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- PDB-1cee: SOLUTION STRUCTURE OF CDC42 IN COMPLEX WITH THE GTPASE BINDING DO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cee
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF CDC42 IN COMPLEX WITH THE GTPASE BINDING DOMAIN OF WASP
要素
  • GTP-BINDING RHO-LIKE PROTEIN
  • WISKOTT-ALDRICH SYNDROME PROTEIN WASP
キーワードStructural protein Regulation (構造) / CDC42 ACTIN REGULATOR GTPASE AND THE GTPASE BINDING DOMAIN OF ITS EFFECTOR WASP
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of T cell antigen processing and presentation / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / actin filament branching / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / modification of synaptic structure / regulation of actin polymerization or depolymerization / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / Cdc42 protein signal transduction ...regulation of T cell antigen processing and presentation / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / actin filament branching / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / modification of synaptic structure / regulation of actin polymerization or depolymerization / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / Cdc42 protein signal transduction / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / GTPase regulator activity / storage vacuole / actin filament-based movement / apolipoprotein A-I receptor binding / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / neuron fate determination / modulation by host of viral process / organelle transport along microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / GTP-dependent protein binding / regulation of filopodium assembly / establishment of Golgi localization / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / negative regulation of cell motility / positive regulation of intracellular protein transport / cell junction assembly / filopodium assembly / vesicle membrane / actin polymerization or depolymerization / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / regulation of modification of postsynaptic structure / dendritic spine morphogenesis / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / embryonic heart tube development / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of lamellipodium assembly / nuclear migration / DCC mediated attractive signaling / adherens junction organization / 血管新生 / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / CD28 dependent Vav1 pathway / regulation of postsynapse organization / positive regulation of filopodium assembly / negative regulation of stress fiber assembly / endosomal transport / regulation of mitotic nuclear division / establishment or maintenance of cell polarity / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / heart contraction / Myogenesis / RHOJ GTPase cycle / Golgi organization / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / RHO GTPases activate PAKs / phospholipase binding / CDC42 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / macrophage differentiation / Generation of second messenger molecules / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / epidermis development / spindle midzone / negative regulation of protein-containing complex assembly / phagocytic vesicle / positive regulation of lamellipodium assembly / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / RAC1 GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / actin filament polymerization / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / T細胞 / 低分子量GTPアーゼ / G protein activity / filopodium / positive regulation of DNA replication / 分泌 / actin filament organization / マイクロフィラメント / integrin-mediated signaling pathway / RHO GTPases Activate Formins
類似検索 - 分子機能
SerineThreonine-protein kinase PAK-alpha; Chain A / CRIB domain / Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Cdc42 / WH2 motif / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 domain / WH2 domain profile. / WH1/EVH1 domain ...SerineThreonine-protein kinase PAK-alpha; Chain A / CRIB domain / Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Cdc42 / WH2 motif / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 domain / WH2 domain profile. / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / 低分子量GTPアーゼ / 低分子量GTPアーゼ / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Complex / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / Actin nucleation-promoting factor WAS / Cell division control protein 42 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEALING, TORSION ANGLE DYNAMICS
データ登録者Abdul-Manan, N. / Aghazadeh, B. / Liu, G.A. / Majumdar, A. / Ouerfelli, O. / Rosen, M.K.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Structure of Cdc42 in complex with the GTPase-binding domain of the 'Wiskott-Aldrich syndrome' protein.
著者: Abdul-Manan, N. / Aghazadeh, B. / Liu, G.A. / Majumdar, A. / Ouerfelli, O. / Siminovitch, K.A. / Rosen, M.K.
履歴
登録1999年3月8日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-BINDING RHO-LIKE PROTEIN
B: WISKOTT-ALDRICH SYNDROME PROTEIN WASP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8094
ポリマ－26,2642
非ポリマー5462
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 80LEAST RESTRAINT VIOLATION
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 GTP-BINDING RHO-LIKE PROTEIN / CELL DIVISION CYCLE 42 / PCDC42


分子量: 19871.820 Da / 分子数: 1 / 断片: CDC42 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET11A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P60953
#2: タンパク質 WISKOTT-ALDRICH SYNDROME PROTEIN WASP


分子量: 6392.066 Da / 分子数: 1 / 断片: GTPASE BINDING DOMAIN OF WASP / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET11A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P42768
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GCP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / グアニリルメチレンジホスホン酸


分子量: 521.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY TOCSY 2D AND 3D THROUGH BOND TRANSFER EXPERIMENTS
12113C/15N PURGED NOESY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING A COMBINATION OF TRIPLE- AND QUADRUPLE- RESONANCE NMR EXPERIMENTS ON 13C/ 15N AND PARTIALLY OR FULLY DEUTERATED SAMPLES WITH SELECTIVE METHYL LABELING AT ...Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING A COMBINATION OF TRIPLE- AND QUADRUPLE- RESONANCE NMR EXPERIMENTS ON 13C/ 15N AND PARTIALLY OR FULLY DEUTERATED SAMPLES WITH SELECTIVE METHYL LABELING AT VALINE,LUECINE AND ISOLEUCINES.

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試料調製

試料状態イオン強度: 50mM / pH: 7.0 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITY INOVA / 製造業者: Varian / モデル: UNITY INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS0.3A.BRUNGER, M.NILGES精密化
NMRPipe構造決定
NMRView構造決定
ARIA構造決定
X-PLOR構造決定
CNS構造決定
X-PLOR3.1BRUNGER精密化
精密化手法: SIMULATED ANNEALING, TORSION ANGLE DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
詳細: X-PLOR 3.851 WAS USED IN COMBINATION WITH ARIA (REF. M. NILGES)
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST RESTRAINT VIOLATION
計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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