dehydrogenase/GMP reductase / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Borrelia burgdorferi (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.4 Å
データ登録者McMillan, F.M. / Cahoon, M. / White, A. / Hedstrom, L. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Crystal structure at 2.4 A resolution of Borrelia burgdorferi inosine 5'-monophosphate dehydrogenase: evidence of a substrate-induced hinged-lid motion by loop 6.
著者: McMillan, F.M. / Cahoon, M. / White, A. / Hedstrom, L. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
履歴
登録2000年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
B: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,8474
ポリマ－87,6552
非ポリマー1922
水1,928107
1
A: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,6948
ポリマ－175,3104
非ポリマー3844
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
Buried area11850 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area46390 Å2
手法PISA
2
B: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

B: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

B: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

B: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,6948
ポリマ－175,3104
非ポリマー3844
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_665-y+1,x+1,z1
crystal symmetry operation4_465y-1,-x+1,z1
Buried area10800 Å2
ΔGint-136 kcal/mol
Surface area46720 Å2
手法PISA
3
A: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

B: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

B: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

B: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

B: INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)351,38916
ポリマ－350,6208
非ポリマー7698
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
crystal symmetry operation5_544x+1/2,y-1/2,z-1/21
crystal symmetry operation6_564-x+1/2,-y+3/2,z-1/21
crystal symmetry operation7_654-y+3/2,x+1/2,z-1/21
crystal symmetry operation8_454y-1/2,-x+1/2,z-1/21
Buried area26620 Å2
ΔGint-283 kcal/mol
Surface area89150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.280, 123.280, 130.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4
詳細The biological assembly is a homo-tetramer which is generated by four monomers about a planar four fold axis.

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要素

#1: タンパク質 INOSINE 5'-MONOPHOSPHATE DEHYDROGENASE


分子量: 43827.523 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Borrelia burgdorferi (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49058, IMPデヒドロゲナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.37 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Protein Solution: 0.16 mM protein, 0.5 M KCl, 50 mM Tris Cl (pH 7.5), 1 mM DTT, 10% glycerol, 1 mM IMP Well Solution: 2.2 M ammonium sulfate, PEG 550 MME, 0.1 M Tris Cl (pH 7.5), 10% ...詳細: Protein Solution: 0.16 mM protein, 0.5 M KCl, 50 mM Tris Cl (pH 7.5), 1 mM DTT, 10% glycerol, 1 mM IMP Well Solution: 2.2 M ammonium sulfate, PEG 550 MME, 0.1 M Tris Cl (pH 7.5), 10% glycerol, 0.01 mM beta-mercaptoethanol IMP does not bind in crystal due to excess ammonium sulfate. Crystallization is reproducible in the absence of IMP. , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 25K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.16 mMprotein1drop
20.5 M1dropKCl
350 mMTris-HCl1drop
41 mMdithiothreitol1drop
510 %glycerol1drop
61 mMIMP1drop
72.2 Mammonium sulfate1reservoir
90.1 MTris-HCl1reservoir
8PEG550 MME1reservoir
1010 %glycerol1reservoir
110.01 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 1.54
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年5月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→100 Å / Num. all: 255126 / Num. obs: 36820 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 27.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.343 / Num. unique all: 3620 / % possible all: 95.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 255126
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.6 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.4→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2907055.3 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 3732 10.1 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.214 36820 99.6 %-
all-36820 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 72.48 Å2 / ksol: 0.48 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.84 Å20 Å20 Å2
2---4.84 Å20 Å2
3---9.68 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4564 0 10 107 4681
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 600 10 %
Rwork0.274 5428 -
obs--98.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 35.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.329 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.274

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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