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- PDB-1ahe: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE HEXAMUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ahe
タイトルASPARTATE AMINOTRANSFERASE HEXAMUTANT
要素ASPARTATE AMINOTRANSFERASEアスパラギン酸アミノ基転移酵素
キーワードTRANSFERASE (AMINOTRANSFERASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / L-phenylalanine biosynthetic process / アスパラギン酸アミノ基転移酵素 / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ピリドキサールリン酸 / アスパラギン酸アミノ基転移酵素
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Malashkevich, V.N. / Jansonius, J.N.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: Alternating arginine-modulated substrate specificity in an engineered tyrosine aminotransferase.
著者: Malashkevich, V.N. / Onuffer, J.J. / Kirsch, J.F. / Jansonius, J.N.
#1: ジャーナル: Biochemistry of Vitamin B6 and Pqq / 年: 1994
タイトル: Redesign of Aspartate Aminotransferase Specificity to that of Tyrosine Aminotransferase
著者: Kirsch, J.F. / Onuffer, J.J.
履歴
登録1995年2月22日-
改定 1.01995年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
B: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,9616
ポリマ－87,2752
非ポリマー6864
水7,206400
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8110 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area28200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.070, 77.980, 88.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.63, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 138 / 2: CIS PROLINE - PRO A 195 / 3: CIS PROLINE - PRO B 138 / 4: CIS PROLINE - PRO B 195
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-1, 0.00046, 0.0001), (-0.00046, -1, -0.0002), (0.0001, -0.0002, 1)
ベクター: -0.03099, 83.29076, 0.00206)
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 A 5 .. A 409 B 5 .. B 409 0.188

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要素

#1: タンパク質 ASPARTATE AMINOTRANSFERASE / アスパラギン酸アミノ基転移酵素 / ASPARTATE TRANSAMINASE


分子量: 43637.293 Da / 分子数: 2 / 変異: V39L, K41Y, T47I, N69L, T109S, N297S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00509, アスパラギン酸アミノ基転移酵素
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸 / ピリドキサールリン酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 400 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細COMPND SUBSTRATE SPECIFICITY CHANGED TO THAT OF TYROSINE AMINOTRANSFERASE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.49 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
114 mg/mlprotein1drop
220 mMpotassium phosphate1drop
30.01 mMPLP1drop
42 mMEDTA1drop
50.5 mMDTT1drop
61.90-1.95 Mammonium sulfate1reservoir
7200 mMN-methylmorpholine1reservoir
82 %PEG4001reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418 Å
検出器検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年9月14日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 41.2 Å2
反射
*PLUS
Num. obs: 42704 / % possible obs: 88.6 % / Observed criterion σ(I): 1

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解析

ソフトウェア
名称分類
TNT精密化
MADNESデータ削減
精密化解像度: 2.3→8 Å / σ(F): 1 /
Rfactor反射数%反射
obs0.203 42358 96 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6142 0 40 400 6582
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01363060.02
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.2785203
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d24.9374615
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0051700.02
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0119220.02
X-RAY DIFFRACTIONt_it3.5166000.2
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0241600.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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