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万見
- PDB-1b88: V-ALPHA 2.6 MOUSE T CELL RECEPTOR (TCR) DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b88
タイトルV-ALPHA 2.6 MOUSE T CELL RECEPTOR (TCR) DOMAIN
要素T CELL RECEPTOR V-ALPHA DOMAIN
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / T CELL RECEPTOR (T細胞受容体) / MHC CLASS I (MHCクラスI分子) / HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS (ヒト免疫不全ウイルス) / MOLECULAR RECOGNITION (分子認識)
機能・相同性
機能・相同性情報


Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Plaksin, D. / Chacko, S. / Navaza, J. / Margulies, D.H. / Padlan, E.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: The X-ray crystal structure of a Valpha2.6Jalpha38 mouse T cell receptor domain at 2.5 A resolution: alternate modes of dimerization and crystal packing.
著者: Plaksin, D. / Chacko, S. / Navaza, J. / Margulies, D.H. / Padlan, E.A.
#1: ジャーナル: J.Exp.Med. / 年: 1996
タイトル: A T cell receptor V alpha domain expressed in bacteria: does it dimerize in solution?
著者: Plaksin, D. / Chacko, S. / McPhie, P. / Bax, A. / Padlan, E.A. / Margulies, D.H.
履歴
登録1999年2月9日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T CELL RECEPTOR V-ALPHA DOMAIN
B: T CELL RECEPTOR V-ALPHA DOMAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3982
ポリマ－25,3982
非ポリマー00
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.987, 76.187, 88.402
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.9341, 0.352093, -0.059063), (0.354109, -0.934792, 0.027753), (-0.04544, -0.046838, -0.997868)
ベクター: -11.3333, 68.8241, 53.3791)

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要素

#1: タンパク質 T CELL RECEPTOR V-ALPHA DOMAIN / TCR


分子量: 12699.169 Da / 分子数: 2 / 断片: V-ALPHA DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB/C / Cell: T LYMPHOCYTE / 細胞株: B4.2.3 T CELL HYBRIDOMA / 細胞内の位置: PLASMA MEMBRANE細胞膜 / 遺伝子: TCRAV2S6J38 / プラスミド: PET3A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): INCLUSION BODIES / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: GenBank: 1518838, UniProt: Q5R1B3*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 67 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: SODIUM FORMATE, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1SODIUM FORMATE11
2SODIUM FORMATE12
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
IDCrystal-ID
11
21

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年6月15日
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→15 Å / Num. obs: 13408 / % possible obs: 88.8 % / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 0.127
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / % possible all: 39.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 174142
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 39.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TCR

1tcr


解像度: 2.5→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.324 617 5 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs-12193 88.8 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2188 0 0 72 2260
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.729
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.89
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.282
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.EAPTOPH.EAP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.224
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.89
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.282

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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