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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ab9 | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF BOVINE GAMMA-CHYMOTRYPSIN | ||||||
要素 |
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キーワード | COMPLEX (SERINE PROTEASE/PEPTIDE) / HYDROLASE / SERINE PROTEASE / DIGESTION / PANCREAS / ZYMOGEN / COMPLEX (SERINE PROTEASE-PEPTIDE) / COMPLEX (SERINE PROTEASE-PEPTIDE) complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 chymotrypsin / serpin family protein binding / digestion / serine protease inhibitor complex / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å | ||||||
データ登録者 | Sugio, S. / Kashima, A. / Inoue, Y. / Maeda, I. / Nose, T. / Shimohigashi, Y. | ||||||
引用 | ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1998 タイトル: X-ray crystal structure of a dipeptide-chymotrypsin complex in an inhibitory interaction. 著者: Kashima, A. / Inoue, Y. / Sugio, S. / Maeda, I. / Nose, T. / Shimohigashi, Y. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991 タイトル: Gamma-Chymotrypsin is a Complex of Alpha-Chymotrypsin with its Own Autolysis Products 著者: Harel, M. / Su, C.T. / Frolow, F. / Silman, I. / Sussman, J.L. #2: ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 1991 タイトル: Structure of Gamma-Chymotrypsin in the Range Ph 2.0 To Ph 10.5 Suggests that Gamma-Chymotrypsin is a Covalent Acyl-Enzyme Adduct at Low Ph 著者: Dixon, M.M. / Brennan, R.G. / Matthews, B.W. #3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989 タイトル: Is Gamma-Chymotrypsin a Tetrapeptide Acyl-Enzyme Adduct of Alpha-Chymotrypsin? 著者: Dixon, M.M. / Matthews, B.W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ab9.cif.gz | 58.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ab9.ent.gz | 44.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ab9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1ab9_validation.pdf.gz | 453.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1ab9_full_validation.pdf.gz | 454.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1ab9_validation.xml.gz | 12 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1ab9_validation.cif.gz | 16.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ab/1ab9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ab/1ab9 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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3 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
-タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AD
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1253.511 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin |
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#4: タンパク質・ペプチド | 分子量: 535.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 |
-タンパク質 , 2種, 2分子 BC
#2: タンパク質 | 分子量: 13934.556 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin |
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#3: タンパク質 | 分子量: 10074.495 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin |
-非ポリマー , 2種, 128分子
#5: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
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#6: 水 | ChemComp-HOH / |
-詳細
構成要素の詳細 | THE BOUND PENTAPEPTIDE (THR D 300 TO TYR D 304) HAVE TWO DIFFERENT CONFORMATIONS. THE OCCUPANCIES ...THE BOUND PENTAPEPTI |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.28 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 詳細: ALPHA-CHYMOTRYPSIN WAS DISSOLVED IN POTASSIUM BORATE (PH8.6) AND WAS INCUBATED AT 310K FOR 6 HOURS. SOLID AMMONIUM SULFATE WAS ADDED TO THE SOLUTION, AND THE PRECIPITATE FORMED WAS RECOVERED ...詳細: ALPHA-CHYMOTRYPSIN WAS DISSOLVED IN POTASSIUM BORATE (PH8.6) AND WAS INCUBATED AT 310K FOR 6 HOURS. SOLID AMMONIUM SULFATE WAS ADDED TO THE SOLUTION, AND THE PRECIPITATE FORMED WAS RECOVERED AND RE-DISSOLVED WITH WATER. CRYSTALLIZATION WAS DONE WITH A SITTING-DROP VAPOR-DIFFUSION PROCEDURE, IN WHICH PROTEIN SOLUTION (15MG/ML) CONTAINING 10MM CACODYLATE, 0.75% SATURATED ACETYLTRIMETHYL AMMONIUM AND 45% SATURATED AMMONIUM SULFATE WAS EQUILIBRATED AGAINST 65% SATURATED AMMONIUM SULFATE AT 293K., pH 5.6, vapor diffusion - sitting drop | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 292 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年10月24日 / 詳細: YALE MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.6→69.5 Å / Num. obs: 31740 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 10.3 % / Biso Wilson estimate: 19 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 15.1 |
反射 シェル | 解像度: 1.6→1.65 Å / Rmerge(I) obs: 0.208 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 94.7 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 332021 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 94.7 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1GCT 解像度: 1.6→5 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: POSTERIORI / σ(F): 2 詳細: THE FOLLOWING WEIGHTING SCHEME WAS USED: 1/(SIGMAF)**2 SIDE CHAINS OF VAL B 53 AND GLN C 239 HAVE ALTERNATE CONFORMATIONS. THE OCCUPANCIES OF THE CORRESPONDING ATOMS WERE SET TO 0.5.
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原子変位パラメータ | Biso mean: 21.2 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.2 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.6→5 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.6→1.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 10
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor obs: 0.285 |