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- PDB-1dsw: THE SOLUTION STRUCTURE OF A MONOMERIC, REDUCED FORM OF HUMAN COPP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dsw
タイトルTHE SOLUTION STRUCTURE OF A MONOMERIC, REDUCED FORM OF HUMAN COPPER, ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE BEARING THE SAME CHARGE AS THE NATIVE PROTEIN
要素SUPEROXIDE DISMUTASE (CU-ZN)
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / REDUCED COPPER-ZINC-PROTEIN / BETA BARREL (Βバレル) / SINGLE ALPHA HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / anterograde axonal transport / retrograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide ...action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / anterograde axonal transport / retrograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / peripheral nervous system myelin maintenance / superoxide anion generation / regulation of T cell differentiation in thymus / retina homeostasis / hydrogen peroxide biosynthetic process / auditory receptor cell stereocilium organization / regulation of protein kinase activity / myeloid cell homeostasis / muscle cell cellular homeostasis / regulation of GTPase activity / superoxide metabolic process / heart contraction / positive regulation of catalytic activity / スーパーオキシドディスムターゼ / Detoxification of Reactive Oxygen Species / transmission of nerve impulse / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / superoxide dismutase activity / neuronal action potential / regulation of multicellular organism growth / response to axon injury / ectopic germ cell programmed cell death / glutathione metabolic process / positive regulation of phagocytosis / ovarian follicle development / axon cytoplasm / 着床 / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / reactive oxygen species metabolic process / dendrite cytoplasm / removal of superoxide radicals / positive regulation of superoxide anion generation / thymus development / locomotory behavior / regulation of mitochondrial membrane potential / placenta development / response to organic substance / determination of adult lifespan / positive regulation of cytokine production / sensory perception of sound / response to hydrogen peroxide / ミトコンドリア / small GTPase binding / negative regulation of inflammatory response / 血圧 / ペルオキシソーム / Platelet degranulation / 遺伝子発現 / response to heat / protein-folding chaperone binding / cytoplasmic vesicle / 精子形成 / response to ethanol / negative regulation of neuron apoptotic process / intracellular iron ion homeostasis / positive regulation of MAPK cascade / ミトコンドリアマトリックス / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of apoptotic process / copper ion binding / neuronal cell body / apoptotic process / protein-containing complex / ミトコンドリア / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / THE NMR STRUCTURE CALCULATION PROGRAM USED DYANA THAT USES SIMULATED ANNEALING, MOLECULAR DYNAMICS IN TORSION ANGLE SPACE (TORSION ANGLE DYNAMICS)
データ登録者Banci, L. / Bertini, I. / Del Conte, R. / Fadin, R. / Mangani, S. / Viezzoli, M.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 1999
タイトル: The solution structure of a monomeric, reduced form of human copper,zinc superoxide dismutase bearing the same charge as the native protein.
著者: Banci, L. / Bertini, I. / Del Conte, R. / Fadin, R. / Mangani, S. / Viezzoli, M.S.
履歴
登録2000年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUPEROXIDE DISMUTASE (CU-ZN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0083
ポリマ－15,8801
非ポリマー1292
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 SUPEROXIDE DISMUTASE (CU-ZN)


分子量: 15879.502 Da / 分子数: 1
断片: M4SOD IS A MONOMERIC VARIANT OF HUMAN SOD. THE MUTANT IS STUDIED IN THE REDUCED FORM, EACH MOLECULE CONTAINS A CU(I) AND A ZN(II) IONS.
変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: COPPER, ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE (SOD) IS AN ENZYME WHICH CATALYZES THE DISMUTATION OF SUPEROXIDE
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PBR322 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00441, スーパーオキシドディスムターゼ
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION / 銅


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N NOESY-HSQC
1213D HNHA
1312D NOESY

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試料調製

詳細内容: 2MM M4SOD FULLY ENRICHED IN 15N; 20MM PHOSPHATE BUFFER PH 5.0; 90% H2O, 10% D2O. THE PROTEIN WAS REDUCED WITH SODIUM ISOASCORBATE UNDER UNAEROBIC CONDITIONS.
試料状態pH: 5.00 / 圧: ATMOSPHERIC atm / 温度: 298.00 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Amber4PEALRMAN, DA, ET AL. (1991)精密化
XwinNMR2.1構造決定
CALIBA1.5構造決定
DYANA1.4構造決定
CORMA構造決定
精密化手法: THE NMR STRUCTURE CALCULATION PROGRAM USED DYANA THAT USES SIMULATED ANNEALING, MOLECULAR DYNAMICS IN TORSION ANGLE SPACE (TORSION ANGLE DYNAMICS)
ソフトェア番号: 1
詳細: INTENSITIES OF DIPOLAR CONNECTIVITIES IN 3D NOESY-HSQC, 3D HNHA AND 2D NOESY WERE MEASURED WITH THE INTEGRATION ROUTINES OF THE PROGRAM XEASY. PEAK VOLUMES WERE CONVERTED INTO UPPER DISTANCE ...詳細: INTENSITIES OF DIPOLAR CONNECTIVITIES IN 3D NOESY-HSQC, 3D HNHA AND 2D NOESY WERE MEASURED WITH THE INTEGRATION ROUTINES OF THE PROGRAM XEASY. PEAK VOLUMES WERE CONVERTED INTO UPPER DISTANCE LIMITS BY FOLLOWING THE METHODOLOGY OF THE PROGRAM CALIBA. 3JHNHA COUPLING CONSTANTS WERE OBTAINED FROM THE RATIO BETWEEN THE INTENSITY OF THE DIAGONAL PEAK AND THAT OF THE CROSS PEAK OF THE 3D HNHA EXPERIMENT. THE 3D STRUCTURE WAS CALCULATED WITH THE PROGRAM DYANA; THE FINAL DYANA FAMILY WAS FORMED BY THE 36 CONFORMERS WITH THE LOWEST TARGET FUNCTION. REFINEMENT WAS PERFORMED THROUGH RESTRAINED ENERGY MINIMIZATION WITH THE SANDER MODULE OF THE PROGRAM AMBER. NOESY CROSS PEAKS WERE BACK -CALCULATED ON THE FINAL STRUCTURE WITH THE PROGRAM CORMA.
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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