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- PDB-1d1y: BOVINE ENDOTHELIAL NITRIC OXIDE SYNTHASE HEME DOMAIN COMPLEXED WI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d1y
タイトルBOVINE ENDOTHELIAL NITRIC OXIDE SYNTHASE HEME DOMAIN COMPLEXED WITH 1,3-PBITU (H4B FREE)
要素BOVINE ENDOTHELIAL NITRIC OXIDE SYNTHASE HEME DOMAIN
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / ALPHA-BETA FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to laminar fluid shear stress / negative regulation of leukocyte cell-cell adhesion / nitric-oxide synthase (NADPH) / positive regulation of guanylate cyclase activity / nitric-oxide synthase activity / arginine catabolic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / mitochondrion organization / nitric oxide biosynthetic process / caveola ...cellular response to laminar fluid shear stress / negative regulation of leukocyte cell-cell adhesion / nitric-oxide synthase (NADPH) / positive regulation of guanylate cyclase activity / nitric-oxide synthase activity / arginine catabolic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / mitochondrion organization / nitric oxide biosynthetic process / caveola / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / calmodulin binding / 凝固・線溶系 / 細胞骨格 / heme binding / ゴルジ体 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase, N-terminal ...Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Oxidoreductase NAD-binding domain / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3BT / 酢酸塩 / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / カコジル酸 / Nitric oxide synthase, endothelial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Raman, C.S. / Li, H. / Martasek, P. / Southan, G.J. / Masters, B.S.S. / Poulos, T.L.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2001
タイトル: Implications for isoform-selective inhibitor design derived from the binding mode of bulky isothioureas to the heme domain of endothelial nitric-oxide synthase.
著者: Raman, C.S. / Li, H. / Martasek, P. / Babu, B.R. / Griffith, O.W. / Masters, B.S. / Poulos, T.L.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / : 1998
タイトル: Crystal Structure of Constitutive Endothelial Nitric Oxide Synthase: a Paradigm for Pterin Function Involving a Novel Metal Center
著者: Raman, C.S. / Li, H. / Martasek, P. / Kral, V. / Masters, B.S. / Poulos, T.L.
#2: ジャーナル: Science / : 1998
タイトル: Structure of Nitric Oxide Synthase Oxygenase Dimer with Pterin and Substrate
著者: Crane, B.R. / Arvai, A.S. / Ghosh, D.K. / Wu, C. / Getzoff, E.D. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A.
履歴
登録1999年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BOVINE ENDOTHELIAL NITRIC OXIDE SYNTHASE HEME DOMAIN
B: BOVINE ENDOTHELIAL NITRIC OXIDE SYNTHASE HEME DOMAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,19618
ポリマ-99,4202
非ポリマー2,77616
5,801322
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12670 Å2
ΔGint-128 kcal/mol
Surface area32450 Å2
手法PISA
単位格子
γ
α
β
Length a, b, c (Å)58.660, 106.250, 156.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 BOVINE ENDOTHELIAL NITRIC OXIDE SYNTHASE HEME DOMAIN


分子量: 49710.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / Cell: ENDOTHELIAL CELLS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29473, nitric-oxide synthase (NADPH)

-
非ポリマー , 8種, 338分子

#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME / Heme B


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C34H32FeN4O4
#4: 化合物 ChemComp-3BT / 2-{2-[3-(2-CARBAMIMIDOYLSULFANYL-ETHYL)-PHENYL]-ETHYL}-ISOTHIOUREA / S,S'-(1,3-PHENYLENE-BIS(1,2-ETHANEDIYL))BIS-ISOTHIOUREA / 2,2′-(m-フェニレンビスエチレン)ビス(イソチオ尿素)


分子量: 282.428 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C12H18N4S2
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-CAD / CACODYLIC ACID / HYDROXYDIMETHYLARSINE OXIDE / ジメチルアルシン酸 / カコジル酸


分子量: 137.997 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C2H7AsO2
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#8: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#9: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 322 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.79 %
結晶化温度: 280 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 4000, CACODYLATE, MAGNESIUM ACETATE, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 280K
結晶化
*PLUS
詳細: Raman, C.S., (1998) Cell (Cambridge,Mass.), 95, 939.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 %PEG33501reservoir
2200 mMmagnesium acetate1reservoir
3100 mMsodium cacodylate1reservoirpH6.5
41 mMSEITU1reservoiror 5mM L-Arg
50.035 mMsodium dodecyl sulfate1reservoir
65 mMTris(2-carboxyethyl)phosphine1reservoiror 5mM glutathione sulfonate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 49094 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.77 / % possible all: 93.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 144710
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.1 % / Rmerge(I) obs: 0.77 / Mean I/σ(I) obs: 1.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.2→30.32 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2338332.77 / Data cutoff high rms absF: 2338332.77 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: B FACTORS IN THIS STRUCTURE ARE HIGHER THAN NORMAL. RESIDUES 39 TO 66 OF MOLECULE A AND RESIDUES 39 TO 68 IN MOLECULE B ARE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY. RESIDUES 108-120 ARE ...詳細: B FACTORS IN THIS STRUCTURE ARE HIGHER THAN NORMAL. RESIDUES 39 TO 66 OF MOLECULE A AND RESIDUES 39 TO 68 IN MOLECULE B ARE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY. RESIDUES 108-120 ARE DISORDERED, BUT THE TENTATIVE MODEL WAS INCLUDED IN THE REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1889 4.9 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.223 38471 76.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.35 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 50.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-26.25 Å20 Å20 Å2
2---13.62 Å20 Å2
3----12.63 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.73 Å0.71 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6593 0 171 322 7086
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.06
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.038 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.42 119 4.5 %
Rwork0.446 2517 -
obs--53.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3HETERO.PARHETERO.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 1 / % reflection Rfree: 4.9 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 50.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.06
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.42 / % reflection Rfree: 4.5 % / Rfactor Rwork: 0.446

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万見について

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お知らせ

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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