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- EMDB-9895: Structure of human T cell receptor-CD3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9895
タイトルStructure of human T cell receptor-CD3 complex
マップデータ
試料complex
  • (T-cell surface glycoprotein CD3 ...) x 4
  • (T cell receptor ...T細胞受容体) x 2
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lymphocyte apoptotic process / interleukin-2 production / positive regulation of T cell anergy / alpha-beta T cell receptor complex / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / negative thymic T cell selection / positive regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of smoothened signaling pathway / positive thymic T cell selection ...regulation of lymphocyte apoptotic process / interleukin-2 production / positive regulation of T cell anergy / alpha-beta T cell receptor complex / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / negative thymic T cell selection / positive regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of smoothened signaling pathway / positive thymic T cell selection / positive regulation of interleukin-4 production / positive regulation of cell-matrix adhesion / signal complex assembly / signaling receptor complex adaptor activity / positive regulation of interleukin-2 production => GO:0032743 / establishment or maintenance of cell polarity / positive regulation of calcium-mediated signaling / dendrite development / 免疫シナプス / T cell receptor complex / T cell differentiation / clathrin-coated vesicle membrane / protein tyrosine kinase binding / positive regulation of T cell proliferation / cerebellum development / T細胞 / T cell receptor binding / apoptotic signaling pathway / T cell costimulation / response to nutrient / response to bacterium / positive regulation of interferon-gamma production / regulation of defense response to virus by virus / SH3 domain binding / protein transport / cell body / transmembrane signaling receptor activity / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / cell-cell junction / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / protein-containing complex assembly / transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / membrane organization / regulation of immune response / T cell receptor signaling pathway / regulation of apoptotic process / adaptive immune response / transcription coactivator activity / 樹状突起スパイン / cell surface receptor signaling pathway / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / external side of plasma membrane / G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / integral component of plasma membrane / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / integral component of membrane / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
Immunoglobulin-like fold / CD3 protein, epsilon/gamma/delta subunit / T-cell receptor alpha chain, constant domain / Immunoglobulin-like domain / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / Immunoglobulin-like domain superfamily / CD3 gamma/delta subunit, Ig-like domain / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit/High affinity IgE receptor gamma subunit / Immunoglobulin V-set domain ...Immunoglobulin-like fold / CD3 protein, epsilon/gamma/delta subunit / T-cell receptor alpha chain, constant domain / Immunoglobulin-like domain / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / Immunoglobulin-like domain superfamily / CD3 gamma/delta subunit, Ig-like domain / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit/High affinity IgE receptor gamma subunit / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin subtype
T cell receptor alpha variable 12-3 / T cell receptor beta constant 2 / T cell receptor beta variable 6-5 / Possible J 11 gene segment / T cell receptor alpha chain constant / T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain / T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / T-cell surface glycoprotein CD3 gamma chain / M1-specific T cell receptor beta chain / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Dong D / Zheng L / Lin J / Zhu Y / Li N / Zhang B / Xie S / Zheng J / Wang Y / Gao N / Huang Z
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number
National Natural Science Foundation of China 中国
引用ジャーナル: Nature / : 2019
タイトル: Structural basis of assembly of the human T cell receptor-CD3 complex.
著者: De Dong / Lvqin Zheng / Jianquan Lin / Bailing Zhang / Yuwei Zhu / Ningning Li / Shuangyu Xie / Yuhang Wang / Ning Gao / Zhiwei Huang /
要旨: The αβ T cell receptor (TCR), in association with the CD3γε-CD3δε-CD3ζζ signalling hexamer, is the primary determinant of T cell development and activation, and of immune responses to foreign ...The αβ T cell receptor (TCR), in association with the CD3γε-CD3δε-CD3ζζ signalling hexamer, is the primary determinant of T cell development and activation, and of immune responses to foreign antigens. The mechanism of assembly of the TCR-CD3 complex remains unknown. Here we report a cryo-electron microscopy structure of human TCRαβ in complex with the CD3 hexamer at 3.7 Å resolution. The structure contains the complete extracellular domains and all the transmembrane helices of TCR-CD3. The octameric TCR-CD3 complex is assembled with 1:1:1:1 stoichiometry of TCRαβ:CD3γε:CD3δε:CD3ζζ. Assembly of the extracellular domains of TCR-CD3 is mediated by the constant domains and connecting peptides of TCRαβ that pack against CD3γε-CD3δε, forming a trimer-like structure proximal to the plasma membrane. The transmembrane segment of the CD3 complex adopts a barrel-like structure formed by interaction of the two transmembrane helices of CD3ζζ with those of CD3γε and CD3δε. Insertion of the transmembrane helices of TCRαβ into the barrel-like structure via both hydrophobic and ionic interactions results in transmembrane assembly of the TCR-CD3 complex. Together, our data reveal the structural basis for TCR-CD3 complex assembly, providing clues to TCR triggering and a foundation for rational design of immunotherapies that target the complex.
構造検証レポートPDB-ID: 6jxr

簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2019年4月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年8月21日-
マップ公開2019年9月11日-
更新2020年9月16日-
現状2020年9月16日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0291
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図(高さに従い着色)
  • 表面レベル: 0.0291
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-6jxr
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9895.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 280 pix.
= 295.96 Å
1.06 Å/pix.
x 280 pix.
= 295.96 Å
1.06 Å/pix.
x 280 pix.
= 295.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.057 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0291 / ムービー #1: 0.0291
最小 - 最大-0.10278036 - 0.15216365
平均 (標準偏差)0.0000451163 (±0.0028621645)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
Dimensions280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 295.96002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0571.0571.057
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z295.960295.960295.960
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.1030.1520.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 complex

全体名称: complex / 構成要素数: 7

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構成要素 #1: タンパク質, complex

タンパク質名称: complex / 組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

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構成要素 #2: タンパク質, T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain

タンパク質名称: T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 18.723439 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #3: タンパク質, T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain

タンパク質名称: T-cell surface glycoprotein CD3 delta chain / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 18.949537 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #4: タンパク質, T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain

タンパク質名称: T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 23.174227 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #5: タンパク質, T-cell surface glycoprotein CD3 gamma chain

タンパク質名称: T-cell surface glycoprotein CD3 gamma chain / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 20.493457 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

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構成要素 #6: タンパク質, T cell receptor alpha variable 12-3,Possible J 11 gene seg...

タンパク質名称: T cell receptor alpha variable 12-3,Possible J 11 gene segment,T cell receptor alpha constant
詳細: fusion protein of residues 22-114 from A0A0B4J271, residues 116-132 from A0N4Z6 and residues 134-273 from P01848.フュージョン
個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 28.308662 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #7: タンパク質, T cell receptor beta variable 6-5,M1-specific T cell recep...

タンパク質名称: T cell receptor beta variable 6-5,M1-specific T cell receptor beta chain,T cell receptor beta constant 2
詳細: fusion protein of residues 22-112 from A0A0K0K1A5, residues 121-134 from P0DSE2 and residues 135-312 from A0A0G2JMB4.フュージョン
個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 32.498463 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 細胞
手法: ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
試料溶液pH: 7.5
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 64.4 e/Å2 / 照射モード: SPOT SCAN
レンズ撮影モード: DARK FIELD
試料ホルダモデル: OTHER
カメラ検出器: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C1 (非対称) / 投影像の数: 197487
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF

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原子モデル構築

得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

New: 新型コロナ情報

  • 新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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