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- PDB-1ad8: COMPLEX OF THROMBIN WITH AND INHIBITOR CONTAINING A NOVEL P1 MOIETY -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ad8
タイトルCOMPLEX OF THROMBIN WITH AND INHIBITOR CONTAINING A NOVEL P1 MOIETY
要素
  • HIRUDIN (53-65) PEPTIDE
  • THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
  • THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / COMPLEX (SERINE PROTEASE-INHIBITOR) / HYDROLASE (加水分解酵素) / SERINE PROTEASE (セリンプロテアーゼ) / COAGULANT / INHIBITOR (酵素阻害剤) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of serine-type peptidase activity / positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / トロンビン / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / ligand-gated ion channel signaling pathway ...negative regulation of serine-type peptidase activity / positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / トロンビン / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of platelet activation / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / negative regulation of proteolysis / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / 凝固・線溶系 / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / 凝固・線溶系 / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / 小胞体 / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Thrombin inhibitor hirudin / ヒルジン / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle ...Thrombin inhibitor hirudin / ヒルジン / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-MDL / トロンビン / Hirudin variant-1
類似検索 - 構成要素
生物種Hirudo medicinalis (医用ビル)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Schreuder, H. / Tardif, C. / Malikayil, J.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Molecular design and characterization of an alpha-thrombin inhibitor containing a novel P1 moiety.
著者: Malikayil, J.A. / Burkhart, J.P. / Schreuder, H.A. / Broersma Jr., R.J. / Tardif, C. / Kutcher 3rd., L.W. / Mehdi, S. / Schatzman, G.L. / Neises, B. / Peet, N.P.
履歴
登録1997年2月24日処理サイト: BNL
改定 1.01997年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: THROMBIN (SMALL SUBUNIT)
H: THROMBIN (LARGE SUBUNIT)
I: HIRUDIN (53-65) PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8285
ポリマ－35,2403
非ポリマー5882
水3,513195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.550, 72.050, 73.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.00, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 LI

#1: タンパク質・ペプチド THROMBIN (SMALL SUBUNIT)


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD血液 / 参照: UniProt: P00734, トロンビン
#3: タンパク質・ペプチド HIRUDIN (53-65) PEPTIDE


分子量: 1363.399 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hirudo medicinalis (医用ビル) / 参照: UniProt: P01050

-
タンパク質 , 1種, 1分子 H

#2: タンパク質 THROMBIN (LARGE SUBUNIT)


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD血液 / 参照: UniProt: P00734, トロンビン

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非ポリマー , 3種, 197分子

#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-MDL / [DEHYDROXY-N-METHYL-TYROSYL-PROLINYL]-[4,4,5,5,5-PENTAFLUORO-3-OXY-1-[3-INDOLYL]-PENT-2-YL]AMINE / (4S)-4-[(N-メチル-D-Phe-L-Pro-)アミノ]-1,1,1,2,2-ペンタフルオロ-5-(1H-イン(以下略)


タイプ: peptide-likeペプチド / 分子量: 564.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H29F5N4O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN IDENTIFIER *L* IS USED FOR RESIDUES 1C - 14K ...THROMBIN IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN IDENTIFIER *L* IS USED FOR RESIDUES 1C - 14K AND CHAIN IDENTIFIER *H* IS USED FOR RESIDUES 16 - 245. CHAIN IDENTIFIER *I* IS USED FOR HIRUDIN, RESIDUES 53 - 65.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: A DROP WITH 1.62 MG/ML PROTEIN, 0.375 M NACL, 0.09 M PHOSPHATE BUFFER (PH 7.3), 0.5 MM AZIDE, 4.9 MM INHIBITOR AND 15% (W/V) PEG8000 WAS EQUILIBRATED AGAINST 30% (W/V)PEG8000 IN 0.08 M ...詳細: A DROP WITH 1.62 MG/ML PROTEIN, 0.375 M NACL, 0.09 M PHOSPHATE BUFFER (PH 7.3), 0.5 MM AZIDE, 4.9 MM INHIBITOR AND 15% (W/V) PEG8000 WAS EQUILIBRATED AGAINST 30% (W/V)PEG8000 IN 0.08 M PHOSPHATE BUFFER (PH 7.3), USING A HANGING DROP SETUP., vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.62 mg/mlprotein1drop
20.375 M1dropNaCl
30.09 Mphosphate1drop
40.5 mM1dropNaN3
54.9 mMpeptide II1drop
615 %(w/v)PEG80001drop
730 %(w/v)PEG80001reservoir
80.08 Mphosphate1reservoir
90.5 mM1reservoirNaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年7月11日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→1000 Å / Num. obs: 23326 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.65 % / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.315 / % possible all: 94.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 61748 / Rmerge(I) obs: 0.049

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XDSデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: THROMBIN-HIRUGEN-PEPTIDE 1A COMPLEX (UNPUBLISHED)

解像度: 2→8 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.205 --
obs0.205 20795 86.8 %
原子変位パラメータBiso mean: 37.1 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2344 0 41 195 2580
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.43
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.334 2322 -
obs--77.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2INHIBITOR.PAR103752.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WAT.PARWAT.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.43

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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