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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hnw
タイトルStructural basis of backwards motion in kinesin-14: minus-end directed nKn664 in the AMPPNP state
要素
  • Protein claret segregational,KINESIN HEAVY CHAIN ISOFORM 5C
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta-2B chain
キーワードTRANSPORT PROTEIN / kinesin / kinesin-14 / microtubule / ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


minus-end directed microtubule sliding / distributive segregation / regulation of mitotic spindle elongation / meiotic spindle assembly / mitotic spindle elongation / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / microtubule bundle formation / spindle assembly involved in female meiosis / regulation of mitotic spindle assembly ...minus-end directed microtubule sliding / distributive segregation / regulation of mitotic spindle elongation / meiotic spindle assembly / mitotic spindle elongation / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / microtubule bundle formation / spindle assembly involved in female meiosis / regulation of mitotic spindle assembly / mitotic centrosome separation / positive regulation of axon guidance / meiotic spindle / minus-end-directed microtubule motor activity / spindle organization / mitotic spindle assembly / mRNA transport / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule / cellular response to interleukin-4 / mitotic spindle organization / chromosome segregation / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule cytoskeleton organization / spindle / neuron migration / mitotic cell cycle / double-stranded RNA binding / microtubule cytoskeleton / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / hydrolase activity / cilium / protein heterodimerization activity / cell division / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / GTP binding / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin ...Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / TAXOL / Protein claret segregational / Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å
データ登録者Shigematsu, H. / Yokoyama, T. / Kikkawa, M. / Shirouzu, M. / Nitta, R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural Basis of Backwards Motion in Kinesin-1-Kinesin-14 Chimera: Implication for Kinesin-14 Motility.
著者: Masahiko Yamagishi / Hideki Shigematsu / Takeshi Yokoyama / Masahide Kikkawa / Mitsuhiro Sugawa / Mari Aoki / Mikako Shirouzu / Junichiro Yajima / Ryo Nitta /
要旨: Kinesin-14 is a unique minus-end-directed microtubule-based motor. A swinging motion of a class-specific N-terminal neck helix has been proposed to produce minus-end directionality. However, it is ...Kinesin-14 is a unique minus-end-directed microtubule-based motor. A swinging motion of a class-specific N-terminal neck helix has been proposed to produce minus-end directionality. However, it is unclear how swinging of the neck helix is driven by ATP hydrolysis utilizing the highly conserved catalytic core among all kinesins. Here, using a motility assay, we show that in addition to the neck helix, the conserved five residues at the C-terminal region in kinesin-14, namely the neck mimic, are necessary to give kinesin-1 an ability to reverse its directionality toward the minus end of microtubules. Our structural analyses further demonstrate that the C-terminal neck mimic, in cooperation with conformational changes in the catalytic core during ATP binding, forms a kinesin-14 bundle with the N-terminal neck helix to swing toward the minus end of microtubules. Thus, the neck mimic plays a crucial role in coupling the chemical ATPase reaction with the mechanical cycle to produce the minus-end-directed motility of kinesin-14.
履歴
登録2016年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_image_scans
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22018年7月25日Group: Data collection / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen
Item: _citation.title / _entity_src_gen.gene_src_common_name
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8058
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8058
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta-2B chain
K: Protein claret segregational,KINESIN HEAVY CHAIN ISOFORM 5C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,7489
ポリマ－141,3733
非ポリマー2,3756
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABK

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 49976.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P81947
#2: タンパク質 Tubulin beta-2B chain


分子量: 49776.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q6B856
#3: タンパク質 Protein claret segregational,KINESIN HEAVY CHAIN ISOFORM 5C / ncd / KIF5C / ncd


分子量: 41620.250 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 325-348, 664-700 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ), (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
遺伝子: ncd, CA(ND), CG7831 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20480

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非ポリマー , 5種, 6分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-TA1 / TAXOL / パクリタキセル


分子量: 853.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H51NO14 / コメント: 薬剤, 化学療法薬*YM
#8: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Minus-end directed Ncd chimera nKn664COMPLEX#1-#30MULTIPLE SOURCES
2Alpha-tubulin 1COMPLEX#11NATURAL
3Beta-tubulin 1COMPLEX#21NATURAL
4Ncd chimera nKn664COMPLEX#31RECOMBINANT
緩衝液pH: 6.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -25.719666 ° / 軸方向距離/サブユニット: 8.648646 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 229516 / 詳細: High-resolution noise substitution was performed / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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