[日本語] English
万見
- EMDB-8047: Electron tomographic structure of an individual human plasma VLDL... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8047
タイトルElectron tomographic structure of an individual human plasma VLDL particle (No.006)
マップデータhuman plasma VLDL particle
試料
  • 複合体: Human Plasma Very-Low-Density Lipoprotein
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 50.0 Å
データ登録者Yu Y / Kuang Y / Lei D / Zhai X / Krauss R / Ren G
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM104427 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-05CH11231 米国
引用ジャーナル: J Lipid Res / 年: 2016
タイトル: Polyhedral 3D structure of human plasma very low density lipoproteins by individual particle cryo-electron tomography1.
著者: Yadong Yu / Yu-Lin Kuang / Dongsheng Lei / Xiaobo Zhai / Meng Zhang / Ronald M Krauss / Gang Ren /
要旨: Human VLDLs assembled in the liver and secreted into the circulation supply energy to peripheral tissues. VLDL lipolysis yields atherogenic LDLs and VLDL remnants that strongly correlate with CVD. ...Human VLDLs assembled in the liver and secreted into the circulation supply energy to peripheral tissues. VLDL lipolysis yields atherogenic LDLs and VLDL remnants that strongly correlate with CVD. Although the composition of VLDL particles has been well-characterized, their 3D structure is elusive because of their variations in size, heterogeneity in composition, structural flexibility, and mobility in solution. Here, we employed cryo-electron microscopy and individual-particle electron tomography to study the 3D structure of individual VLDL particles (without averaging) at both below and above their lipid phase transition temperatures. The 3D reconstructions of VLDL and VLDL bound to antibodies revealed an unexpected polyhedral shape, in contrast to the generally accepted model of a spherical emulsion-like particle. The smaller curvature of surface lipids compared with HDL may also reduce surface hydrophobicity, resulting in lower binding affinity to the hydrophobic distal end of the N-terminal β-barrel domain of cholesteryl ester transfer protein (CETP) compared with HDL. The directional binding of CETP to HDL and VLDL may explain the function of CETP in transferring TGs and cholesteryl esters between these particles. This first visualization of the 3D structure of VLDL could improve our understanding of the role of VLDL in atherogenesis.
履歴
登録2016年1月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年7月13日-
マップ公開2016年11月2日-
更新2020年1月29日-
現状2020年1月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0328
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0328
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8047.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8047.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈human plasma VLDL particle
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.4 Å
密度
表面レベルムービー #1: 0.0328
最小 - 最大-0.043573476 - 0.10046232
平均 (標準偏差)0.004712407 (±0.019066416)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-120-120-120
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 576.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.42.42.4
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z576.000576.000576.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-38-19-20
NX/NY/NZ858082
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-120-120-120
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.0440.1000.005

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Human Plasma Very-Low-Density Lipoprotein

全体名称: Human Plasma Very-Low-Density Lipoprotein
要素
  • 複合体: Human Plasma Very-Low-Density Lipoprotein

-
超分子 #1: Human Plasma Very-Low-Density Lipoprotein

超分子名称: Human Plasma Very-Low-Density Lipoprotein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
詳細: VLDL isolated from human plasma by density gradient centrifugation.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: blood
分子量実験値: 14.0 MDa

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.3
構成要素:
濃度式名称
8.0 mg/mLNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
0.2 mg/mLKClpotassium chloride
1.15 mg/mLNa2HPO4Sodium Phosphate, dibasic
0.2 mg/mLKH2PO4Potassium Phosphate, monobasic

詳細: DPBS
グリッドモデル: EMS Lacey carbon / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 支持フィルム - Film thickness: 50.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.039 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: LEICA EM GP
詳細: 3 microliter of specimen blotted for 3 seconds before plunging.
詳細This sample was monodisperse.
切片作成その他: NO SECTIONING

-
電子顕微鏡法

顕微鏡ZEISS LIBRA120PLUS
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系C2レンズ絞り径: 75.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.5 µm / 倍率（補正後）: 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: Zeiss in-column Omega
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 90.0 K / 最高: 93.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 15.0 µm / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 85 / 平均露光時間: 0.5 sec. / 平均電子線量: 1.8 e/Å2
詳細: Images were collected by using the Gatan Tomography module of Digital Micrograph. XY tracking and focusing were done manually.

-
画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: TOMOCTF (ver. V. October 2012)
最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 50.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IPET
詳細: The 3D reconstruction was conducted by using Individual Particle Electron Tomography (IPET)
使用した粒子像数: 85
詳細Defects in images such as bad pixels and X-rays were removed prior to alignment and 3D reconstruction.

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る