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- EMDB-8058: Structural basis of backwards motion in kinesin-14: minus-end dir... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8058
タイトルStructural basis of backwards motion in kinesin-14: minus-end directed nKn664 in the AMPPNP state
マップデータNone
試料
  • 複合体: Minus-end directed Ncd chimera nKn664 in the AMPPNP state complexed with GDP-taxol microtubule
    • タンパク質・ペプチド: Minus-end kinesin-1/kinesin-14 chimera nKn664
機能・相同性
機能・相同性情報


minus-end directed microtubule sliding / distributive segregation / regulation of mitotic spindle elongation / meiotic spindle assembly / mitotic spindle elongation / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / spindle assembly involved in female meiosis / minus-end-directed microtubule motor activity / regulation of mitotic spindle assembly ...minus-end directed microtubule sliding / distributive segregation / regulation of mitotic spindle elongation / meiotic spindle assembly / mitotic spindle elongation / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / spindle assembly involved in female meiosis / minus-end-directed microtubule motor activity / regulation of mitotic spindle assembly / microtubule bundle formation / 紡錘体 / mitotic centrosome separation / positive regulation of axon guidance / spindle organization / mitotic spindle assembly / mRNA transport / cytoplasmic microtubule / microtubule-based process / cellular response to interleukin-4 / mitotic spindle organization / chromosome segregation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / spindle / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / double-stranded RNA binding / mitotic cell cycle / nervous system development / microtubule binding / 微小管 / hydrolase activity / protein heterodimerization activity / 細胞分裂 / GTPase activity / 中心体 / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin ...Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein claret segregational / Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å
データ登録者Shigematsu H / Yokoyama T / Kikkawa M / Shirouzu M / Nitta R
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural Basis of Backwards Motion in Kinesin-1-Kinesin-14 Chimera: Implication for Kinesin-14 Motility.
著者: Masahiko Yamagishi / Hideki Shigematsu / Takeshi Yokoyama / Masahide Kikkawa / Mitsuhiro Sugawa / Mari Aoki / Mikako Shirouzu / Junichiro Yajima / Ryo Nitta /
要旨: Kinesin-14 is a unique minus-end-directed microtubule-based motor. A swinging motion of a class-specific N-terminal neck helix has been proposed to produce minus-end directionality. However, it is ...Kinesin-14 is a unique minus-end-directed microtubule-based motor. A swinging motion of a class-specific N-terminal neck helix has been proposed to produce minus-end directionality. However, it is unclear how swinging of the neck helix is driven by ATP hydrolysis utilizing the highly conserved catalytic core among all kinesins. Here, using a motility assay, we show that in addition to the neck helix, the conserved five residues at the C-terminal region in kinesin-14, namely the neck mimic, are necessary to give kinesin-1 an ability to reverse its directionality toward the minus end of microtubules. Our structural analyses further demonstrate that the C-terminal neck mimic, in cooperation with conformational changes in the catalytic core during ATP binding, forms a kinesin-14 bundle with the N-terminal neck helix to swing toward the minus end of microtubules. Thus, the neck mimic plays a crucial role in coupling the chemical ATPase reaction with the mechanical cycle to produce the minus-end-directed motility of kinesin-14.
履歴
登録2016年1月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年9月7日-
マップ公開2016年9月7日-
更新2016年12月7日-
現状2016年12月7日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5hnw
  • 表面レベル: 3.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5hnw
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8058.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8058.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈None
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.284 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.9 / ムービー #1: 3.9
最小 - 最大-5.714083 - 16.014668
平均 (標準偏差)0.9187484 (±2.9597764)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin256256384
サイズ128128192
Spacing128128192
セルA: 164.352 Å / B: 164.352 Å / C: 246.52802 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.2841.2841.284
M x/y/z128128192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z164.352164.352246.528
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ129141209
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS256256384
NC/NR/NS128128192
D min/max/mean-5.71416.0150.919

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Minus-end directed Ncd chimera nKn664 in the AMPPNP state complex...

全体名称: Minus-end directed Ncd chimera nKn664 in the AMPPNP state complexed with GDP-taxol microtubule
要素
  • 複合体: Minus-end directed Ncd chimera nKn664 in the AMPPNP state complexed with GDP-taxol microtubule
    • タンパク質・ペプチド: Minus-end kinesin-1/kinesin-14 chimera nKn664

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超分子 #1: Minus-end directed Ncd chimera nKn664 in the AMPPNP state complex...

超分子名称: Minus-end directed Ncd chimera nKn664 in the AMPPNP state complexed with GDP-taxol microtubule
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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分子 #1: Minus-end kinesin-1/kinesin-14 chimera nKn664

分子名称: Minus-end kinesin-1/kinesin-14 chimera nKn664 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 41.857551 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: KEQLFQSNME RKELHNTVMD LRGNIKVMCR FRPLNEAEIL RGDKFIPKFK GEETVVI QG KPYVFDRVLP PNTTQEQVYN ACAKQIVKDV LEGYNGTIFA YGQTSSGKT HTMEGKLHDP QLMGIIPRIA HDIFDHIYSM DENLEFA IK VSYFEIYLDK IRDLLDVSKT ...文字列:
KEQLFQSNME RKELHNTVMD LRGNIKVMCR FRPLNEAEIL RGDKFIPKFK GEETVVI QG KPYVFDRVLP PNTTQEQVYN ACAKQIVKDV LEGYNGTIFA YGQTSSGKT HTMEGKLHDP QLMGIIPRIA HDIFDHIYSM DENLEFA IK VSYFEIYLDK IRDLLDVSKT NLAVHEDKNR VPYVKGCTER FVSSPEEVMD VI DEGKSNR HVAVTNMNEH SSRSHSIFLI NIKQENVETE KKLSGKLYLV DLAGSEKVSK TGAEGAVLDE K NINKSLSA LGNVISALAE GTTHVPYRDS KM TRILQDS LGGNCRTTIV ICCSPSVFNE AETKSTLMFA ASVNSCKMTK AKRNRYLNNS VANSSTQSNN SGSFDK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI ARCTICA
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 8.648646 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -25.719666 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 詳細: High-resolution noise substitution was performed. / 使用した粒子像数: 229516

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-5hnw:
Structural basis of backwards motion in kinesin-14: minus-end directed nKn664 in the AMPPNP state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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