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- EMDB-7600: CryoEM structure of human enterovirus D68 emptied particle (pH 5.... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7600
タイトルCryoEM structure of human enterovirus D68 emptied particle (pH 5.5 and 33 degrees Celsius)
マップデータsharpened map in which the inner density is masked out
試料
  • ウイルス: Enterovirus D68 (エンテロウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: viral protein 1ウイルス性
    • タンパク質・ペプチド: viral protein 3ウイルス性
    • タンパク質・ペプチド: viral protein 2ウイルス性
キーワードvirus (ウイルス) / genome release / acid (酸)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : ...: / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / RNA binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain ...Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterovirus D68 (エンテロウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Liu Y / Rossmann MG
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)AI011219 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2018
タイトル: Molecular basis for the acid-initiated uncoating of human enterovirus D68.
著者: Yue Liu / Ju Sheng / Arno L W van Vliet / Geeta Buda / Frank J M van Kuppeveld / Michael G Rossmann /
要旨: Enterovirus D68 (EV-D68) belongs to a group of enteroviruses that contain a single positive-sense RNA genome surrounded by an icosahedral capsid. Like common cold viruses, EV-D68 mainly causes ...Enterovirus D68 (EV-D68) belongs to a group of enteroviruses that contain a single positive-sense RNA genome surrounded by an icosahedral capsid. Like common cold viruses, EV-D68 mainly causes respiratory infections and is acid-labile. The molecular mechanism by which the acid-sensitive EV-D68 virions uncoat and deliver their genome into a host cell is unknown. Using cryoelectron microscopy (cryo-EM), we have determined the structures of the full native virion and an uncoating intermediate [the A (altered) particle] of EV-D68 at 2.2- and 2.7-Å resolution, respectively. These structures showed that acid treatment of EV-D68 leads to particle expansion, externalization of the viral protein VP1 N termini from the capsid interior, and formation of pores around the icosahedral twofold axes through which the viral RNA can exit. Moreover, because of the low stability of EV-D68, cryo-EM analyses of a mixed population of particles at neutral pH and following acid treatment demonstrated the involvement of multiple structural intermediates during virus uncoating. Among these, a previously undescribed state, the expanded 1 ("E1") particle, shows a majority of internal regions (e.g., the VP1 N termini) to be ordered as in the full native virion. Thus, the E1 particle acts as an intermediate in the transition from full native virions to A particles. Together, the present work delineates the pathway of EV-D68 uncoating and provides the molecular basis for the acid lability of EV-D68 and of the related common cold viruses.
履歴
登録2018年3月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年4月4日-
マップ公開2018年12月19日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 46.7
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 46.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6csh
  • 表面レベル: 46.7
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6csh
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7600.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map in which the inner density is masked out
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3 Å
密度
表面レベル登録者による: 46.700000000000003 / ムービー #1: 46.7
最小 - 最大-307.441039999999987 - 416.894960000000026
平均 (標準偏差)0.21561427 (±18.579339999999998)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 499.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.31.31.3
M x/y/z384384384
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z499.200499.200499.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS384384384
D min/max/mean-307.441416.8950.216

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添付データ

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ハーフマップ: unsharpened half map in which the inner density is retained

ファイルemd_7600_half_map_1.map
注釈unsharpened half map in which the inner density is retained
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: unsharpened half map in which the inner density is retained

ファイルemd_7600_half_map_2.map
注釈unsharpened half map in which the inner density is retained
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Enterovirus D68

全体名称: Enterovirus D68 (エンテロウイルス)
要素
  • ウイルス: Enterovirus D68 (エンテロウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: viral protein 1ウイルス性
    • タンパク質・ペプチド: viral protein 3ウイルス性
    • タンパク質・ペプチド: viral protein 2ウイルス性

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超分子 #1: Enterovirus D68

超分子名称: Enterovirus D68 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Viruses were grown in RD cells. / NCBI-ID: 42789 / 生物種: Enterovirus D68 / Sci species strain: US/MO/14-18947 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes

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分子 #1: viral protein 1

分子名称: viral protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterovirus D68 (エンテロウイルス) / : US/MO/14-18947
分子量理論値: 32.920309 KDa
配列文字列: IESIIKTATD TVKSEINAEL GVVPSLNAVE TGATSNTEPE EAIQTRTVIN QHGVSETLVE NFLSRAALVS KRSFEYKDHT SSTARADKN FFKWTINTRS FVQLRRKLEL FTYLRFDAEI TILTTVAVNG SGNNTYVGLP DLTLQAMFVP TGALTPEKQD S FHWQSGSN ...文字列:
IESIIKTATD TVKSEINAEL GVVPSLNAVE TGATSNTEPE EAIQTRTVIN QHGVSETLVE NFLSRAALVS KRSFEYKDHT SSTARADKN FFKWTINTRS FVQLRRKLEL FTYLRFDAEI TILTTVAVNG SGNNTYVGLP DLTLQAMFVP TGALTPEKQD S FHWQSGSN ASVFFKISDP PARITIPFMC INSAYSVFYD GFAGFEKNGL YGINPADTIG NLCVRIVNEH QPVGFTVTVR VY MKPKHIK AWAPRPPRTL PYMSIANANY KGKERAPNAL SAIIGNRDSV KTMPHNIVNT

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #2: viral protein 3

分子名称: viral protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterovirus D68 (エンテロウイルス) / : US/MO/14-18947
分子量理論値: 27.112814 KDa
配列文字列: GVPTYLLPGS GQFLTTDDHS SAPALPCFNP TPEMHIPGQV RNMLEVVQVE SMMEINNTES AVGMERLKVD ISALTDVDQL LFNIPLDIQ LDGPLRNTLV GNISRYYTHW SGSLEMTFMF CGSFMAAGKL ILCYTPPGGS CPTTRETAML GTHIVWDFGL Q SSVTLIIP ...文字列:
GVPTYLLPGS GQFLTTDDHS SAPALPCFNP TPEMHIPGQV RNMLEVVQVE SMMEINNTES AVGMERLKVD ISALTDVDQL LFNIPLDIQ LDGPLRNTLV GNISRYYTHW SGSLEMTFMF CGSFMAAGKL ILCYTPPGGS CPTTRETAML GTHIVWDFGL Q SSVTLIIP WISGSHYRMF NNDAKSTNAN VGYVTCFMQT NLIVPSESSD TCSLIGFIAA KDDFSLRLMR DSPDIGQLDH LH AAEAAYQ

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #3: viral protein 2

分子名称: viral protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterovirus D68 (エンテロウイルス) / : US/MO/14-18947
分子量理論値: 27.567135 KDa
配列文字列: SPSAEACGYS DRVLQLKLGN SAIVTQEAAN YCCAYGEWPN YLPDHEAVAI DKPTQPETAT DRFYTLKSVK WETGSTGWWW KLPDALNNI GMFGQNVQHH YLYRSGFLIH VQCNATKFHQ GALLVVAIPE HQRGAHNTNT SPGFDDIMKG EEGGTFNHPY V LDDGTSLA ...文字列:
SPSAEACGYS DRVLQLKLGN SAIVTQEAAN YCCAYGEWPN YLPDHEAVAI DKPTQPETAT DRFYTLKSVK WETGSTGWWW KLPDALNNI GMFGQNVQHH YLYRSGFLIH VQCNATKFHQ GALLVVAIPE HQRGAHNTNT SPGFDDIMKG EEGGTFNHPY V LDDGTSLA CATIFPHQWI NLRTNNSATI VLPWMNAAPM DFPLRHNQWT LAIIPVVPLG TRTTSSMVPI TVSIAPMCCE FN GLRHAIT Q

UniProtKB: Genome polyprotein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
詳細: Phosphate-citrate buffer. Viruses were treated with phosphate-citrate buffer at pH 5.5 and 33 degrees Celsius, and then neutralized back to about pH 7.2.
グリッドモデル: Homemade / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.02 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 22500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 950 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 38.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 49098
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Particle orientations were randomly assigned.
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: jspr
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0.5)
詳細: 19325 empty particles were selected after 2D classification.
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
Projection matching processing - Angular sampling: 0.5 degrees
ソフトウェア - 名称: jspr
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: jspr / 使用した粒子像数: 19325
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細A combination of the following approaches was used: (1) model rebuilding using Coot, (2) real space refinement using Phenix, (3) reciprocal space refinment using REFMAC5 (as in standard crystallographic refinement).
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6csh:
CryoEM structure of human enterovirus D68 emptied particle (pH 5.5 and 33 degrees Celsius)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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